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- PDB-6hac: Crystal structure of [Fe]-hydrogenase (Hmd) holoenzyme from Metha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hac
タイトルCrystal structure of [Fe]-hydrogenase (Hmd) holoenzyme from Methanococcus aeolicus (open form)
要素5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / [Fe]-hydrogenase / catalytic cycle / conformational rearrangement / Fe-guanylylpyridinol cofactor / methanogenesis / hydride-transfer / tetrahydromethanopterin / C1-metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase / N5,N10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase activity / methanogenesis, from carbon dioxide / one-carbon metabolic process
類似検索 - 分子機能
5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase / Hmd, C-terminal helical subdomain / Methenyltetrahydromethanopterin dehydrogenase, Hmd-type / H2-forming N5,N10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase, C-terminal / HMD, C-terminal domain superfamily / H2-forming N5,N10-methylene-tetrahydromethanopterin dehydrogenase / HMD N-terminal domain / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase / Hmd, C-terminal helical subdomain / Methenyltetrahydromethanopterin dehydrogenase, Hmd-type / H2-forming N5,N10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase, C-terminal / HMD, C-terminal domain superfamily / H2-forming N5,N10-methylene-tetrahydromethanopterin dehydrogenase / HMD N-terminal domain / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
iron-guanylyl pyridinol cofactor / 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanococcus aeolicus
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Huang, G. / Wagner, T. / Wodrich, M.D. / Ataka, K. / Bill, E. / Ermler, U. / Hu, X. / Shima, S.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Catal / 年: 2019
タイトル: The atomic-resolution crystal structure of activated [Fe]-hydrogenase
著者: Huang, G. / Wagner, T. / Wodrich, M.D. / Ataka, K. / Bill, E. / Ermler, U. / Hu, X. / Shima, S.
履歴
登録2018年8月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9166
ポリマ－36,7851
非ポリマー1,1325
水1,928107
1
A: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
ヘテロ分子

A: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,83312
ポリマ－73,5692
非ポリマー2,26410
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_544x,-y-1/2,-z-3/41
Buried area9550 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area25860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.985, 136.985, 117.317
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase / H(2)-dependent methylene-H(4)MPT dehydrogenase / H(2)-forming N(5) / N(10)- ...H(2)-dependent methylene-H(4)MPT dehydrogenase / H(2)-forming N(5) / N(10)-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase / N(5) / N(10)-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase


分子量: 36784.562 Da / 分子数: 1 / 変異: wild-type / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: /
由来: (組換発現) Methanococcus aeolicus (strain ATCC BAA-1280 / DSM 17508 / OCM 812 / Nankai-3) (古細菌)
組織: / / Cell: / / 細胞株: / / 遺伝子: hmd, Maeo_1025 / 器官: / / Variant: / / プラスミド: pET-24b+ / 詳細 (発現宿主): / / Cell (発現宿主): / / 細胞株 (発現宿主): / / 器官 (発現宿主): / / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組織 (発現宿主): / / Variant (発現宿主): /
参照: UniProt: A6UVT1, 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase

-
非ポリマー , 5種, 112分子

#2: 化合物 ChemComp-FE9 / iron-guanylyl pyridinol cofactor


分子量: 686.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H23FeN6O13PS
#3: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.17 % / 解説: Transparent diamond shape
結晶化温度: 281.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: The reconstituted [Fe]-hydrogenase holoenzyme from M. aeolicus was crystallized in the anaerobic tent with gas phase 95%N2/5%H2 using 96-well 2-drop MRC Crystallization Plates (Molecular ...詳細: The reconstituted [Fe]-hydrogenase holoenzyme from M. aeolicus was crystallized in the anaerobic tent with gas phase 95%N2/5%H2 using 96-well 2-drop MRC Crystallization Plates (Molecular Dimensions, Suffolk, UK). For the initial screening, 0.7-ul of 24 mg/ml reconstituted [Fe]-hydrogenase was mixed with 0.7 ul of reservoir solution of crystallization kits under yellow light and incubated under the dark condition. The best diffracting crystal was obtained in one month in the crystallization reservoir solution containing 20% w/v polyethylene glycol 3350, 100-mM tri-sodium citrate pH 4.0 and 200-mM tri-sodium citrate.
PH範囲: /
Temp details: Temperature variation was +/- 1 during crystallization

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.9798 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年9月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→48.43 Å / Num. obs: 25078 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.7 % / Biso Wilson estimate: 39.33 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.155 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.161 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 14 % / Rmerge(I) obs: 1.023 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 3607 / CC1/2: 0.602 / Rpim(I) all: 0.281 / Rrim(I) all: 1.061 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JJF

4jjf


解像度: 2.3→26.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU R Cruickshank DPI: 0.351 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.177 / SU Rfree Blow DPI: 0.146 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.146
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.192 1229 4.91 %RANDOM
Rwork0.171 ---
obs0.172 25043 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 43.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.5933 Å20 Å20 Å2
2--2.5933 Å20 Å2
3----5.1866 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.3→26.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2567 0 66 107 2740
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0095343HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.119741HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1197SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes815HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_it5343HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd6SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.27
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion13.75
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion367SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6166SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.39 Å / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2634 144 5.15 %
Rwork0.224 2651 -
all0.226 2795 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -2.1917 Å / Origin y: -41.5428 Å / Origin z: -22.9285 Å
111213212223313233
T-0.1389 Å2-0.028 Å2-0.0291 Å2--0.1328 Å20.0533 Å2--0.1276 Å2
L0.3834 °20.1552 °2-0.0942 °2-0.9126 °2-0.5705 °2--1.0151 °2
S0.0442 Å °-0.0642 Å °0.0607 Å °0.1333 Å °-0.1338 Å °-0.1215 Å °-0.1161 Å °0.0397 Å °0.0896 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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