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万見
- PDB-6i6h: Crystal structure of the KDEL receptor in the peptide bound state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6i6h
タイトルCrystal structure of the KDEL receptor in the peptide bound state
要素
  • AEKDEL peptide
  • ER lumen protein-retaining receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Intracellular protein receptor / KDEL / ERD2
機能・相同性
機能・相同性情報


KDEL sequence binding / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-coated vesicle membrane / ER retention sequence binding / protein retention in ER lumen / COPI-mediated anterograde transport / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / cis-Golgi network / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport ...KDEL sequence binding / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-coated vesicle membrane / ER retention sequence binding / protein retention in ER lumen / COPI-mediated anterograde transport / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / cis-Golgi network / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / protein transport / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / membrane
類似検索 - 分子機能
ER lumen protein retaining receptor / ER lumen protein retaining receptor / ER lumen protein retaining receptor signature 1. / ER lumen protein retaining receptor signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
(2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / ER lumen protein-retaining receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Braeuer, P. / Newstead, S.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust109133/Z/15/A 英国
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Structural basis for pH-dependent retrieval of ER proteins from the Golgi by the KDEL receptor.
著者: Brauer, P. / Parker, J.L. / Gerondopoulos, A. / Zimmermann, I. / Seeger, M.A. / Barr, F.A. / Newstead, S.
履歴
登録2018年11月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ER lumen protein-retaining receptor 2
B: AEKDEL peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,62213
ポリマ－24,7002
非ポリマー3,92211
水2,468137
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area11600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.871, 37.503, 62.750
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.420, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ER lumen protein-retaining receptor 2 / KDEL endoplasmic reticulum protein retention receptor 2 / KDEL receptor 2


分子量: 23995.299 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: KDELR2, RCJMB04_8l23 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Variant (発現宿主): BJ5460 / 参照: UniProt: Q5ZKX9
#2: タンパク質・ペプチド AEKDEL peptide


分子量: 704.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物
ChemComp-OLC / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Oleoyl-R-glycerol / L-グリセロ-ル3-オレア-ト


分子量: 356.540 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H40O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 6
詳細: 30% (v/v) PEG 600, 100 mM MES pH 6.0, 100 mM Sodium Nitrate.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.968 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.968 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→47.66 Å / Num. obs: 15192 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.5 % / Biso Wilson estimate: 23.56 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.282 / Rpim(I) all: 0.096 / Rrim(I) all: 0.298 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2-2.059.12.58810960.7210.8952.742100
8.94-47.68.20.0831930.990.0310.08999.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.1データスケーリング
BUSTER2.10.2精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
DIALSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6I6B

6i6b


解像度: 2→47.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU R Cruickshank DPI: 0.211 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.216 / SU Rfree Blow DPI: 0.172 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.172
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 812 5.36 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.189 15154 99.2 %-
原子変位パラメータBiso max: 190.33 Å2 / Biso mean: 31.25 Å2 / Biso min: 8.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.0257 Å20 Å2-0.4863 Å2
2---2.1969 Å20 Å2
3----1.8288 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.23 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→47.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1749 0 229 137 2115
Biso mean--65.51 44.33 -
残基数----213
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d774SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes25HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes287HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2022HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion244SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2388SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2022HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2671HARMONIC20.89
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.68
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.29
LS精密化 シェル解像度: 2→2.14 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 140 5.34 %
Rwork0.216 2481 -
all0.218 2621 -
obs--96.47 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.3907-2.90572.66642.0993-1.60013.6930.3180.3805-0.255-0.3918-0.17880.07640.26280.3133-0.13920.07510.00670.00720.0446-0.01160.093448.734432.726472.6191
21.5714-0.30480.11441.03690.02090.8906-0.032-0.0594-0.01420.00040.0344-0.0472-0.0120.0816-0.00240.0449-0.01490.00140.01210.00510.052643.484634.97285.8057
30.95662.73233.09910.12862.88723.3667-0.0709-0.22750.55290.14620.621-1.1001-0.28251.138-0.55010.0629-0.0113-0.04240.51150.00620.535165.02240.606478.755
42.41330.2081-0.44550.7685-0.27312.2924-0.00240.13490.228-0.05790.0301-0.0561-0.11950.1194-0.02770.0908-0.01210.0046-0.00680.03590.084244.60746.337172.8822
5-0.4388-3.27442.01412.11894.66246.3141-0.0231-0.0555-0.15560.0865-0.10180.8439-0.0296-1.08590.1249-0.13860.0283-0.0226-0.0001-0.00380.062928.307837.589476.9529
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|33 }A1 - 33
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|34 - A|140 }A34 - 140
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|141 - A|145 }A141 - 145
4X-RAY DIFFRACTION4{ A|146 - A|206 }A146 - 206
5X-RAY DIFFRACTION5{ B|3 - B|7 }B3 - 8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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