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万見
- PDB-6gy2: Crystal structure of human Plk1-PBD in complex with WSSSLATPPTLSS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gy2
タイトルCrystal structure of human Plk1-PBD in complex with WSSSLATPPTLSSpTVLI phosphopeptide from BRCA2
要素
  • Phosphopeptide of BRCA2
  • Serine/threonine-protein kinase PLK1
キーワードCELL CYCLE / phosphorylation / chromosomes alignement / DNA repair
機能・相同性
機能・相同性情報


BRCA2-MAGE-D1 complex / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / mitotic recombination-dependent replication fork processing / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Golgi inheritance / establishment of protein localization to telomere ...BRCA2-MAGE-D1 complex / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / mitotic recombination-dependent replication fork processing / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Golgi inheritance / establishment of protein localization to telomere / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / homologous chromosome segregation / nuclear membrane disassembly / regulation of protein binding / polo kinase / mitotic nuclear membrane disassembly / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / centrosome duplication / protein localization to nuclear envelope / Phosphorylation of Emi1 / nuclear ubiquitin ligase complex / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / synaptonemal complex / female meiosis chromosome segregation / lateral element / anaphase-promoting complex binding / outer kinetochore / Phosphorylation of the APC/C / telomere maintenance via recombination / histone H4 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / regulation of DNA damage checkpoint / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / regulation of mitotic spindle assembly / microtubule bundle formation / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / gamma-tubulin binding / Polo-like kinase mediated events / mitotic chromosome condensation / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / sister chromatid cohesion / DNA repair complex / centrosome cycle / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / response to UV-C / oocyte maturation / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / regulation of mitotic cell cycle phase transition / inner cell mass cell proliferation / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / hematopoietic stem cell proliferation / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / female gonad development / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / mitotic spindle pole / male meiosis I / regulation of mitotic cell cycle / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic sister chromatid segregation / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / positive regulation of proteolysis / mitotic cytokinesis / centriolar satellite / response to X-ray / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / spindle midzone / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / protein localization to chromatin / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / centriole / AURKA Activation by TPX2 / positive regulation of mitotic cell cycle / Condensation of Prophase Chromosomes / mitotic spindle organization / regulation of cytokinesis / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Meiotic recombination / secretory granule / RHO GTPases Activate Formins
類似検索 - 分子機能
: / BRCA2, OB2 / BRCA2, OB3 / Tower domain / Breast cancer type 2 susceptibility protein, helical domain / BRCA2 helical domain superfamily / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 3 / Tower / BRCA2, helical / Tower ...: / BRCA2, OB2 / BRCA2, OB3 / Tower domain / Breast cancer type 2 susceptibility protein, helical domain / BRCA2 helical domain superfamily / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 3 / Tower / BRCA2, helical / Tower / BRCA2 repeat / BRCA2, OB1 / Breast cancer type 2 susceptibility protein / BRCA2 repeat / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 1 / BRCA2 repeat profile. / POLO box domain / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Arylsulfatase, C-terminal domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Breast cancer type 2 susceptibility protein / Serine/threonine-protein kinase PLK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.11 Å
データ登録者Miron, S. / Ropars, V. / Zinn-Justin, S.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)INCa-DGOS_8706 フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Proper chromosome alignment depends on BRCA2 phosphorylation by PLK1.
著者: Ehlen, A. / Martin, C. / Miron, S. / Julien, M. / Theillet, F.X. / Ropars, V. / Sessa, G. / Beaurepere, R. / Boucherit, V. / Duchambon, P. / El Marjou, A. / Zinn-Justin, S. / Carreira, A.
履歴
登録2018年6月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年3月30日Group: Advisory / Author supporting evidence / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
B: Serine/threonine-protein kinase PLK1
C: Phosphopeptide of BRCA2
D: Phosphopeptide of BRCA2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1585
ポリマ－60,0664
非ポリマー921
水39622
1
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
D: Phosphopeptide of BRCA2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1253
ポリマ－30,0332
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1370 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area12100 Å2
手法PISA
2
B: Serine/threonine-protein kinase PLK1
C: Phosphopeptide of BRCA2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0332
ポリマ－30,0332
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.000, 56.040, 61.030
Angle α, β, γ (deg.)80.790, 79.230, 65.050
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Polo-like kinase 1 / PLK-1 / Serine/threonine-protein kinase 13 / STPK13


分子量: 28193.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: the six first residues AMDPEF are part of LINKER / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK1, PLK / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P53350, polo kinase
#2: タンパク質・ペプチド Phosphopeptide of BRCA2


分子量: 1839.975 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P51587*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG 3350, BisTris, DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.984 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.106→22.57 Å / Num. obs: 9934 / % possible obs: 93.7 % / 冗長度: 1.94 % / Biso Wilson estimate: 76.9 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.076 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 3.106→3.16 Å / 冗長度: 1.98 % / Rmerge(I) obs: 0.346 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 523 / CC1/2: 0.821 / Rpim(I) all: 0.31 / Rrim(I) all: 0.466 / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4O9W

4o9w


解像度: 3.11→22.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.405
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 473 4.77 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.189 9911 93.7 %-
原子変位パラメータBiso max: 169 Å2 / Biso mean: 78.86 Å2 / Biso min: 34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--27.2101 Å2-10.0131 Å2-8.8733 Å2
2--14.3071 Å2-2.6857 Å2
3---12.9029 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.36 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.11→22.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3814 0 6 22 3842
Biso mean--85.33 57.56 -
残基数----472
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1372SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes647HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3897HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion503SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4259SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3897HARMONIC20.007
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg5277HARMONIC20.97
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.81
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.58
LS精密化 シェル解像度: 3.11→3.15 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 23
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2345 22 5.1 %
Rwork0.2435 409 -
all0.243 431 -
obs--96.24 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5103-1.7691-1.24674.01250.5371.9666-0.0463-0.13460.0360.09360.0078-0.075-0.11880.02330.0385-0.0904-0.1401-0.0105-0.06590.0189-0.0953-0.0228-14.03152.3126
22.4771-1.46030.60023.7121-0.30371.7841-0.0607-0.1870.03360.1193-0.0136-0.08970.032-0.05190.0744-0.0652-0.12740.0674-0.0410.0483-0.1173-19.4783-24.412428.8895
3-0.00270.01910.08180.23210.73880.8595-0.0013-0.00210.0169-0.0030.00190.01480.0033-0.0113-0.00060.0004-0.03690.01750.06-0.0538-0.0316-28.5106-24.881413.1956
4-0.0340.0689-0.1290.2047-0.07531.1825-0.00040.0044-0.02950.00290.00720.0094-0.01260.0105-0.00680.0132-0.01650.04410.0403-0.0128-0.0412.4456-16.7815-15.2253
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A370 - 593
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B371 - 594
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C199 - 210
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D199 - 210

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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