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- PDB-6hd9: Crystal structure of the potassium channel MtTMEM175 with rubidium -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hd9
タイトルCrystal structure of the potassium channel MtTMEM175 with rubidium
要素
  • Nanobody,Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
  • TMEM175
キーワードTRANSPORT PROTEIN / lysosome / TMEM175 / potassium channel
機能・相同性
機能・相同性情報


potassium ion leak channel activity / proton channel activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding / carbohydrate transport / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing ...potassium ion leak channel activity / proton channel activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding / carbohydrate transport / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / potassium ion transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / protein homotetramerization / periplasmic space / DNA damage response / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Endosomal/lysomomal potassium channel TMEM175 / Endosomal/lysosomal potassium channel TMEM175 / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / RUBIDIUM ION / Potassium channel Ftrac_2467 / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Lama glama (ラマ)
Escherichia coli (大腸菌)
Marivirga tractuosa DSM 4126 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Brunner, J.D. / Jakob, R.P. / Schulze, T. / Neldner, Y. / Moroni, A. / Thiel, G. / Maier, T. / Schenck, S.
引用
ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Structural basis for ion selectivity in TMEM175 K+channels.
著者: Brunner, J.D. / Jakob, R.P. / Schulze, T. / Neldner, Y. / Moroni, A. / Thiel, G. / Maier, T. / Schenck, S.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2019
タイトル: Structural basis for ion selectivity in TMEM175 K+ channels
著者: Brunner, J.D. / Jakob, R.P. / Schulze, T. / Neldner, Y. / Moroni, A. / Thiel, G. / Maier, T. / Schenck, S.
履歴
登録2018年8月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年4月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.journal_id_ISSN ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nanobody,Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
B: TMEM175
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,6865
ポリマ－82,7482
非ポリマー9383
水21612
1
A: Nanobody,Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
B: TMEM175
ヘテロ分子

A: Nanobody,Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
B: TMEM175
ヘテロ分子

A: Nanobody,Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
B: TMEM175
ヘテロ分子

A: Nanobody,Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
B: TMEM175
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)334,74520
ポリマ－330,9928
非ポリマー3,75412
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_445-y-1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_545y+1/2,-x-1/2,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)130.480, 130.480, 132.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-502-

RB

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要素

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抗体 / タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: 抗体 Nanobody,Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP


分子量: 53267.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lama glama (ラマ), (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
プラスミド: pBXNPHM3 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994 / 発現宿主: Escherichia coli MC1061 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9
#2: タンパク質 TMEM175


分子量: 29480.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Marivirga tractuosa DSM 4126 (バクテリア)
遺伝子: Ftrac_2467 / 発現宿主: Escherichia coli MC1061 (大腸菌) / 参照: UniProt: E4TN31

-
糖 , 2種, 2分子

#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-LMT / DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / ドデシルβ-D-マルトシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H46O11 / コメント: 可溶化剤*YM

-
非ポリマー , 2種, 13分子

#5: 化合物 ChemComp-RB / RUBIDIUM ION / ルビジウムカチオン


分子量: 85.468 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Rb
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Tris-HCl pH 8.5, 150 mM NaCl, 150 mM MgCl2 and 28- 30% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.7948 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.7948 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→46.5 Å / Num. obs: 14836 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 27.7 % / Biso Wilson estimate: 102.3 Å2 / CC1/2: 1 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.279 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 3.5→3.62 Å / 冗長度: 23 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 1400 / CC1/2: 0.511 / Rpim(I) all: 0.74 / Rrim(I) all: 3.512 / % possible all: 93.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ANF, 5JQH

1anf

5jqh


解像度: 3.5→21.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.876 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.872 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.613
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.291 1039 7 %RANDOM
Rwork0.289 ---
obs0.289 14836 99.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 173.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--17.6069 Å20 Å20 Å2
2---17.6069 Å20 Å2
3---35.2137 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.75 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.5→21.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5463 0 54 15 5532
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0111198HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1720295HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2455SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes124HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1548HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it11198HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.67
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.89
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion751SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact11422SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.78 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 207 7.01 %
Rwork0.2811 2744 -
all0.2821 2951 -
obs--97.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
100.111-1.08540-3.159421.0679-0.16110.39810.39860.13690.04990.4187-0.0640.45710.11120.9119-0.4559-0.13370.9119-0.0159-0.620937.7849-58.6251-20.6303
22.22890.53-1.33112.0938-1.54542.3213-0.4704-0.7586-0.3703-0.50540.19380.3437-0.38070.6690.27660.80.09320.18110.86020.085-0.441237.3171-73.689125.9918
30-7.7517-4.799.4712-0.44695.83470.01330.2190.48250.0855-0.130.1607-0.0090.03280.11670.76860.0518-0.14880.4466-0.1315-0.284714.3241-59.206747.3177
41.5089-2.08941.09162.68922.25522.5918-0.192-0.2501-0.02310.20320.3579-0.04120.05520.9084-0.16590.4436-0.12880.04130.38190.0577-0.274711.6508-58.754771.5916
51.1982-1.11142.87340.81492.503614.84140.25110.06730.12960.1038-0.5611-0.00060.09471.41220.310.3404-0.38590.10220.6848-0.0246-0.372226.4694-61.073468.39
610.73242.8501-5.11352.9344-3.23144.94810.16910.21130.6745-0.38-0.13380.25-0.1223-0.0708-0.03530.5642-0.4559-0.14780.57770.1251-0.498536.937-52.661472.3359
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|4 - A|133 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|134 - A|480 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ B|9 - B|23 }
4X-RAY DIFFRACTION4{ B|24 - B|124 }
5X-RAY DIFFRACTION5{ B|125 - B|207 }
6X-RAY DIFFRACTION6{ B|208 - B|240 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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