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- PDB-6hp2: Crystal Structure of the O-Methyltransferase from the trans-AT PK... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hp2
タイトルCrystal Structure of the O-Methyltransferase from the trans-AT PKS multienzyme C0ZGQ3 of Brevibacillus brevis in complex with S-Adenosyl-L-homocysteine
要素Putative polyketide synthase
キーワードTRANSFERASE / Polyketide / PKS / natural product / biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


DIM/DIP cell wall layer assembly / fatty acid synthase activity / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polyketide synthase, methyltransferase domain / Methyltransferase in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Mycolic acid cyclopropane synthetase / : / RhiE-like, KS-MAT linker domain / CurL-like, PKS C-terminal / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / PKS_PP_betabranch / : ...Polyketide synthase, methyltransferase domain / Methyltransferase in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Mycolic acid cyclopropane synthetase / : / RhiE-like, KS-MAT linker domain / CurL-like, PKS C-terminal / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / PKS_PP_betabranch / : / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Beta-ketoacyl synthase / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Putative polyketide synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Brevibacillus brevis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Jakob, R.P. / Felber, P. / Demyanenko, Y. / Delbart, F. / Maier, T.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural and Functional Analysis of an O-Methyltransferase from the trans-AT PKS biosynthesis pathway
著者: Jakob, R. / Felber, P. / Demyanenko, Y. / Delbart, F. / Maier, T.
履歴
登録2018年9月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative polyketide synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8542
ポリマ－39,4701
非ポリマー3841
水4,197233
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area14360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.382, 71.256, 61.396
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.90, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Putative polyketide synthase / O-Methyltransferase


分子量: 39469.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brevibacillus brevis (strain 47 / JCM 6285 / NBRC 100599) (バクテリア)
遺伝子: BBR47_39850 / プラスミド: pBX-NH3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: C0ZGQ3
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Na K Phosphate, 0.1M BisTrisPropane, 18.5% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.99998 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→45.595 Å / Num. obs: 29127 / % possible obs: 99.62 % / 冗長度: 12.7 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.134 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.968 Å / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 1.319 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 2819 / CC1/2: 0.65 / Rpim(I) all: 0.464 / Rrim(I) all: 1.401 / % possible all: 96.44

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6HP1

6hp1


解像度: 1.9→45.595 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.92
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2024 1413 4.85 %
Rwork0.1579 --
obs0.1601 29127 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→45.595 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2404 0 26 236 2666
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0152485
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1373367
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2111520
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.098374
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01432
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.96790.32431230.26782696X-RAY DIFFRACTION96
1.9679-2.04670.23611320.20792789X-RAY DIFFRACTION100
2.0467-2.13990.22731620.17752711X-RAY DIFFRACTION100
2.1399-2.25270.21771470.16062770X-RAY DIFFRACTION100
2.2527-2.39380.22221270.15862781X-RAY DIFFRACTION100
2.3938-2.57860.20541530.15152762X-RAY DIFFRACTION100
2.5786-2.83810.18591240.15822796X-RAY DIFFRACTION100
2.8381-3.24870.23251470.15732800X-RAY DIFFRACTION100
3.2487-4.09260.17181380.14132789X-RAY DIFFRACTION100
4.0926-45.60840.191600.14952820X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.94530.2188-0.19872.28120.82612.0962-0.06020.27530.083-0.3656-0.1291-0.10220.05490.52670.04880.30280.00790.01320.3620.0210.331413.851410.9187-15.2018
26.41441.9767-4.5820.6199-1.26794.59610.02760.05550.09230.2985-0.0014-0.1599-0.05260.13720.13810.21960.01-0.01030.25620.02510.291410.9473.431-9.9238
32.2775-0.35320.32571.9613-0.58072.5290.14090.2844-0.2931-0.2647-0.14770.06380.63790.10020.01920.32660.0104-0.00610.2457-0.0260.2423-5.0223-6.3142-16.1232
42.7560.25960.21133.16891.15061.6318-0.05040.08130.1856-0.12570.0460.1859-0.1984-0.1281-0.00870.2039-0.00070.00090.22290.03460.2053-11.82310.624-9.4434
51.4233-0.15230.51381.45210.45861.84130.0132-0.04210.1724-0.236-0.0829-0.1735-0.24480.37270.03680.28730.0048-0.01230.18390.02460.22985.513916.4461-10.8908
62.7446-1.0143-3.3021.6760.74098.26880.11180.6910.0126-0.36950.11240.25120.1014-0.3284-0.30660.4782-0.0329-0.0220.3938-0.01280.2834.268920.6123-18.5685
71.396-0.34410.41742.9428-0.05021.0312-0.086-0.2088-0.05580.2880.0761-0.0372-0.0254-0.0827-0.02060.28850.0090.01770.24350.01630.1914-2.97495.63390.9404
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1164 through 1191 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1192 through 1210 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1211 through 1287 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 1288 through 1353 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 1354 through 1384 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 1385 through 1403 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 1404 through 1460 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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