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- PDB-6iiw: Crystal structure of human UHRF1 PHD finger in complex with PAF15 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iiw
タイトルCrystal structure of human UHRF1 PHD finger in complex with PAF15
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
  • PCNA-associated factor
キーワードLIGASE / DNA methylation / histone modification / replication
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3 ubiquitin ligase activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / histone H3K9me2/3 reader activity / centrosome cycle / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / : ...histone H3 ubiquitin ligase activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / histone H3K9me2/3 reader activity / centrosome cycle / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / : / positive regulation of protein metabolic process / mitotic spindle assembly / translesion synthesis / heterochromatin / response to UV / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein autoubiquitination / DNA methylation / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / Termination of translesion DNA synthesis / replication fork / double-strand break repair via homologous recombination / euchromatin / RING-type E3 ubiquitin transferase / spindle / nuclear matrix / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / heterochromatin formation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / histone binding / molecular adaptor activity / nucleic acid binding / DNA replication / protein ubiquitination / regulation of cell cycle / centrosome / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
PCNA-associated factor, histone-like domain / PCNA-associated factor / PCNA-associated factor histone like domain / : / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain ...PCNA-associated factor, histone-like domain / PCNA-associated factor / PCNA-associated factor histone like domain / : / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / PUA-like superfamily / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / PHD-finger / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PCNA-associated factor / E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.699 Å
データ登録者Arita, K. / Kori, S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Two distinct modes of DNMT1 recruitment ensure stable maintenance DNA methylation.
著者: Nishiyama, A. / Mulholland, C.B. / Bultmann, S. / Kori, S. / Endo, A. / Saeki, Y. / Qin, W. / Trummer, C. / Chiba, Y. / Yokoyama, H. / Kumamoto, S. / Kawakami, T. / Hojo, H. / Nagae, G. / ...著者: Nishiyama, A. / Mulholland, C.B. / Bultmann, S. / Kori, S. / Endo, A. / Saeki, Y. / Qin, W. / Trummer, C. / Chiba, Y. / Yokoyama, H. / Kumamoto, S. / Kawakami, T. / Hojo, H. / Nagae, G. / Aburatani, H. / Tanaka, K. / Arita, K. / Leonhardt, H. / Nakanishi, M.
履歴
登録2018年10月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
B: PCNA-associated factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5328
ポリマ－8,7942
非ポリマー7386
水1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area5500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.716, 36.716, 220.147
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-404-

ZN

21A-508-

HOH

31A-582-

HOH

41B-102-

HOH

51B-105-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 / Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein ...Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein Np95 / hNp95 / RING finger protein 106 / RING-type E3 ubiquitin transferase UHRF1 / Transcription factor ICBP90 / Ubiquitin-like PHD and RING finger domain-containing protein 1 / hUHRF1 / Ubiquitin-like-containing PHD and RING finger domains protein 1


分子量: 7762.821 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UHRF1, ICBP90, NP95, RNF106 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rsetta2 (DE3) / 参照: UniProt: Q96T88, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド PCNA-associated factor / PAF15


分子量: 1031.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15004
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.5 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES (pH 7.5), 70% (v/v) MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.699→44.03 Å / Num. obs: 10762 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 17.2 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 27.5
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / Rmerge(I) obs: 0.497 / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / Num. unique obs: 538 / CC1/2: 0.976 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ASL

3asl


解像度: 1.699→36.691 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.52
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1888 542 5.09 %
Rwork0.1763 --
obs0.1771 10653 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.699→36.691 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数561 0 30 96 687
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005613
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.928827
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.146530
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05583
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005107
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6987-1.86960.21441190.19012442X-RAY DIFFRACTION100
1.8696-2.14020.20361310.17992447X-RAY DIFFRACTION100
2.1402-2.69620.18731390.18322505X-RAY DIFFRACTION100
2.6962-36.69970.18251530.17022717X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.9915-4.02882.47232.4829-3.14479.3454-0.2906-0.7532-0.54120.63370.19320.9753-0.3286-0.23480.28410.33530.04760.03860.26820.06530.4028-21.39574.629-4.0456
22.8776-0.82484.75892.0441-2.45678.7266-0.11470.02630.1826-0.0932-0.17770.3685-0.7763-0.69260.32170.32350.09580.00240.23110.01640.2689-16.60498.2304-10.7213
32.2628-0.58460.89132.80330.08443.72620.03510.06-0.0207-0.1983-0.1059-0.0032-0.13920.08930.11970.21770.0180.01970.14920.02550.1679-9.98082.2148-9.7083
46.8367-1.57231.53378.6159-2.81424.22980.09760.4197-0.0901-0.8659-0.1395-0.0652-0.0357-0.13260.01010.31320.06560.02490.1498-0.00620.1893-9.3039-6.298-13.6563
55.5125-1.809-3.75717.24121.13145.5225-0.2014-0.0486-0.3140.81480.07330.35580.713-0.0175-0.10040.26910.04070.02430.15410.02950.1973-9.0105-9.0134-2.6222
65.6805-1.6015-1.7467.4591-2.07282.6453-0.1531-0.17680.1817-0.3156-0.2605-0.8243-0.1420.68610.44960.20490.04940.05190.20440.06960.2121-2.4505-1.6073-11.903
73.1654-0.55760.34395.3527-4.21523.31890.07140.1141-0.1466-0.7906-0.5324-0.88240.7860.88780.19040.31090.15020.13940.36210.12010.4292.9032-5.7766-15.4554
86.37044.3738-4.29326.4754-3.80858.0730.24070.2349-0.7318-0.5499-0.5129-1.23790.82450.20880.32840.41240.15190.03980.25060.00640.3392-3.2539-15.9715-13.9525
93.3748-0.0329-0.32494.01475.32527.3120.0089-0.5165-0.2210.48440.2698-0.29650.64630.3022-0.15260.2870.11640.00490.21710.03480.2015-2.2851-9.8512-3.6747
103.3294-3.6194.54844.0953-5.20097.10290.50110.2394-0.3663-0.2104-0.27170.50090.27130.0307-0.14580.3230.0215-0.02220.1792-0.01470.2717-11.8228-10.5752-12.6941
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 299 through 308 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 309 through 313 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 314 through 326 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 327 through 332 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 333 through 338 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 339 through 346 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 347 through 351 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 352 through 356 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 357 through 364 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 1 through 6 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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