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万見
- PDB-6hvd: Human SLK bound to a maleimide inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hvd
タイトルHuman SLK bound to a maleimide inhibitor
要素STE20-like serine/threonine-protein kinase
キーワードTRANSFERASE / Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of focal adhesion assembly / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / cell leading edge / RHOA GTPase cycle / cytoplasmic microtubule organization / regulation of cell migration / protein autophosphorylation / regulation of apoptotic process / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity ...regulation of focal adhesion assembly / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / cell leading edge / RHOA GTPase cycle / cytoplasmic microtubule organization / regulation of cell migration / protein autophosphorylation / regulation of apoptotic process / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / cadherin binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polo kinase kinase / : / Polo kinase kinase / UVR domain / UVR domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...Polo kinase kinase / : / Polo kinase kinase / UVR domain / UVR domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GUQ / STE20-like serine/threonine-protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Sorrell, F.J. / Berger, B.T. / Salah, E. / Serafim, R.A.M. / Savitsky, P.A. / Krojer, T. / Bailey, H.J. / Pinkas, D. / Burgess-Brown, N.A. / von Delft, F. ...Sorrell, F.J. / Berger, B.T. / Salah, E. / Serafim, R.A.M. / Savitsky, P.A. / Krojer, T. / Bailey, H.J. / Pinkas, D. / Burgess-Brown, N.A. / von Delft, F. / Knapp, S. / Arrowsmith, C. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Elkins, J.M.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human SLK bound to a maleimide inhibitor
著者: Sorrell, F.J. / Berger, B.T. / Salah, E. / Serafim, R.A.M. / Elkins, J.M.
履歴
登録2018年10月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: STE20-like serine/threonine-protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4207
ポリマ－34,6901
非ポリマー7306
水4,306239
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area900 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.871, 69.871, 164.301
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-405-

SO4

21A-405-

SO4

31A-503-

HOH

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要素

#1: タンパク質 STE20-like serine/threonine-protein kinase / hSLK / CTCL tumor antigen se20-9 / STE20-related serine/threonine-protein kinase / STE20-related ...hSLK / CTCL tumor antigen se20-9 / STE20-related serine/threonine-protein kinase / STE20-related kinase / Serine/threonine-protein kinase 2


分子量: 34690.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLK, KIAA0204, STK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9H2G2, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-GUQ / 3-(1,3-benzothiazol-2-ylamino)-4-(2-methoxyphenyl)pyrrole-2,5-dione


分子量: 351.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H13N3O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.44 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.20M Na2SO4; 0.1M BTProp pH 8.5; 20.0% PEG 3350; 10.0% EtGly

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91587 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→64.298 Å / Num. obs: 51803 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.8 % / Biso Wilson estimate: 26.38 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rpim(I) all: 0.016 / Rrim(I) all: 0.057 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 1.63→1.67 Å / 冗長度: 12.9 % / Num. unique obs: 3773 / CC1/2: 0.589 / Rpim(I) all: 0.756 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.61 Å64.3 Å
Translation5.61 Å64.3 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
PHASER2.7.17位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2jfm

2jfm


解像度: 1.63→64.298 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 24.74
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2075 2559 4.97 %
Rwork0.1864 --
obs0.1874 51469 99.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 128.72 Å2 / Biso mean: 41.5273 Å2 / Biso min: 10.8 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.63→64.298 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2219 0 78 239 2536
Biso mean--43.76 43.3 -
残基数----286
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.63-1.6610.42661430.3946258396
1.661-1.69490.38531370.3696262598
1.6949-1.73180.35671640.3514263699
1.7318-1.77210.3291220.3119268599
1.7721-1.81640.27641310.2995266699
1.8164-1.86550.30461460.2661267399
1.8655-1.92040.26471320.2476268199
1.9204-1.98240.21371490.20962693100
1.9824-2.05330.20011380.1952715100
2.0533-2.13550.18751300.17642700100
2.1355-2.23270.19021430.17212711100
2.2327-2.35040.17381440.16742727100
2.3504-2.49770.23031480.16742714100
2.4977-2.69050.18791420.16172747100
2.6905-2.96130.18631280.17362760100
2.9613-3.38970.18981400.17662786100
3.3897-4.27060.18451480.15092818100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2876-0.8651-0.26922.89350.48871.70130.0383-0.12750.26380.1773-0.07910.0044-0.3476-0.16980.03850.27820.01550.00380.2641-0.01430.227310.486290.858812.1866
21.3130.4548-0.9880.7895-0.44921.0575-0.02920.0645-0.07510.022-0.0331-0.16650.00070.10430.06470.17990.005-0.01170.2430.02340.288417.200170.88399.7941
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 18:182)A18 - 182
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 189:309)A189 - 309

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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