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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6h3i | |||||||||
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タイトル | Structural snapshots of the Type 9 protein translocon | |||||||||
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![]() | PROTEIN TRANSPORT / Type 9 Secretion System Type IX Secretion System T9S folded protein secretion outer membrane protein | |||||||||
機能・相同性 | ![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
![]() | Deme, J.C. / Lea, S.M. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Type 9 secretion system structures reveal a new protein transport mechanism. 著者: Frédéric Lauber / Justin C Deme / Susan M Lea / Ben C Berks / ![]() 要旨: The type 9 secretion system (T9SS) is the protein export pathway of bacteria of the Gram-negative Fibrobacteres-Chlorobi-Bacteroidetes superphylum and is an essential determinant of pathogenicity in ...The type 9 secretion system (T9SS) is the protein export pathway of bacteria of the Gram-negative Fibrobacteres-Chlorobi-Bacteroidetes superphylum and is an essential determinant of pathogenicity in severe periodontal disease. The central element of the T9SS is a so-far uncharacterized protein-conducting translocon located in the bacterial outer membrane. Here, using cryo-electron microscopy, we provide structural evidence that the translocon is the T9SS protein SprA. SprA forms an extremely large (36-strand) single polypeptide transmembrane β-barrel. The barrel pore is capped on the extracellular end, but has a lateral opening to the external membrane surface. Structures of SprA bound to different components of the T9SS show that partner proteins control access to the lateral opening and to the periplasmic end of the pore. Our results identify a protein transporter with a distinctive architecture that uses an alternating access mechanism in which the two ends of the protein-conducting channel are open at different times. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 473.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 371.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 934.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 93.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 137.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 270221.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 詳細: SprA from flavobacterium johnsoniae uniprot Q5I6C7 fjoh_1653 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0A1M5G5I4, UniProt: Q5I6C7*PLUS |
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#2: タンパク質 | 分子量: 19219.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 17061 / DSM 2064 / UW101 / 参照: UniProt: A5F9W9, peptidylprolyl isomerase |
#3: タンパク質 | 分子量: 44210.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 17061 / DSM 2064 / UW101 / 参照: UniProt: A5FJM7 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Complex of SprA, PPI and PorV / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.335 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 52 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1100000 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 210000 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL / Target criteria: Correlation |