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- PDB-6gxz: Crystal structure of the human RPAP3(TPR2)-PIH1D1(CS) complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gxz
タイトルCrystal structure of the human RPAP3(TPR2)-PIH1D1(CS) complex
要素
  • PIH1 domain-containing protein 1
  • RNA polymerase II-associated protein 3
キーワードCHAPERONE / Cochaperone / Complex / TPR domain
機能・相同性
機能・相同性情報


TORC1 complex assembly / snoRNA localization / positive regulation of glucose mediated signaling pathway / pre-snoRNP complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / R2TP complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / protein folding chaperone complex / box C/D snoRNP assembly ...TORC1 complex assembly / snoRNA localization / positive regulation of glucose mediated signaling pathway / pre-snoRNP complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / R2TP complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / protein folding chaperone complex / box C/D snoRNP assembly / histone reader activity / epithelial cell differentiation / positive regulation of TORC1 signaling / phosphoprotein binding / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / rRNA processing / ATPase binding / histone binding / chromatin remodeling / protein stabilization / ribonucleoprotein complex / nucleolus / protein kinase binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
PIH1D1/2/3, CS-like domain / PIH1 CS-like domain / : / : / PIH1, N-terminal / PIH1 N-terminal domain / RNA-polymerase II-associated protein 3-like, C-terminal domain / Potential Monad-binding region of RPAP3 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat ...PIH1D1/2/3, CS-like domain / PIH1 CS-like domain / : / : / PIH1, N-terminal / PIH1 N-terminal domain / RNA-polymerase II-associated protein 3-like, C-terminal domain / Potential Monad-binding region of RPAP3 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA polymerase II-associated protein 3 / PIH1 domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.965 Å
データ登録者Henri, J. / Quinternet, M. / Manival, X. / Chagot, M.-E. / Charpentier, B. / Meyer, P.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号
French National Research AgencyANR-AA-BSV8-01503 フランス
French National Research AgencyANR-16-CE11-0032-02 フランス
引用ジャーナル: Structure / : 2018
タイトル: Deep Structural Analysis of RPAP3 and PIH1D1, Two Components of the HSP90 Co-chaperone R2TP Complex.
著者: Henri, J. / Chagot, M.E. / Bourguet, M. / Abel, Y. / Terral, G. / Maurizy, C. / Aigueperse, C. / Georgescauld, F. / Vandermoere, F. / Saint-Fort, R. / Behm-Ansmant, I. / Charpentier, B. / ...著者: Henri, J. / Chagot, M.E. / Bourguet, M. / Abel, Y. / Terral, G. / Maurizy, C. / Aigueperse, C. / Georgescauld, F. / Vandermoere, F. / Saint-Fort, R. / Behm-Ansmant, I. / Charpentier, B. / Pradet-Balade, B. / Verheggen, C. / Bertrand, E. / Meyer, P. / Cianferani, S. / Manival, X. / Quinternet, M.
履歴
登録2018年6月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22018年10月3日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.type
改定 1.32024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA polymerase II-associated protein 3
C: RNA polymerase II-associated protein 3
D: PIH1 domain-containing protein 1
E: PIH1 domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1855
ポリマ-58,1454
非ポリマー401
30617
1
A: RNA polymerase II-associated protein 3
E: PIH1 domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1123
ポリマ-29,0722
非ポリマー401
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3170 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area12790 Å2
手法PISA
2
C: RNA polymerase II-associated protein 3
D: PIH1 domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0722
ポリマ-29,0722
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3460 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area13050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.980, 42.440, 112.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.25, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 RNA polymerase II-associated protein 3


分子量: 18481.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPAP3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H6T3
#2: タンパク質 PIH1 domain-containing protein 1 / Nucleolar protein 17 homolog


分子量: 10591.316 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIH1D1, NOP17 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NWS0
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG-3350 25%, CaCl2 50mM, Tris-HCL 100mM pH 7.7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2017年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.965→67.287 Å / Num. obs: 13488 / % possible obs: 98.99 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 70.4 Å2 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 2.965→3.016 Å / 冗長度: 7.4 % / Num. unique obs: 1345 / % possible all: 99.26

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6FDP
解像度: 2.965→67.287 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.48
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2837 647 4.8 %
Rwork0.2234 --
obs0.2261 13467 98.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.965→67.287 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3775 0 1 17 3793
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043926
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.585305
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.3662466
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04584
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005693
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9653-3.19430.38111240.3222537X-RAY DIFFRACTION99
3.1943-3.51570.35911260.2912550X-RAY DIFFRACTION100
3.5157-4.02440.34191240.23472559X-RAY DIFFRACTION100
4.0244-5.070.22241340.18012532X-RAY DIFFRACTION98
5.07-67.3040.25091390.20422642X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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