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- PDB-6ie1: Crystal Structure of ELMO2(Engulfment and cell motility protein 2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ie1
タイトルCrystal Structure of ELMO2(Engulfment and cell motility protein 2)
要素Engulfment and cell motility protein 2
キーワードCELL ADHESION / Adhesion GPCR / BAI1-ELMO2 Complex / scaffold protein
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOG GTPase cycle / phagocytosis / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / cell chemotaxis / cell motility / actin filament organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / receptor tyrosine kinase binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway ...RHOG GTPase cycle / phagocytosis / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / cell chemotaxis / cell motility / actin filament organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / receptor tyrosine kinase binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cell-cell adhesion / SH3 domain binding / apoptotic process / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Engulfment and cell motility protein 2 / ELMO domain / ELMO/CED-12 family / ELMO domain profile. / ELMO, armadillo-like helical domain / ELMO, armadillo-like helical domain / Pleckstrin homology domain / Pleckstrin homology domain / Armadillo-like helical / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Engulfment and cell motility protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.48 Å
データ登録者Weng, Z.F. / Lin, L. / Zhang, R.G. / Zhu, J.W.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structure of BAI1/ELMO2 complex reveals an action mechanism of adhesion GPCRs via ELMO family scaffolds
著者: Weng, Z. / Situ, C. / Lin, L. / Wu, Z. / Zhu, J. / Zhang, R.
履歴
登録2018年9月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Engulfment and cell motility protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9883
ポリマ－59,8041
非ポリマー1842
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area270 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area24740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.182, 119.134, 169.326
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Engulfment and cell motility protein 2


分子量: 59803.590 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 6-513 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ELMO2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96JJ3
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.28 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M Sodium malonate pH 4.0, 12%PEG3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NFPSS / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 1M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→50 Å / Num. obs: 27341 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.6 % / Biso Wilson estimate: 55.96 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.071 / Χ2: 0.469 / Net I/σ(I): 4.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.48-2.5212.40.9213660.8980.2690.960.43799.8
2.52-2.5712.90.72113230.9390.2070.7510.429100
2.57-2.6212.70.68513720.9360.1970.7130.427100
2.62-2.6712.70.5613190.9640.1620.5840.43899.9
2.67-2.7312.70.50313590.970.1450.5240.43599.9
2.73-2.7912.80.39913390.9760.1150.4160.44799.9
2.79-2.8612.60.34313660.9850.10.3580.43999.9
2.86-2.9412.70.30613620.9840.0890.3190.4599.9
2.94-3.0312.70.23513400.9920.0680.2450.45100
3.03-3.1212.40.17613460.9940.0520.1840.465100
3.12-3.2412.10.14813600.9960.0440.1540.485100
3.24-3.3711.20.11413670.9980.0360.120.498100
3.37-3.5212.30.0913680.9980.0270.0940.51999.6
3.52-3.711.80.0713600.9980.0210.0730.529100
3.7-3.9413.40.0613600.9990.0170.0620.54599.9
3.94-4.2413.40.0513770.9990.0140.0520.55100
4.24-4.6713.60.04413740.9990.0120.0450.543100
4.67-5.3413.10.0413890.9990.0110.0420.475100
5.34-6.7312.10.04114080.9990.0120.0430.416100
6.73-5012.90.0314860.9990.0090.0320.39299.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
d*TREKデータ削減
SHELXDE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.48→42.331 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.55
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2397 1372 5.03 %
Rwork0.2057 --
obs0.2074 27297 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 220.37 Å2 / Biso mean: 71.12 Å2 / Biso min: 40.83 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.48→42.331 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3958 0 12 26 3996
Biso mean--94.52 59.14 -
残基数----508
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044040
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7335477
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028638
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003704
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3111494
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4796-2.56820.30471380.28972497263597
2.5682-2.6710.30031290.281825592688100
2.671-2.79250.33281340.293725792713100
2.7925-2.93970.3741270.282125922719100
2.9397-3.12380.32321480.275925522700100
3.1238-3.36490.29911280.264725942722100
3.3649-3.70340.25361360.230125952731100
3.7034-4.23890.22541590.188325842743100
4.2389-5.33880.18661500.164326132763100
5.3388-42.33760.18451230.152527602883100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 55.9743 Å / Origin y: 56.6634 Å / Origin z: 72.9737 Å
111213212223313233
T0.3896 Å2-0.0247 Å2-0.0422 Å2-0.5725 Å2-0.0633 Å2--0.4466 Å2
L0.8853 °20.7685 °2-0.8905 °2-0.9448 °2-0.6009 °2--0.8236 °2
S0.0137 Å °0.0566 Å °0.0594 Å °0.01 Å °0.0545 Å °0.0761 Å °-0.101 Å °0.0131 Å °-0.0499 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA6 - 513
2X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 2
3X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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