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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6im8 | ||||||
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Title | CueO-PM2 multicopper oxidase | ||||||
![]() | Blue copper oxidase CueO,PM2 peptide,Blue copper oxidase CueO | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / Multicopper oxidase / Laccase | ||||||
Function / homology | ![]() cuproxidase / oxidoreductase activity, acting on metal ions, oxygen as acceptor / oxidoreductase activity, acting on metal ions / detoxification of copper ion / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / response to copper ion / ferroxidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / copper ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() synthetic construct (others) | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Wongsantichon, J. / Robinson, R. / Ghadessy, F. | ||||||
Funding support | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() Title: Development and structural characterization of an engineered multi-copper oxidase reporter of protein-protein interactions. Authors: Sana, B. / Chee, S.M.Q. / Wongsantichon, J. / Raghavan, S. / Robinson, R.C. / Ghadessy, F.J. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 207.6 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 161.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 423.8 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 426.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 23 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 35.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6im7C ![]() 6im9C ![]() 1kv7S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 55846.766 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: M358I Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Chimera protein CueO-PM2 multicopper oxidase Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: K12 / Gene: cueO, yacK, b0123, JW0119 / Production host: ![]() ![]() |
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#2: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.39 Å3/Da / Density % sol: 48.62 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 18% w/v Polyethylene glycol 4000, 10% w/v 2-Propanol, 100mM Tris pH 8, 200mM Ammonium sulfate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Oct 12, 2015 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.8→50 Å / Num. obs: 47465 / % possible obs: 97.6 % / Redundancy: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 18.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.081 / Χ2: 5.129 / Net I/σ(I): 18.2 / Num. measured all: 171001 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1KV7 Resolution: 1.801→35.881 Å / SU ML: 0.18 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 20.72
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 94.38 Å2 / Biso mean: 26.9263 Å2 / Biso min: 10.01 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.801→35.881 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 17
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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