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- PDB-6iqr: Crystal structure of Prc with S452I and L252Y mutations -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iqr
タイトルCrystal structure of Prc with S452I and L252Y mutations
要素Tail-specific protease
キーワードHYDROLASE / protein quality control / peptidoglycan remodeling
機能・相同性
機能・相同性情報


C-terminal processing peptidase / protein catabolic process / outer membrane-bounded periplasmic space / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / response to antibiotic / signal transduction / proteolysis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tail specific protease, C-terminal / C-terminal domain of tail specific protease (DUF3340) / Tail specific protease, N-terminal domain / Tail specific protease N-terminal domain / C-terminal-processing peptidase S41A / tail specific protease / Tail specific protease / Peptidase family S41 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / PDZ domain ...Tail specific protease, C-terminal / C-terminal domain of tail specific protease (DUF3340) / Tail specific protease, N-terminal domain / Tail specific protease N-terminal domain / C-terminal-processing peptidase S41A / tail specific protease / Tail specific protease / Peptidase family S41 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail-specific protease
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.42 Å
データ登録者Chueh, C.K. / Chang, C.I.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Academia Sinica (Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: Mbio / 年: 2019
タイトル: Structural Basis for the Differential Regulatory Roles of the PDZ Domain in C-Terminal Processing Proteases.
著者: Chueh, C.K. / Som, N. / Ke, L.C. / Ho, M.R. / Reddy, M. / Chang, C.I.
履歴
登録2018年11月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tail-specific protease
B: Tail-specific protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,3422
ポリマ－155,3422
非ポリマー00
水362
1
A: Tail-specific protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,6711
ポリマ－77,6711
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tail-specific protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,6711
ポリマ－77,6711
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)129.277, 129.277, 236.566
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ILE / Beg label comp-ID: ILE / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 32 - 670 / Label seq-ID: 32 - 670

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Tail-specific protease / C-terminal-processing peptidase / PRC protein / Protease Re


分子量: 77670.945 Da / 分子数: 2 / 変異: L252Y/S452I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: prc, tsp, b1830, JW1819 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P23865, C-terminal processing peptidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.8 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG3350, sodium thyocinate

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL15A1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2018年6月7日
詳細: Vertically Collimating Premirror, LN2-Cooled Fixed-Exit Double Crystal Si(111) Monochromator , Toroidal Focusing Mirror
放射モノクロメーター: LN2-Cooled, Fixed-Exit Double Crystal Monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.42→50 Å / Num. obs: 31494 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 44.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rpim(I) all: 0.069 / Rrim(I) all: 0.145 / Χ2: 0.968 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 3.42→3.54 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.651 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 3117 / CC1/2: 0.772 / Rpim(I) all: 0.446 / Rrim(I) all: 0.942 / Χ2: 0.95 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
HKL-2000v712データスケーリング
PHASER2.7位相決定
Coot0.8.9.1モデル構築
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5WQL

5wql


解像度: 3.42→29.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.846 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.79 / SU B: 18.879 / SU ML: 0.336 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.631 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28758 1515 5.3 %RANDOM
Rwork0.23941 ---
obs0.24193 27244 90.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 71.348 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.42→29.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10143 0 0 2 10145
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.01410318
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0179430
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7881.66313932
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9481.6422158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.45451272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.9622.192584
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.799151892
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.1771585
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.21332
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211621
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021819
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it8.2817.0795097
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other8.2817.085096
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it13.07410.5896366
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other13.07310.5886367
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.9667.6735221
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other7.9647.6745219
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other12.60711.3037566
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined25.93142474
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other25.93142474
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 18589 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.17 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 3.42→3.509 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.231 51 -
Rwork0.128 939 -
obs--42.62 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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