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- PDB-6h6a: Crystal structure of UNC119 in complex with LCK peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6h6a
タイトルCrystal structure of UNC119 in complex with LCK peptide
要素
  • (Protein unc-119 homolog ...) x 2
  • GLY-CYS-GLY-CYS-SER-SER
キーワードIMMUNE SYSTEM / Complex / Transport / Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of caveolin-mediated endocytosis / negative regulation of clathrin-dependent endocytosis / regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / Fc-gamma receptor signaling pathway / CD28 co-stimulation / intracellular zinc ion homeostasis / FLT3 signaling through SRC family kinases / CD4 receptor binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation ...negative regulation of caveolin-mediated endocytosis / negative regulation of clathrin-dependent endocytosis / regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / Fc-gamma receptor signaling pathway / CD28 co-stimulation / intracellular zinc ion homeostasis / FLT3 signaling through SRC family kinases / CD4 receptor binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Nef and signal transduction / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / Interleukin-2 signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / lipoprotein transport / Regulation of KIT signaling / CTLA4 inhibitory signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / intercellular bridge / leukocyte migration / phospholipase activator activity / CD8 receptor binding / pericentriolar material / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / PECAM1 interactions / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / phospholipase binding / phototransduction / RHOH GTPase cycle / hemopoiesis / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / T cell differentiation / mitotic cytokinesis / PD-1 signaling / spindle midzone / phosphatidylinositol 3-kinase binding / T cell receptor binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / release of sequestered calcium ion into cytosol / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / GPVI-mediated activation cascade / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / T cell costimulation / visual perception / phosphotyrosine residue binding / SH2 domain binding / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / B cell receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Signaling by SCF-KIT / platelet activation / spindle pole / peptidyl-tyrosine phosphorylation / endocytosis / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / Downstream TCR signaling / positive regulation of T cell activation / PIP3 activates AKT signaling / DAP12 signaling / nervous system development / T cell receptor signaling pathway / ATPase binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / chemical synaptic transmission / protein phosphatase binding / protein tyrosine kinase activity / intracellular signal transduction / response to xenobiotic stimulus / membrane raft / protein phosphorylation / innate immune response / signaling receptor binding / centrosome / lipid binding / synapse / protein kinase binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
GMP phosphodiesterase, delta subunit / GMP phosphodiesterase, delta subunit / GMP phosphodiesterase, delta subunit superfamily / GMP-PDE, delta subunit / Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 1 / SH3 domain / Distorted Sandwich / SH2 domain ...GMP phosphodiesterase, delta subunit / GMP phosphodiesterase, delta subunit / GMP phosphodiesterase, delta subunit superfamily / GMP-PDE, delta subunit / Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 1 / SH3 domain / Distorted Sandwich / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Immunoglobulin E-set / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MYRISTIC ACID / PHOSPHATE ION / Tyrosine-protein kinase Lck / Protein unc-119 homolog A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Yelland, T. / ElMaghloob, Y. / McIlwraith, M. / Stephen, L. / Ismail, S.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Cancer Research UK 英国
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2018
タイトル: The Ciliary Machinery Is Repurposed for T Cell Immune Synapse Trafficking of LCK.
著者: Stephen, L.A. / ElMaghloob, Y. / McIlwraith, M.J. / Yelland, T. / Castro Sanchez, P. / Roda-Navarro, P. / Ismail, S.
履歴
登録2018年7月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月10日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.32019年11月27日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Protein unc-119 homolog A
E: GLY-CYS-GLY-CYS-SER-SER
G: Protein unc-119 homolog A
H: GLY-CYS-GLY-CYS-SER-SER
J: Protein unc-119 homolog A
K: GLY-CYS-GLY-CYS-SER-SER
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,24819
ポリマ－67,1996
非ポリマー3,05013
水4,720262
1
D: Protein unc-119 homolog A
E: GLY-CYS-GLY-CYS-SER-SER
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3536
ポリマ－22,4102
非ポリマー1,9424
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2240 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area8760 Å2
手法PISA
2
G: Protein unc-119 homolog A
H: GLY-CYS-GLY-CYS-SER-SER
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9026
ポリマ－22,3942
非ポリマー5084
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1940 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area8410 Å2
手法PISA
3
J: Protein unc-119 homolog A
K: GLY-CYS-GLY-CYS-SER-SER
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9947
ポリマ－22,3942
非ポリマー6005
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2180 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area8300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.090, 63.620, 188.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11D
21G
12D
22J
13G
23J

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010D59 - 238
2010G59 - 238
1020D59 - 238
2020J59 - 238
1030G59 - 238
2030J59 - 238

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

-
Protein unc-119 homolog ... , 2種, 3分子 DGJ

#1: タンパク質 Protein unc-119 homolog A / Retinal protein 4 / hRG4


分子量: 21418.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UNC119, RG4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13432
#3: タンパク質 Protein unc-119 homolog A / Retinal protein 4 / hRG4


分子量: 21402.270 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UNC119, RG4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13432

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 3分子 EHK

#2: タンパク質・ペプチド GLY-CYS-GLY-CYS-SER-SER


分子量: 992.023 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P06239*PLUS

-
非ポリマー , 5種, 275分子

#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-15P / POLYETHYLENE GLYCOL (N=34) / PEG 1500


分子量: 1529.829 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C69H140O35 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-MYR / MYRISTIC ACID / ミリスチン酸


分子量: 228.371 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O2
#7: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 262 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.86 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 20% PEG 3350 200mM KH2PO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→94.08 Å / Num. obs: 39393 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.5 % / Net I/σ(I): 12.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化解像度: 2→94.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 7.437 / SU ML: 0.108 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.165 / ESU R Free: 0.149 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2122 2072 5 %RANDOM
Rwork0.17095 ---
obs0.17298 39393 99.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 32.557 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.73 Å20 Å20 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3----2.75 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2→94.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4206 0 110 262 4578
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0194524
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.024188
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.6911.9676082
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.5139668
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4965530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.58823.077234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.95115732
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2851536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2625
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0215052
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021122
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0352.4472105
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.0352.4462103
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.0593.6292634
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.0593.6292635
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.7422.9872419
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.7352.9872419
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.964.2643447
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.90420.5195005
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.90620.5235006
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11D99180.11
12G99180.11
21D97130.1
22J97130.1
31G97870.12
32J97870.12
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 146 -
Rwork0.223 2875 -
obs--99.54 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.03080.0338-0.08870.4237-0.08050.50890.0177-0.017-0.02410.0293-0.01140.0355-0.13040.0133-0.00630.03550.00210.01130.02370.0180.0596-5.8843-4.62535.653
20.19670.17610.0320.2057-0.1621.06190.0148-0.02430.0541-0.0252-0.01360.02440.1949-0.0812-0.00120.0403-0.01560.00950.01160.00490.0641-28.4005-36.576825.531
30.2819-0.22180.20920.2790.12471.05640.00940.0297-0.00110.0281-0.00380.01960.18950.0906-0.00560.06760.0135-0.03110.01140.0020.030811.4334-25.4452-36.8875
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1D59 - 238
2X-RAY DIFFRACTION2G59 - 238
3X-RAY DIFFRACTION3J59 - 238

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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