[English] 日本語
Yorodumi- PDB-6i9t: Two minutes iron loaded Rana Catesbeiana H' ferritin variant H54N -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6i9t | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Two minutes iron loaded Rana Catesbeiana H' ferritin variant H54N | ||||||
Components | Ferritin, middle subunit | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / Rana Catesbeiana H' ferritin / ferroxidase process / H54N variant / two minutes iron loaded / time-controlled iron loading | ||||||
Function / homology | Function and homology information ferroxidase / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / ferric iron binding / ferrous iron binding / iron ion transport / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Lithobates catesbeiana (American bullfrog) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.2 Å | ||||||
Authors | Pozzi, C. / Di Pisa, F. / Mangani, S. | ||||||
Citation | Journal: J.Inorg.Biochem. / Year: 2019 Title: Effect of the point mutation H54N on the ferroxidase process of Rana catesbeiana H' ferritin. Authors: Pozzi, C. / Di Pisa, F. / Lalli, D. / Rosa, C. / Turano, P. / Mangani, S. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6i9t.cif.gz | 103 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6i9t.ent.gz | 79.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6i9t.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6i9t_validation.pdf.gz | 416 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 6i9t_full_validation.pdf.gz | 416.4 KB | Display | |
Data in XML | 6i9t_validation.xml.gz | 13.2 KB | Display | |
Data in CIF | 6i9t_validation.cif.gz | 20.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i9/6i9t ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i9/6i9t | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6i9pC 6iafC 6iajC 4lqhS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| |||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| x 24|||||||||||||||||||||
Unit cell |
| |||||||||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 20599.137 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: H54N Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Lithobates catesbeiana (American bullfrog) Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) pLysS / References: UniProt: P07798, ferroxidase | ||||
---|---|---|---|---|---|
#2: Chemical | ChemComp-FE2 / | ||||
#3: Chemical | ChemComp-MG / #4: Chemical | ChemComp-CL / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.18 Å3/Da / Density % sol: 61.26 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 281 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 9 / Details: 1.6-2.0 M MgCl2 and 0.1 M bicine pH 9.0 / PH range: 8-9 |
-Data collection
Diffraction |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Biso Wilson estimate: 5.67 Å2 / Entry-ID: 6I9T / Observed criterion σ(I): 2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4LQH Resolution: 1.2→22.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.98 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.976 / SU B: 0.723 / SU ML: 0.016 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.027 / ESU R Free: 0.028 / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 9.779 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.115 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 1.2→22.3 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|