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- PDB-6heh: Structure of the catalytic domain of USP28 (insertion deleted) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6heh
タイトルStructure of the catalytic domain of USP28 (insertion deleted)
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 28,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 28
キーワードHYDROLASE / Ubiquitin / USP / Ubiquitin-specific protease / DUB / Deubiquitinase / protease / isopeptidase / USP28
機能・相同性
機能・相同性情報


protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / deubiquitinase activity / response to ionizing radiation / protein deubiquitination / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / DNA damage checkpoint signaling / regulation of protein stability / cellular response to UV / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity ...protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / deubiquitinase activity / response to ionizing radiation / protein deubiquitination / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / DNA damage checkpoint signaling / regulation of protein stability / cellular response to UV / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / cell population proliferation / Ub-specific processing proteases / nuclear body / DNA repair / DNA damage response / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin-specific protease UIM domain / : / UBA-like domain / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase ...: / Ubiquitin-specific protease UIM domain / : / UBA-like domain / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / UBA-like superfamily / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 28
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Gersch, M. / Komander, D.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)U105192732 英国
European Research Council724804 英国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2019
タイトル: Distinct USP25 and USP28 Oligomerization States Regulate Deubiquitinating Activity.
著者: Gersch, M. / Wagstaff, J.L. / Toms, A.V. / Graves, B. / Freund, S.M.V. / Komander, D.
履歴
登録2018年8月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月10日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年5月15日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 28,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 28
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6843
ポリマ－44,5871
非ポリマー982
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, monomeric behavior observed by SAXS and SEC-MALS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area240 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area17110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)189.152, 189.152, 189.152
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number214
Space group name H-MI4132
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1028-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 28,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 28 / Deubiquitinating enzyme 28 / Ubiquitin thioesterase 28 / Ubiquitin-specific-processing protease 28


分子量: 44586.691 Da / 分子数: 1
変異: residues 400-579 replaced by GSGSGS,residues 400-579 replaced by GSGSGS,residues 400-579 replaced by GSGSGS,residues 400-579 replaced by GSGSGS
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP28, KIAA1515 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta2 pLacI / 参照: UniProt: Q96RU2, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.1 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 12% (w/v) PEG 8000, 100 mM sodium chloride, 200 mM lithium sulfate, 100 mM MES pH 6.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→50.55 Å / Num. obs: 27219 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 44 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rrim(I) all: 0.068 / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 2.26→2.34 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.699 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 2698 / CC1/2: 0.827 / Rrim(I) all: 0.752 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6HEI

6hei


解像度: 2.26→50.55 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.71
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2161 1370 5.04 %
Rwork0.1956 --
obs0.1966 27199 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.26→50.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2739 0 5 128 2872
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032815
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.63817
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.221002
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038396
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004496
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2605-2.34130.27151260.25232555X-RAY DIFFRACTION99
2.3413-2.4350.25541200.23182530X-RAY DIFFRACTION100
2.435-2.54580.2691240.23162569X-RAY DIFFRACTION100
2.5458-2.680.27681380.22842552X-RAY DIFFRACTION100
2.68-2.84790.24591160.22312549X-RAY DIFFRACTION100
2.8479-3.06780.21721490.21262564X-RAY DIFFRACTION100
3.0678-3.37650.21151440.20832567X-RAY DIFFRACTION100
3.3765-3.86490.22721570.17862572X-RAY DIFFRACTION100
3.8649-4.86870.18311440.15542627X-RAY DIFFRACTION100
4.8687-50.56560.19921520.19992744X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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