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万見
- PDB-6iko: Crystal structure of mouse GAS7cb -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iko
タイトルCrystal structure of mouse GAS7cb
要素Growth arrest-specific protein 7
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / phagocytosis / F-BAR domain
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament bundle assembly / ruffle / actin filament polymerization / neuron projection morphogenesis / actin filament / neuron differentiation / actin filament binding / regulation of cell shape / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GAS7, F-BAR domain / Unstructured linker region between on GAS7 protein / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. ...GAS7, F-BAR domain / Unstructured linker region between on GAS7 protein / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth arrest-specific protein 7
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.756 Å
データ登録者Hanawa-Suetsugu, K. / Itoh, Y. / Kohda, D. / Shimada, A. / Suetsugu, S.
資金援助 日本, 11件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of ScienceKAKENHI 24687014 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceKAKENHI 25121726 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceKAKENHI 17K07309 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceKAKENHI 26291037 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceKAKENHI 15H0164 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceKAKENHI 15H05902 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceKAKENHI 17H03674 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceKAKENHI 17H06006 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceNEXT program LS031 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceKAKENHI 16K07351 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceKAKENHI 23121507 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Phagocytosis is mediated by two-dimensional assemblies of the F-BAR protein GAS7.
著者: Hanawa-Suetsugu, K. / Itoh, Y. / Ab Fatah, M. / Nishimura, T. / Takemura, K. / Takeshita, K. / Kubota, S. / Miyazaki, N. / Wan Mohamad Noor, W.N.I. / Inaba, T. / Nguyen, N.T.H. / Hamada- ...著者: Hanawa-Suetsugu, K. / Itoh, Y. / Ab Fatah, M. / Nishimura, T. / Takemura, K. / Takeshita, K. / Kubota, S. / Miyazaki, N. / Wan Mohamad Noor, W.N.I. / Inaba, T. / Nguyen, N.T.H. / Hamada-Nakahara, S. / Oono-Yakura, K. / Tachikawa, M. / Iwasaki, K. / Kohda, D. / Yamamoto, M. / Kitao, A. / Shimada, A. / Suetsugu, S.
履歴
登録2018年10月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Growth arrest-specific protein 7
B: Growth arrest-specific protein 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,6442
ポリマ－113,6442
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9910 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area32010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)194.182, 194.182, 194.182
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 Growth arrest-specific protein 7


分子量: 56822.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q60780*PLUS
配列の詳細The authors state the reference sequence is GenBank XM_006532202.1 and that residues (-19)-0 are ...The authors state the reference sequence is GenBank XM_006532202.1 and that residues (-19)-0 are expression tags.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5
詳細: 0.1 M sodium citrate (pH 5.0), 1.2 M sodium formate, 0.2 M NaCl, 1-4% ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.75→50 Å / Num. obs: 25184 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 20.8 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 3.75→3.81 Å / Num. unique obs: 1253 / CC1/2: 0.56

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6IKN

6ikn


解像度: 3.756→45.769 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2047 2541 10.11 %
Rwork0.1728 --
obs0.1761 25123 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.756→45.769 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4987 0 0 0 4987
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0125069
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5666801
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.8152007
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058734
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007884
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.7559-3.82810.32911180.29231265X-RAY DIFFRACTION100
3.8281-3.90620.36811370.27731256X-RAY DIFFRACTION100
3.9062-3.9910.30841200.24531260X-RAY DIFFRACTION100
3.991-4.08380.28761450.21911235X-RAY DIFFRACTION100
4.0838-4.18590.20921400.19751234X-RAY DIFFRACTION100
4.1859-4.2990.21711470.18121257X-RAY DIFFRACTION100
4.299-4.42540.22161230.17391241X-RAY DIFFRACTION100
4.4254-4.56810.2171460.16081239X-RAY DIFFRACTION100
4.5681-4.73120.1851600.15731252X-RAY DIFFRACTION100
4.7312-4.92040.19641440.14561207X-RAY DIFFRACTION100
4.9204-5.14410.17311650.13931244X-RAY DIFFRACTION100
5.1441-5.41490.20431450.14611260X-RAY DIFFRACTION100
5.4149-5.75350.2381440.16881230X-RAY DIFFRACTION100
5.7535-6.19680.20211380.17111269X-RAY DIFFRACTION100
6.1968-6.81860.20691210.15421270X-RAY DIFFRACTION100
6.8186-7.8010.18151510.15551286X-RAY DIFFRACTION100
7.801-9.81250.14221520.15161274X-RAY DIFFRACTION100
9.8125-45.77250.23611450.19181303X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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