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- PDB-6hd3: Common mode of remodeling AAA ATPases p97/CDC48 by their disassem... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hd3
タイトルCommon mode of remodeling AAA ATPases p97/CDC48 by their disassembly cofactors ASPL/PUX1
要素Cell division control protein 48 homolog A
キーワードPLANT PROTEIN / ATPase / Arabidopsis thaliana / CDC48 / hexamer
機能・相同性
機能・相同性情報


pollen germination / pollen tube growth / negative regulation of defense response / phragmoplast / plant-type cell wall / plasmodesma / lipid droplet / cytosolic ribosome / protein destabilization / spindle ...pollen germination / pollen tube growth / negative regulation of defense response / phragmoplast / plant-type cell wall / plasmodesma / lipid droplet / cytosolic ribosome / protein destabilization / spindle / nuclear envelope / protein transport / cell division / nucleolus / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / AAA ATPase, CDC48 family / Barwin-like endoglucanases / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 ...Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / AAA ATPase, CDC48 family / Barwin-like endoglucanases / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Cell division control protein 48 homolog A
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Heinemann, U. / Roske, Y. / Banchenko, S. / Arumughan, A. / Petrovic, S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Common Mode of Remodeling AAA ATPases p97/CDC48 by Their Disassembling Cofactors ASPL/PUX1.
著者: Banchenko, S. / Arumughan, A. / Petrovic, S. / Schwefel, D. / Wanker, E.E. / Roske, Y. / Heinemann, U.
履歴
登録2018年8月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年12月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division control protein 48 homolog A
C: Cell division control protein 48 homolog A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,4827
ポリマ－107,3422
非ポリマー1,1395
水1,72996
1
A: Cell division control protein 48 homolog A
C: Cell division control protein 48 homolog A
ヘテロ分子
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,301,78084
ポリマ－1,288,10824
非ポリマー13,67260
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_885-y+3,x-y+3,z1
crystal symmetry operation3_585-x+y,-x+3,z1
crystal symmetry operation4_795-x+2,-y+4,z1
crystal symmetry operation5_465y-1,-x+y+1,z1
crystal symmetry operation6_765x-y+2,x+1,z1
crystal symmetry operation7_466y-1,x+1,-z+11
crystal symmetry operation8_796x-y+2,-y+4,-z+11
crystal symmetry operation9_766-x+2,-x+y+1,-z+11
crystal symmetry operation10_886-y+3,-x+3,-z+11
crystal symmetry operation11_556-x+y,y,-z+11
crystal symmetry operation12_586x,x-y+3,-z+11
Buried area125690 Å2
ΔGint-513 kcal/mol
Surface area438680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.266, 146.266, 173.133
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number177
Space group name H-MP622

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要素

#1: タンパク質 Cell division control protein 48 homolog A / AtCDC48a


分子量: 53671.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: CDC48A, CDC48, At3g09840, F8A24.11 / プラスミド: pQlinkH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: P54609
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9 / 詳細: 1.8M Na/K phosphate pH 6.9; 50mM KCL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→47.9 Å / Num. obs: 27532 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 12.84 % / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.0242 / Net I/σ(I): 11.44
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.98 / Num. unique obs: 2673 / CC1/2: 0.628 / Rrim(I) all: 0.258 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1S3S

1s3s


解像度: 2.8→47.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.912 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.371
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 1377 5 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs0.221 27531 99.7 %-
原子変位パラメータBiso max: 191.66 Å2 / Biso mean: 95.37 Å2 / Biso min: 24.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.5246 Å20 Å20 Å2
2--16.5246 Å20 Å2
3----33.0493 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.49 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→47.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6925 0 69 96 7090
Biso mean--87.66 59.06 -
残基数----885
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2600SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1240HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7109HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion936SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8098SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d7109HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg9606HARMONIC3.20.79
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.5
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.95
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3468 141 5 %
Rwork0.2839 2681 -
all0.2869 2822 -
obs--99.12 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.43791.34650.30812.53530.16820.74330.11360.0132-0.1540.1548-0.02990.00950.056-0.1462-0.0837-0.34160.0093-0.0053-0.3311-0.0350.4874-39.3043-25.815963.0104
23.11710.2995-0.48012.4913-0.29920.99990.07920.2428-0.1767-0.31220.05890.3148-0.0166-0.2436-0.1382-0.10250.0316-0.0231-0.0442-0.0284-0.2195-44.4889-15.120226.9928
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A15 - 471
2X-RAY DIFFRACTION2{ C|* }C25 - 463

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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