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- PDB-6i42: Structure of the alpha-Synuclein PreNAC/Cyclophilin A-complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6i42
タイトルStructure of the alpha-Synuclein PreNAC/Cyclophilin A-complex
要素
  • Alpha-synuclein
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
キーワードISOMERASE / cyclophilin A / peptidyl-prolyl isomerase / alpha-Synuclein / PreNAC
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / negative regulation of viral life cycle / cell adhesion molecule production / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / regulation of phospholipase activity / negative regulation of monooxygenase activity / negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone ...negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / negative regulation of viral life cycle / cell adhesion molecule production / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / regulation of phospholipase activity / negative regulation of monooxygenase activity / negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / positive regulation of glutathione peroxidase activity / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / negative regulation of transporter activity / virion binding / leukocyte chemotaxis / mitochondrial membrane organization / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / regulation of synaptic vesicle recycling / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of protein localization to cell periphery / negative regulation of exocytosis / endothelial cell activation / regulation of glutamate secretion / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / response to iron(II) ion / regulation of norepinephrine uptake / Basigin interactions / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / dopamine biosynthetic process / regulation of locomotion / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / synaptic vesicle priming / regulation of macrophage activation / negative regulation of microtubule polymerization / synaptic vesicle transport / cyclosporin A binding / dynein complex binding / dopamine uptake involved in synaptic transmission / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / positive regulation of receptor recycling / regulation of dopamine secretion / Uncoating of the HIV Virion / protein kinase inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / Early Phase of HIV Life Cycle / cuprous ion binding / response to magnesium ion / response to type II interferon / Integration of provirus / positive regulation of exocytosis / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / synaptic vesicle exocytosis / viral release from host cell / positive regulation of endocytosis / kinesin binding / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / protein peptidyl-prolyl isomerization / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / Calcineurin activates NFAT / synaptic vesicle endocytosis / regulation of presynapse assembly / negative regulation of serotonin uptake / alpha-tubulin binding / Binding and entry of HIV virion / phospholipid metabolic process / positive regulation of viral genome replication / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / supramolecular fiber organization / axon terminus / : / inclusion body / cellular response to copper ion / cellular response to epinephrine stimulus / Hsp70 protein binding / neutrophil chemotaxis / activation of protein kinase B activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / response to interleukin-1 / negative regulation of protein phosphorylation / : / adult locomotory behavior / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / SNARE binding / excitatory postsynaptic potential / fatty acid metabolic process / long-term synaptic potentiation / peptidylprolyl isomerase / positive regulation of protein secretion / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / phosphoprotein binding / protein tetramerization
類似検索 - 分子機能
Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain ...Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-synuclein / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.38 Å
データ登録者Favretto, F. / Zweckstetter, M. / Becker, S.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2020
タイトル: The Molecular Basis of the Interaction of Cyclophilin A with alpha-Synuclein.
著者: Favretto, F. / Baker, J.D. / Strohaker, T. / Andreas, L.B. / Blair, L.J. / Becker, S. / Zweckstetter, M.
履歴
登録2018年11月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
B: Alpha-synuclein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2472
ポリマ－19,2472
非ポリマー00
水4,468248
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1060 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area8480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.034, 61.034, 129.152
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A / PPIase A / Cyclophilin A / Cyclosporin A-binding protein / Rotamase A


分子量: 17905.307 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPIA, CYPA / プラスミド: pET28a / 詳細 (発現宿主): engineered TEV cleavage site / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62937, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質・ペプチド Alpha-synuclein / Non-A beta component of AD amyloid / Non-A4 component of amyloid precursor / NACP


分子量: 1341.574 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 48-60 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNCA, NACP, PARK1 / 発現宿主: synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P37840
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7 / 詳細: 1.93 M tri-ammonium citrate, pH 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.38→44.4 Å / Num. obs: 51144 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 24.01 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 27.39
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.38-1.412.560.8081153192.6
1.4-1.4317.720.7882998198.9
1.43-1.4623.10.7252779199.6
1.46-1.4924.740.6582562199.8
1.49-1.5324.840.57631471100
1.53-1.5724.730.49428001100
1.57-1.6223.690.4131591100
1.62-1.6725.280.31928041100
1.67-1.7326.340.26229071100
1.73-1.826.020.19929631100
1.8-1.8825.260.14628551100
1.88-1.9724.320.11526971100
1.97-2.0826.520.08926841100
2.08-2.2225.940.07427081100
2.22-2.424.490.06526241100
2.4-2.6524.580.05825671100
2.65-3.0524.890.05225901100
3.05-3.8922.390.04625771100
3.89-44.3622.750.0362570199.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XPREP2008/2データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5kul

5kul


解像度: 1.38→44.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.972 / SU B: 0.833 / SU ML: 0.033 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.046 / ESU R Free: 0.047
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1778 2548 5 %RANDOM
Rwork0.1631 ---
obs0.1639 48509 99.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 85.21 Å2 / Biso mean: 24.349 Å2 / Biso min: 14.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.43 Å20 Å20 Å2
2---0.43 Å20 Å2
3---0.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.38→44.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1347 0 10 255 1612
Biso mean--31.84 37.79 -
残基数----177
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0131480
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0181372
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1821.6521996
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.6171.5933205
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.275195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.76522.91772
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.90715264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.108157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1240.2187
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021730
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02323
LS精密化 シェル解像度: 1.379→1.415 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 176 -
Rwork0.292 3440 -
all-3616 -
obs--96.89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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