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- PDB-6hoi: Structure of Beclin1 LIR motif bound to GABARAPL1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hoi
タイトルStructure of Beclin1 LIR motif bound to GABARAPL1
要素
  • Beclin-1
  • Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein-like 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Autophagy / ATG8 / LIR
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to aluminum ion / positive regulation of stress granule assembly / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III / cellular response to oxygen-glucose deprivation / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type II / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I / response to mitochondrial depolarisation / glycophagy / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / negative regulation of lysosome organization ...cellular response to aluminum ion / positive regulation of stress granule assembly / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III / cellular response to oxygen-glucose deprivation / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type II / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I / response to mitochondrial depolarisation / glycophagy / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / negative regulation of lysosome organization / engulfment of apoptotic cell / positive regulation of autophagosome assembly / early endosome to late endosome transport / negative regulation of autophagosome assembly / cytoplasmic side of mitochondrial outer membrane / receptor catabolic process / protein targeting to lysosome / SMAD protein signal transduction / late endosome to vacuole transport / GABA receptor binding / Tat protein binding / phosphatidylethanolamine binding / phagophore assembly site / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / cellular response to nitrogen starvation / negative regulation of programmed cell death / lysosome organization / response to vitamin E / response to iron(II) ion / mitotic metaphase chromosome alignment / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / Macroautophagy / RSV-host interactions / p38MAPK cascade / autophagosome membrane / autophagosome assembly / autophagosome maturation / amyloid-beta metabolic process / regulation of macroautophagy / neuron development / cellular defense response / beta-tubulin binding / mitophagy / cellular response to glucose starvation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / phagocytic vesicle / JNK cascade / positive regulation of autophagy / cellular response to amino acid starvation / autophagosome / cytoplasmic vesicle membrane / cellular response to copper ion / cellular response to epidermal growth factor stimulus / regulation of cytokinesis / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / macroautophagy / trans-Golgi network / circadian rhythm / phospholipid binding / response to lead ion / autophagy / ISG15 antiviral mechanism / cellular response to hydrogen peroxide / GTPase binding / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / protein-containing complex assembly / protein-macromolecule adaptor activity / defense response to virus / molecular adaptor activity / microtubule / response to hypoxia / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / endosome / endosome membrane / Ub-specific processing proteases / regulation of autophagy / nuclear body / cilium / ciliary basal body / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of cell population proliferation / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / dendrite / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Beclin-1, BH3 domain / Beclin-1 BH3 domain, Bcl-2-interacting / Atg6/Beclin / Atg6/Beclin C-terminal domain superfamily / Atg6, BARA domain / Atg6/beclin, coiled-coil domain / Apg6 BARA domain / Apg6 coiled-coil region / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like ...Beclin-1, BH3 domain / Beclin-1 BH3 domain, Bcl-2-interacting / Atg6/Beclin / Atg6/Beclin C-terminal domain superfamily / Atg6, BARA domain / Atg6/beclin, coiled-coil domain / Apg6 BARA domain / Apg6 coiled-coil region / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Beclin-1 / Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.14 Å
データ登録者Mouilleron, S. / Birgisdottir, A.B. / Bhujbal, Z. / Wirth, M. / Sjottem, E. / Evjen, G. / Zhang, W. / Lee, R. / O'Reilly, N. / Tooze, S. ...Mouilleron, S. / Birgisdottir, A.B. / Bhujbal, Z. / Wirth, M. / Sjottem, E. / Evjen, G. / Zhang, W. / Lee, R. / O'Reilly, N. / Tooze, S. / Lamark, T. / Johansen, T.
資金援助 ノルウェー, 2件
組織認可番号国
Research Council of Norway214448 ノルウェー
Research Council of Norway249884 ノルウェー
引用ジャーナル: Autophagy / 年: 2019
タイトル: Members of the autophagy class III phosphatidylinositol 3-kinase complex I interact with GABARAP and GABARAPL1 via LIR motifs.
著者: Birgisdottir, A.B. / Mouilleron, S. / Bhujabal, Z. / Wirth, M. / Sjottem, E. / Evjen, G. / Zhang, W. / Lee, R. / O'Reilly, N. / Tooze, S.A. / Lamark, T. / Johansen, T.
履歴
登録2018年9月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein-like 1
B: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein-like 1
F: Beclin-1
G: Beclin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5138
ポリマ－31,2744
非ポリマー2394
水3,297183
1
A: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein-like 1
G: Beclin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7584
ポリマ－15,6372
非ポリマー1212
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area7000 Å2
手法PISA
2
B: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein-like 1
F: Beclin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7554
ポリマ－15,6372
非ポリマー1182
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area6550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.990, 54.000, 138.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein-like 1 / Early estrogen-regulated protein / GABA(A) receptor-associated protein-like 1 / Glandular ...Early estrogen-regulated protein / GABA(A) receptor-associated protein-like 1 / Glandular epithelial cell protein 1 / GEC-1


