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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6id0 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of a human intron lariat spliceosome prior to Prp43 loaded (ILS1 complex) at 2.9 angstrom resolution | |||||||||
要素 |
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キーワード | SPLICING / Human Intron Lariat Spliceosome | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / post-mRNA release spliceosomal complex / U2 snRNP binding / U7 snRNA binding / histone pre-mRNA DCP binding / 3'-5' RNA helicase activity / U7 snRNP / generation of catalytic spliceosome for first transesterification step / regulation of vitamin D receptor signaling pathway / histone pre-mRNA 3'end processing complex ...regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / post-mRNA release spliceosomal complex / U2 snRNP binding / U7 snRNA binding / histone pre-mRNA DCP binding / 3'-5' RNA helicase activity / U7 snRNP / generation of catalytic spliceosome for first transesterification step / regulation of vitamin D receptor signaling pathway / histone pre-mRNA 3'end processing complex / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / protein methylation / U12-type spliceosomal complex / embryonic brain development / methylosome / nuclear retinoic acid receptor binding / 7-methylguanosine cap hypermethylation / positive regulation of androgen receptor activity / Prp19 complex / poly(A) binding / U1 snRNP binding / pICln-Sm protein complex / mRNA 3'-end processing / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / snRNP binding / U2-type catalytic step 1 spliceosome / RNA splicing, via transesterification reactions / small nuclear ribonucleoprotein complex / pre-mRNA binding / SMN-Sm protein complex / telomerase RNA binding / spliceosomal tri-snRNP complex / telomerase holoenzyme complex / P granule / U2-type spliceosomal complex / U2-type precatalytic spliceosome / positive regulation by host of viral transcription / mRNA cis splicing, via spliceosome / positive regulation of vitamin D receptor signaling pathway / commitment complex / U2-type prespliceosome assembly / nuclear vitamin D receptor binding / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / U2-type catalytic step 2 spliceosome / Notch binding / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / U4 snRNP / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / RUNX3 regulates NOTCH signaling / U2 snRNP / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / RNA Polymerase II Transcription Termination / U1 snRNP / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / WD40-repeat domain binding / positive regulation of neurogenesis / U2-type prespliceosome / lipid biosynthetic process / nuclear androgen receptor binding / precatalytic spliceosome / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / cyclosporin A binding / Notch-HLH transcription pathway / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Formation of paraxial mesoderm / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal complex assembly / SMAD binding / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / protein peptidyl-prolyl isomerization / protein K63-linked ubiquitination / blastocyst development / protein localization to nucleus / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / embryonic organ development / transcription-coupled nucleotide-excision repair / U5 snRNA binding / U5 snRNP / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / retinoic acid receptor signaling pathway / U2 snRNA binding / U6 snRNA binding / spliceosomal snRNP assembly / Cajal body / RNA processing / pre-mRNA intronic binding / cellular response to retinoic acid / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / gastrulation / catalytic step 2 spliceosome / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / lipid droplet 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Zhang, X. / Zhan, X. / Yan, C. / Shi, Y. | |||||||||
資金援助 | 中国, 2件
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引用 | ジャーナル: Cell Res / 年: 2019 タイトル: Structures of the human spliceosomes before and after release of the ligated exon. 著者: Xiaofeng Zhang / Xiechao Zhan / Chuangye Yan / Wenyu Zhang / Dongliang Liu / Jianlin Lei / Yigong Shi / 要旨: Pre-mRNA splicing is executed by the spliceosome, which has eight major functional states each with distinct composition. Five of these eight human spliceosomal complexes, all preceding exon ...Pre-mRNA splicing is executed by the spliceosome, which has eight major functional states each with distinct composition. Five of these eight human spliceosomal complexes, all preceding exon ligation, have been structurally characterized. In this study, we report the cryo-electron microscopy structures of the human post-catalytic spliceosome (P complex) and intron lariat spliceosome (ILS) at average resolutions of 3.0 and 2.9 Å, respectively. In the P complex, the ligated exon remains anchored to loop I of U5 small nuclear RNA, and the 3'-splice site is recognized by the junction between the 5'-splice site and the branch point sequence. The ATPase/helicase Prp22, along with the ligated exon and eight other proteins, are dissociated in the P-to-ILS transition. Intriguingly, the ILS complex exists in two distinct conformations, one with the ATPase/helicase Prp43 and one without. Comparison of these three late-stage human spliceosomes reveals mechanistic insights into exon release and spliceosome disassembly. | |||||||||
