[日本語] English
万見
- PDB-6idx: Crystal Structure of BAI1/ELMO2 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6idx
タイトルCrystal Structure of BAI1/ELMO2 complex
要素
  • Adhesion G protein-coupled receptor B1
  • Engulfment and cell motility protein 2
キーワードCELL ADHESION / Adhesion GPCRs
機能・相同性
機能・相同性情報


postsynaptic actin cytoskeleton organization / engulfment of apoptotic cell / phagocytosis, recognition / positive regulation of synapse assembly / negative regulation of endothelial cell migration / muscle organ development / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / phagocytosis, engulfment / positive regulation of myoblast fusion / phosphatidylserine binding ...postsynaptic actin cytoskeleton organization / engulfment of apoptotic cell / phagocytosis, recognition / positive regulation of synapse assembly / negative regulation of endothelial cell migration / muscle organ development / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / phagocytosis, engulfment / positive regulation of myoblast fusion / phosphatidylserine binding / phagocytic cup / RHOG GTPase cycle / phagocytosis / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / negative regulation of protein ubiquitination / negative regulation of angiogenesis / cell chemotaxis / PDZ domain binding / G protein-coupled receptor activity / cell motility / lipopolysaccharide binding / actin filament organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / regulation of synaptic plasticity / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of protein catabolic process / receptor tyrosine kinase binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cell-cell adhesion / SH3 domain binding / transmembrane signaling receptor activity / nervous system development / postsynaptic membrane / defense response to Gram-negative bacterium / dendritic spine / postsynaptic density / cell surface receptor signaling pathway / innate immune response / focal adhesion / glutamatergic synapse / apoptotic process / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / extracellular space / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Engulfment and cell motility protein 2 / Adhesion G protein-coupled receptor B, N-terminal domain / Adhesion GPCR B N-terminal region / GPCR, family 2, brain-specific angiogenesis inhibitor / ELMO domain / ELMO/CED-12 family / ELMO domain profile. / ELMO, armadillo-like helical domain / ELMO, armadillo-like helical domain / GAIN domain, N-terminal ...Engulfment and cell motility protein 2 / Adhesion G protein-coupled receptor B, N-terminal domain / Adhesion GPCR B N-terminal region / GPCR, family 2, brain-specific angiogenesis inhibitor / ELMO domain / ELMO/CED-12 family / ELMO domain profile. / ELMO, armadillo-like helical domain / ELMO, armadillo-like helical domain / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain / Pleckstrin homology domain / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Hormone receptor domain / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Pleckstrin homology domain / Armadillo-like helical / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Adhesion G protein-coupled receptor B1 / Engulfment and cell motility protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.699 Å
データ登録者Weng, Z.F. / Lin, L. / Zhu, J.W. / Zhang, R.G.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structure of BAI1/ELMO2 complex reveals an action mechanism of adhesion GPCRs via ELMO family scaffolds
著者: Weng, Z. / Situ, C. / Lin, L. / Wu, Z. / Zhu, J. / Zhang, R.
履歴
登録2018年9月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Engulfment and cell motility protein 2
C: Adhesion G protein-coupled receptor B1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,0642
ポリマ－63,0642
非ポリマー00
水6,810378
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2450 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area23890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.869, 92.869, 130.762
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-699-

HOH

21A-729-

HOH

31A-905-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Engulfment and cell motility protein 2


分子量: 59803.590 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 5-515 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: there are ten residues missing due to poor electronl density
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ELMO2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96JJ3
#2: タンパク質・ペプチド Adhesion G protein-coupled receptor B1 / Brain-specific angiogenesis inhibitor 1


分子量: 3260.772 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q3UHD1
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 378 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.99 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.3M Ammonium Fluoride, 18% PEG3,350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NFPSS / ビームライン: BL18U / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 1M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.699→46.435 Å / Num. obs: 72368 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 23.03 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 28.4
反射 シェル解像度: 1.699→1.73 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Num. unique obs: 3592 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
d*TREKデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6IE1

6ie1


解像度: 1.699→46.435 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 19.62
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2064 3640 5.03 %
Rwork0.1792 --
obs0.1806 72313 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 94.21 Å2 / Biso mean: 27.63 Å2 / Biso min: 12.4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.699→46.435 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4183 0 0 378 4561
Biso mean---35.03 -
残基数----526
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094250
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1575749
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049662
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005740
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0111592
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 26

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6991-1.72150.25951430.24422587273099
1.7215-1.74510.24951270.238826502777100
1.7451-1.770.27071320.222325762708100
1.77-1.79640.22091280.220826272755100
1.7964-1.82450.25551500.205326122762100
1.8245-1.85440.22791250.193626142739100
1.8544-1.88640.22611360.199826152751100
1.8864-1.92070.22141330.190326412774100
1.9207-1.95760.2381750.198125662741100
1.9576-1.99760.22111700.190525842754100
1.9976-2.0410.22081310.183226242755100
2.041-2.08850.21371480.191326252773100
2.0885-2.14070.19571370.184226342771100
2.1407-2.19860.23571280.178626222750100
2.1986-2.26330.19571390.183526602799100
2.2633-2.33640.19921310.175626112742100
2.3364-2.41990.22361290.178326412770100
2.4199-2.51670.20371510.187526552806100
2.5167-2.63130.22851540.181326252779100
2.6313-2.770.21811400.190426452785100
2.77-2.94350.21521540.191126232777100
2.9435-3.17070.20371260.190426782804100
3.1707-3.48970.19641470.182126852832100
3.4897-3.99440.17671310.1627052836100
3.9944-5.03160.18191290.15127342863100
5.0316-46.45180.19571460.164728342980100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -53.5964 Å / Origin y: 16.1176 Å / Origin z: 3.3737 Å
111213212223313233
T0.15 Å20.0167 Å2-0.0201 Å2-0.1747 Å2-0.0134 Å2--0.147 Å2
L0.4653 °20.436 °2-0.5342 °2-0.9312 °2-0.8486 °2--0.9712 °2
S-0.0498 Å °0.0626 Å °0.0057 Å °-0.0976 Å °0.0356 Å °0.0137 Å °0.1014 Å °-0.0805 Å °0.0217 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA5 - 515
2X-RAY DIFFRACTION1allC1471 - 1495
3X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 479

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る