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- PDB-6hul: Sulfolobus solfataricus Tryptophan Synthase AB Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hul
タイトルSulfolobus solfataricus Tryptophan Synthase AB Complex
要素(Tryptophan synthase ...) x 2
キーワードLYASE / Tryptophan Synthase PLP
機能・相同性
機能・相同性情報


L-serine hydro-lyase (adding indole, L-tryptophan-forming) activity / tryptophan synthase / tryptophan synthase activity / tryptophan biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tryptophan synthase, beta chain-like / Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Tryptophan synthase, beta chain, conserved site / Tryptophan synthase, beta chain / Tryptophan synthase beta chain/beta chain-like / Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site. / Rossmann fold - #1100 ...Tryptophan synthase, beta chain-like / Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Tryptophan synthase, beta chain, conserved site / Tryptophan synthase, beta chain / Tryptophan synthase beta chain/beta chain-like / Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site. / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase-type TIM barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SN-GLYCEROL-3-PHOSPHATE / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PHOSPHATE ION / SERINE / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase beta chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Fleming, J.R. / Mayans, O.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2018
タイトル: Evolutionary Morphing of Tryptophan Synthase: Functional Mechanisms for the Enzymatic Channeling of Indole.
著者: Fleming, J.R. / Schupfner, M. / Busch, F. / Basle, A. / Ehrmann, A. / Sterner, R. / Mayans, O.
履歴
登録2018年10月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02018年11月14日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_chiral / struct_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.name / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_comp_id
改定 2.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.22019年6月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc / Item: _citation.journal_abbrev
改定 2.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptophan synthase alpha chain
B: Tryptophan synthase beta chain 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,76011
ポリマ－74,6622
非ポリマー1,0979
水63135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4500 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area23460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.980, 128.980, 217.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

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Tryptophan synthase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Tryptophan synthase alpha chain


分子量: 26897.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / 遺伝子: trpA, SSO0889 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P50382, tryptophan synthase
#2: タンパク質 Tryptophan synthase beta chain 1


分子量: 47764.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / 遺伝子: trpB1, trpB, SSO0888 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P50383, tryptophan synthase

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非ポリマー , 6種, 44分子

#3: 化合物 ChemComp-G3P / SN-GLYCEROL-3-PHOSPHATE / L-グリセロ-ル3-りん酸


分子量: 172.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H9O6P
#4: 化合物 ChemComp-SER / SERINE / セリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 105.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO3
#5: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 10 mM potassium phosphate pH 7.5, 100 mM KCl, 50 mM L-serine, 50 mM G3P

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→34.461 Å / Num. obs: 37260 / % possible obs: 99.51 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.1492 / Rpim(I) all: 0.06118 / Rrim(I) all: 0.1618 / Net I/σ(I): 11.85
反射 シェル解像度: 2.5→2.641 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5N2P, 6HTE

5n2p

6hte


解像度: 2.55→34.461 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2388 1770 5 %
Rwork0.1824 --
obs0.1852 35382 99.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→34.461 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5214 0 47 35 5296
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085406
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0347336
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.0533267
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057813
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006932
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.55-2.61890.41231290.38122434X-RAY DIFFRACTION96
2.6189-2.6960.36471330.34032540X-RAY DIFFRACTION100
2.696-2.7830.34491340.29892519X-RAY DIFFRACTION100
2.783-2.88240.33231340.27122553X-RAY DIFFRACTION100
2.8824-2.99770.3311350.27042565X-RAY DIFFRACTION100
2.9977-3.13410.31921340.24072540X-RAY DIFFRACTION100
3.1341-3.29920.2761350.21862572X-RAY DIFFRACTION100
3.2992-3.50570.27081360.192578X-RAY DIFFRACTION100
3.5057-3.77610.22081360.1592586X-RAY DIFFRACTION100
3.7761-4.15550.18231380.13252612X-RAY DIFFRACTION100
4.1555-4.75550.1631370.11842615X-RAY DIFFRACTION100
4.7555-5.98630.19931410.14282666X-RAY DIFFRACTION100
5.9863-34.46420.22191480.1622832X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.98530.5978-0.02671.70650.38710.78860.0068-0.0438-0.0591-0.029-0.0035-0.0695-0.0097-0.0359-0.00640.30410.0158-0.03670.3169-0.01090.245930.8603-35.12797.7507
21.20440.72010.55621.47070.42330.8566-0.0311-0.26430.09210.0423-0.18140.2483-0.047-0.24170.20250.3312-0.0141-0.02260.4406-0.06250.48943.201-59.8725-0.9792
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'B' and resid 5 through 501)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'A' and resid 1 through 241)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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