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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PDBx/mmCIF形式 | 6id0.cif.gz | 2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6id0.ent.gz | 1.5 MB | 表示 | PDB形式 |
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文書・要旨 | 6id0_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6id0_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6id0_validation.xml.gz | 246.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6id0_validation.cif.gz | 407.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/id/6id0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/id/6id0 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 12種, 13分子 ACEJLNPRTUbiQ
#1: タンパク質 | 分子量: 273974.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6P2Q9 | ||
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#3: タンパク質 | 分子量: 109560.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15029 | ||
#4: タンパク質 | 分子量: 39359.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96DI7 | ||
#6: タンパク質 | 分子量: 100610.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BZJ0 | ||
#7: タンパク質 | 分子量: 92406.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q99459 | ||
#9: タンパク質 | 分子量: 17032.850 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P41223 | ||
#11: タンパク質 | 分子量: 26674.447 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9P013 | ||
#12: タンパク質 | 分子量: 61770.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13573 | ||
#14: タンパク質 | 分子量: 57280.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O43660 | ||
#18: タンパク質 | 分子量: 103976.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q2TBE0 | ||
#21: タンパク質 | 分子量: 23686.004 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q66K91, UniProt: P14678*PLUS #31: タンパク質 | | 分子量: 171502.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O60306, RNA helicase |
-RNA鎖 , 4種, 4分子 BFGH
#2: RNA鎖 | 分子量: 37254.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: 20330981 |
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#5: RNA鎖 | 分子量: 34404.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) |
#16: RNA鎖 | 分子量: 87186.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) |
#17: RNA鎖 | 分子量: 60186.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: 340097 |
-Pre-mRNA-splicing factor ... , 4種, 4分子 MOIK
#8: タンパク質 | 分子量: 28780.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O95926 |
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#10: タンパク質 | 分子量: 46959.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NW64 |
#19: タンパク質 | 分子量: 100148.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9HCS7 |
#28: タンパク質 | 分子量: 26163.420 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75934 |
-Peptidyl-prolyl cis-trans ... , 2種, 2分子 Sy
#13: タンパク質 | 分子量: 18257.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y3C6, peptidylprolyl isomerase |
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#32: タンパク質 | 分子量: 33475.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UNP9, peptidylprolyl isomerase |
-Pre-mRNA-processing factor ... , 2種, 5分子 Wqrst
#15: タンパク質 | 分子量: 65612.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O60508 |
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#27: タンパク質 | 分子量: 55245.547 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UMS4, RING-type E3 ubiquitin transferase |
-Small nuclear ribonucleoprotein ... , 6種, 12分子 ahcjdkfmelgn
#20: タンパク質 | 分子量: 13940.308 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62318 #22: タンパク質 | 分子量: 13310.653 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62314 #23: タンパク質 | 分子量: 13551.928 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62316 #24: タンパク質 | 分子量: 9734.171 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62306 #25: タンパク質 | 分子量: 10817.601 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62304 #26: タンパク質 | 分子量: 8508.084 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62308 |
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-U2 small nuclear ribonucleoprotein ... , 2種, 2分子 op
#29: タンパク質 | 分子量: 28456.584 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P09661 |
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#30: タンパク質 | 分子量: 25524.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08579 |
-非ポリマー , 4種, 16分子
#33: 化合物 | ChemComp-IHP / | ||
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#34: 化合物 | ChemComp-GTP / | ||
#35: 化合物 | ChemComp-MG / #36: 化合物 | ChemComp-ZN / |
-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Human Intron Lariat Spliceosome / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#32 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7.9 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 45 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: NONE |
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3次元再構成 | 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 390072 / 対称性のタイプ: POINT |
精密化 | 最高解像度: 2.9 Å |