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- PDB-6hy2: Structure guided design of an antibacterial peptide that targets ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hy2
タイトルStructure guided design of an antibacterial peptide that targets UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase
要素
  • Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
  • TRP-MET-LEU-ASP-PRO-ILE-ALA-GLY-LYS-TRP-SER-ARG
キーワードTRANSFERASE / LpxA / antibiotics / inhibitor / acyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


acyl-[acyl-carrier-protein]-UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / acyl-[acyl-carrier-protein]-UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase activity / lipid A biosynthetic process / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain / UDP N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal / UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain superfamily / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat ...Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain / UDP N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal / UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain superfamily / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Williams, A.H. / Dangkulwanich, M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM-531310 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM-07184 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2019
タイトル: Structure guided design of an antibacterial peptide that targets UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase.
著者: Dangkulwanich, M. / Raetz, C.R.H. / Williams, A.H.
履歴
登録2018年10月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22022年3月30日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
A: TRP-MET-LEU-ASP-PRO-ILE-ALA-GLY-LYS-TRP-SER-ARG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5792
ポリマ－29,5792
非ポリマー00
水7,206400
1
X: Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
A: TRP-MET-LEU-ASP-PRO-ILE-ALA-GLY-LYS-TRP-SER-ARG

X: Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
A: TRP-MET-LEU-ASP-PRO-ILE-ALA-GLY-LYS-TRP-SER-ARG

X: Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
A: TRP-MET-LEU-ASP-PRO-ILE-ALA-GLY-LYS-TRP-SER-ARG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,7366
ポリマ－88,7366
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-z,x+1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation11_455y-1/2,-z+1/2,-x1
Buried area10360 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area29130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.809, 96.809, 96.809
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11X-575-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase


分子量: 28117.018 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: lpxA, b0181, JW0176 / プラスミド: pTO1 / 詳細 (発現宿主): peT23C derivative / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysE
参照: UniProt: P0A722, acyl-[acyl-carrier-protein]-UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド TRP-MET-LEU-ASP-PRO-ILE-ALA-GLY-LYS-TRP-SER-ARG


分子量: 1461.730 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Peptide CR20 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 400 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.88 %
結晶化温度: 297.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: 1.0 M Na/K phosphate, ph 6.3-6.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU R-AXIS IV / 波長: 1.5415 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5415 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→21.65 Å / Num. obs: 34668 / % possible obs: 99.84 % / 冗長度: 3.2 % / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: ILxA

解像度: 1.6→21.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 1.86 / SU ML: 0.066 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.096 / ESU R Free: 0.095 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22639 2011 5 %RANDOM
Rwork0.19694 ---
obs0.19843 37837 99.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å
原子変位パラメータBiso mean: 23.684 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.6→21.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2074 0 0 400 2474
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0222146
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0911.9382915
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8425284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.05823.33393
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.82615354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3791516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2331
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021634
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.190.21142
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.21483
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1190.2353
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1620.288
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1180.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4711.51413
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.72222203
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2663823
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1034.5706
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.661 133 -
Rwork0.583 2633 -
obs--93.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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