分子量: 14598.667 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GABARAPL1, GEC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H0R8
#2: タンパク質・ペプチド Beclin-1 / Coiled-coil myosin-like BCL2-interacting protein / Protein GT197


分子量: 1038.110 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14457
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M sodium acetate, 0.1M Hepes pH 7.5, 12% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.14→35.161 Å / Num. obs: 88324 / % possible obs: 99.34 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 14 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Rpim(I) all: 0.01 / Rrim(I) all: 0.03 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 1.14→1.18 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 8545 / CC1/2: 0.58 / Rpim(I) all: 0.44 / Rrim(I) all: 0.78 / % possible all: 97.51

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
xia2データ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2R2Q

2r2q


解像度: 1.14→35.161 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.32
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1657 4387 4.97 %
Rwork0.1448 --
obs0.1459 88324 99.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.14→35.161 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2076 0 16 183 2275
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092244
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1433050
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.522873
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.096313
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008400
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.14-1.1530.26161370.26592596X-RAY DIFFRACTION95
1.153-1.16650.27241550.25082715X-RAY DIFFRACTION98
1.1665-1.18080.25761350.22082807X-RAY DIFFRACTION100
1.1808-1.19570.221460.19462738X-RAY DIFFRACTION99
1.1957-1.21140.21961500.18152756X-RAY DIFFRACTION100
1.2114-1.2280.22521420.17592812X-RAY DIFFRACTION100
1.228-1.24560.21241660.16742699X-RAY DIFFRACTION100
1.2456-1.26420.19721350.15922811X-RAY DIFFRACTION100
1.2642-1.28390.18311710.14972793X-RAY DIFFRACTION100
1.2839-1.3050.19911330.13792734X-RAY DIFFRACTION100
1.305-1.32750.15521420.12322831X-RAY DIFFRACTION100
1.3275-1.35160.15221330.12562793X-RAY DIFFRACTION100
1.3516-1.37760.17421200.12182804X-RAY DIFFRACTION100
1.3776-1.40570.17131440.11682774X-RAY DIFFRACTION100
1.4057-1.43630.14851500.11262778X-RAY DIFFRACTION100
1.4363-1.46970.16421520.10972807X-RAY DIFFRACTION100
1.4697-1.50650.14991450.10852796X-RAY DIFFRACTION100
1.5065-1.54720.13971410.1022811X-RAY DIFFRACTION100
1.5472-1.59270.15061460.10172809X-RAY DIFFRACTION100
1.5927-1.64410.16161540.10462787X-RAY DIFFRACTION100
1.6441-1.70290.13761280.10732830X-RAY DIFFRACTION100
1.7029-1.77110.151430.11772801X-RAY DIFFRACTION100
1.7711-1.85170.16191540.12092822X-RAY DIFFRACTION100
1.8517-1.94930.15291700.12362782X-RAY DIFFRACTION100
1.9493-2.07140.1411570.12592819X-RAY DIFFRACTION99
2.0714-2.23130.17851400.13192836X-RAY DIFFRACTION99
2.2313-2.45580.18771580.15282854X-RAY DIFFRACTION99
2.4558-2.81110.1671320.16122840X-RAY DIFFRACTION99
2.8111-3.54110.16071600.15782872X-RAY DIFFRACTION98
3.5411-35.17740.15741480.16583030X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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