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- PDB-6i3c: Crystal structure of Human soluble catechol O-methyltransferase i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6i3c
タイトルCrystal structure of Human soluble catechol O-methyltransferase in complex with 3,5-dinitrocatechol and S-adensoyl-L-methionine
要素Catechol O-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Enzyme / S-adenosyl-L-methionine / Catechol O-methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


Enzymatic degradation of dopamine by COMT / Enzymatic degradation of Dopamine by monoamine oxidase / norepinephrine secretion / response to dopamine / mastication / catecholamine catabolic process / catechol O-methyltransferase activity / catechol O-methyltransferase / renal sodium excretion / developmental process ...Enzymatic degradation of dopamine by COMT / Enzymatic degradation of Dopamine by monoamine oxidase / norepinephrine secretion / response to dopamine / mastication / catecholamine catabolic process / catechol O-methyltransferase activity / catechol O-methyltransferase / renal sodium excretion / developmental process / renal filtration / renin secretion into blood stream / dopamine secretion / renal albumin absorption / habituation / Methylation / artery development / cerebellar cortex morphogenesis / dopamine catabolic process / response to salt / glomerulus development / norepinephrine metabolic process / response to angiotensin / synaptic transmission, dopaminergic / cellular response to phosphate starvation / O-methyltransferase activity / cellular response to cocaine / cholesterol efflux / prostaglandin metabolic process / response to food / response to corticosterone / glycogen metabolic process / startle response / dopamine metabolic process / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / exploration behavior / behavioral fear response / response to cytokine / response to amphetamine / methyltransferase activity / visual learning / response to wounding / response to toxic substance / multicellular organism growth / memory / response to oxidative stress / methylation / gene expression / Potential therapeutics for SARS / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / axon / intracellular membrane-bounded organelle / synapse / dendrite / magnesium ion binding / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Catechol O-methyltransferase, eukaryotic / Class I-like SAM-dependent O-methyltransferase / O-methyltransferase / SAM-dependent O-methyltransferase class I-type profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3,5-DINITROCATECHOL / S-ADENOSYLMETHIONINE / Catechol O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.336 Å
データ登録者Levy, C.W.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
European CommissionPITN-GA-2013-ITN 606831 英国
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2019
タイトル: Equatorial Active Site Compaction and Electrostatic Reorganization in Catechol-O-methyltransferase.
著者: Czarnota, S. / Johannissen, L.O. / Baxter, N.J. / Rummel, F. / Wilson, A.L. / Cliff, M.J. / Levy, C.W. / Scrutton, N.S. / Waltho, J.P. / Hay, S.
履歴
登録2018年11月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catechol O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5934
ポリマ－25,9711
非ポリマー6233
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area520 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area9390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.694, 61.749, 46.071
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.42, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Catechol O-methyltransferase


分子量: 25970.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COMT / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21964, catechol O-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-DNC / 3,5-DINITROCATECHOL


分子量: 200.106 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H4N2O6
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.61 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.2M 1,6-Hexanediol; 0.2M 1-Butanol; 0.2M 1,2-Propanediol; 0.2M 2-Propanol; 0.2M 1,4-Butanediol; 0.2M 1,3-Propanediol), 0.1M Imidazole; MES monohydrate (acid) pH 6.5, 50% v/v pre-cipitant mix ...詳細: 0.2M 1,6-Hexanediol; 0.2M 1-Butanol; 0.2M 1,2-Propanediol; 0.2M 2-Propanol; 0.2M 1,4-Butanediol; 0.2M 1,3-Propanediol), 0.1M Imidazole; MES monohydrate (acid) pH 6.5, 50% v/v pre-cipitant mix (25% v/v MPD; 25% PEG 1000; 25% PEG 3350) Morpheus condition D4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9282 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9282 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.336→39.13 Å / Num. obs: 49463 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 10.33 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.097 / Net I/σ(I): 8.25
反射 シェル解像度: 1.336→1.384 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2.06 / Num. unique obs: 4891 / CC1/2: 0.824 / Rpim(I) all: 0.27 / Rrim(I) all: 0.45 / % possible all: 99.15

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_3304: ???)精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: inhouse

解像度: 1.336→39.13 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 16.73
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1702 2468 4.99 %
Rwork0.1337 --
obs0.1355 49426 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.336→39.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1670 0 42 208 1920
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0181816
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.272475
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.2191056
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.108278
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008323
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3362-1.36190.25031220.18782617X-RAY DIFFRACTION99
1.3619-1.38970.23771130.1772615X-RAY DIFFRACTION99
1.3897-1.41990.20751370.16282579X-RAY DIFFRACTION99
1.4199-1.4530.21471250.1482616X-RAY DIFFRACTION99
1.453-1.48930.2071220.13852598X-RAY DIFFRACTION99
1.4893-1.52960.18241450.12662599X-RAY DIFFRACTION99
1.5296-1.57460.15151340.11372596X-RAY DIFFRACTION99
1.5746-1.62540.15971270.1112612X-RAY DIFFRACTION99
1.6254-1.68350.13891330.11152604X-RAY DIFFRACTION100
1.6835-1.75090.14371410.11432604X-RAY DIFFRACTION100
1.7509-1.83060.16031630.12262572X-RAY DIFFRACTION100
1.8306-1.92710.17591460.11562609X-RAY DIFFRACTION100
1.9271-2.04780.18411190.11912634X-RAY DIFFRACTION100
2.0478-2.20590.1671590.12352585X-RAY DIFFRACTION100
2.2059-2.42790.17171360.1312636X-RAY DIFFRACTION100
2.4279-2.77920.16521550.13672598X-RAY DIFFRACTION100
2.7792-3.50120.17551760.14562583X-RAY DIFFRACTION99
3.5012-41.27990.15121150.14252701X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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