[日本語] English
万見
- PDB-6iws: Solution structure of the J-domain of Tid1, a Mitochondrial Hsp40... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iws
タイトルSolution structure of the J-domain of Tid1, a Mitochondrial Hsp40/DnaJ Protein
要素DnaJ homolog subfamily A member 3, mitochondrial
キーワードCHAPERONE / Tid1 / mtHsp40 / DnaJA3 / J-domain / Solution structure / HPD motif
機能・相同性
機能・相同性情報


IkappaB kinase complex binding / type II interferon receptor binding / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / GTPase regulator activity / mitochondrial DNA replication / negative regulation of programmed cell death / activation-induced cell death of T cells / small GTPase-mediated signal transduction / neuromuscular junction development / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway ...IkappaB kinase complex binding / type II interferon receptor binding / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / GTPase regulator activity / mitochondrial DNA replication / negative regulation of programmed cell death / activation-induced cell death of T cells / small GTPase-mediated signal transduction / neuromuscular junction development / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / mitochondrial nucleoid / response to type II interferon / NF-kappaB binding / positive regulation of T cell proliferation / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Hsp70 protein binding / positive regulation of protein ubiquitination / negative regulation of protein kinase activity / mitochondrion organization / neuromuscular junction / cytoplasmic side of plasma membrane / cellular senescence / unfolded protein binding / protein folding / T cell differentiation in thymus / response to heat / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / postsynaptic membrane / protein stabilization / mitochondrial matrix / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Chaperone DnaJ / DnaJ central domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain / Zinc finger CR-type profile. / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain superfamily / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. ...: / Chaperone DnaJ / DnaJ central domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain / Zinc finger CR-type profile. / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain superfamily / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain
類似検索 - ドメイン・相同性
DnaJ homolog subfamily A member 3, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Sim, D.W. / Jo, K.S. / Won, H.S. / Kim, J.H.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Solution structure of the J-domain of Tid1, a Mitochondrial Hsp40/DnaJ Protein
著者: Sim, D.W. / Jo, K.S. / Won, H.S. / Kim, J.H.
履歴
登録2018年12月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DnaJ homolog subfamily A member 3, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5901
ポリマ－8,5901
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area5840 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20target function
代表モデルモデル #1target function

-
要素

#1: タンパク質 DnaJ homolog subfamily A member 3, mitochondrial / DnaJ protein Tid-1 / hTid-1 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 57 / Tumorous imaginal ...DnaJ protein Tid-1 / hTid-1 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 57 / Tumorous imaginal discs protein Tid56 homolog


分子量: 8589.653 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNAJA3, HCA57, TID1 / プラスミド: pColdI / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLyss / 参照: UniProt: Q96EY1

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111anisotropic23D HN(CA)CB
121anisotropic23D CBCA(CO)NH
131anisotropic23D HNCO
141anisotropic23D HN(CA)CO
151anisotropic23D 1H-15N NOESY
161anisotropic23D 1H-13C NOESY
171anisotropic13D (H)CCH-TOCSY
1101anisotropic13D (H)CCH-COSY

-
試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 1 mM [U-13C; U-15N] J_domain, 300 mM sodium chloride, 1 mM Dithiothreitol, 20 mM TRIS, 10 % v/v D2O, 90% H2O/10% D2O
詳細: The N-terminally tagged histidines were then cleaved with the protease (factor Xa)
Label: 13/15N_sample / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMJ_domain[U-13C; U-15N]1
300 mMsodium chloridenatural abundance1
1 mMDithiothreitolnatural abundance1
20 mMTRISnatural abundance1
10 % v/vD2Onatural abundance1
試料状態詳細: 1.0mM J-domain U-13C, 15N; 20mM d-Tris-HCl(pH7.0); 300mM NaCl; 1mM d-DTT; 10% D2O, 90% H2O
イオン強度: 300 mM / Label: 1 / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Bruker Bruker Biospin Avance 900 spectrometerBrukerBruker Biospin Avance 900 spectrometer9001equipped with a cryoprobe
Bruker Bruker Biospin Avance 800 spectrometerBrukerBruker Biospin Avance 800 spectrometer8002equipped with a cryoprobe

-
解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 2
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る