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万見
- PDB-6ihg: N terminal domain of Mycobacterium avium complex Lon protease -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ihg
タイトルN terminal domain of Mycobacterium avium complex Lon protease
要素Lon protease
キーワードHYDROLASE / Lon N-domain / ATP dependent
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase La / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / cellular response to heat / sequence-specific DNA binding / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lon protease, bacterial / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Lon protease AAA+ ATPase lid domain / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon N-terminal domain profile. ...Lon protease, bacterial / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Lon protease AAA+ ATPase lid domain / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / PUA-like superfamily / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mycobacterium [tuberculosis] TKK-01-0051 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.397 Å
データ登録者Chen, X.Y. / Zhang, S.J. / Bi, F.K. / Guo, C.Y. / Yao, H.W. / Lin, D.H.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China2016YFA0500600 中国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2019
タイトル: Crystal structure of the N domain of Lon protease from Mycobacterium avium complex.
著者: Chen, X. / Zhang, S. / Bi, F. / Guo, C. / Feng, L. / Wang, H. / Yao, H. / Lin, D.
履歴
登録2018年9月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lon protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9221
ポリマ－20,9221
非ポリマー00
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.631, 58.631, 118.276
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Lon protease / ATP-dependent protease La


分子量: 20921.736 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium [tuberculosis] TKK-01-0051 (バクテリア)
遺伝子: lon, K875_02975 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A051TYQ1, endopeptidase La
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.2 %
結晶化温度: 295 K / 手法: liquid diffusion / 詳細: Sodium formate,Sodium acetate trihydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.397→50 Å / Num. obs: 8942 / % possible obs: 91.81 % / 冗長度: 18.3 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 3
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / Rmerge(I) obs: 0.63 / Num. unique obs: 457 / CC1/2: 0.968 / Rsym value: 0.63

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.15rc2_3428: ???)精密化
PHASER位相決定
PHENIXモデル構築
HKL-3000データ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: 6IHF

6ihf
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.397→24.823 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 29.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2682 475 5.31 %
Rwork0.2274 --
obs0.2296 8942 91.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.397→24.823 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1409 0 0 28 1437
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091430
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0911949
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.982870
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056236
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005251
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3974-2.74390.37781340.32922273X-RAY DIFFRACTION76
2.7439-3.45550.3331630.26093040X-RAY DIFFRACTION100
3.4555-24.82390.21331780.18633154X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.4615 Å / Origin y: 26.2422 Å / Origin z: 13.2043 Å
111213212223313233
T0.1938 Å20.0243 Å2-0.0056 Å2-0.2072 Å2-0.0422 Å2--0.2102 Å2
L1.2707 °2-0.3525 °2-0.1861 °2-1.3257 °20.0413 °2--6.2317 °2
S0.1389 Å °-0.0592 Å °-0.1422 Å °0.0792 Å °0.0229 Å °-0.0246 Å °-0.0939 Å °-0.3031 Å °-0.0861 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain A and resseq 5:190)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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