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万見
- PDB-6gvs: Engineered glycolyl-CoA reductase comprising 8 mutations with bou... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gvs
タイトルEngineered glycolyl-CoA reductase comprising 8 mutations with bound NADP+
要素Aldehyde dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / glycolyl-CoA reductase / enzyme engineering / NADPH
機能・相同性
機能・相同性情報


acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) activity / nucleotide binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Acetaldehyde/propionaldehyde dehydrogenase, EutE/PduP-related / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase ...Acetaldehyde/propionaldehyde dehydrogenase, EutE/PduP-related / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Aldehyde dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodopseudomonas palustris BisB18 (光合成細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.579 Å
データ登録者Zarzycki, J. / Trudeau, D. / Scheffen, M. / Erb, T.J. / Tawfik, D.S.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
European Research CouncilFET-OPEN 686330 ドイツ
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Design and in vitro realization of carbon-conserving photorespiration.
著者: Trudeau, D.L. / Edlich-Muth, C. / Zarzycki, J. / Scheffen, M. / Goldsmith, M. / Khersonsky, O. / Avizemer, Z. / Fleishman, S.J. / Cotton, C.A.R. / Erb, T.J. / Tawfik, D.S. / Bar-Even, A.
履歴
登録2018年6月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月5日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldehyde dehydrogenase
B: Aldehyde dehydrogenase
C: Aldehyde dehydrogenase
D: Aldehyde dehydrogenase
E: Aldehyde dehydrogenase
F: Aldehyde dehydrogenase
G: Aldehyde dehydrogenase
H: Aldehyde dehydrogenase
I: Aldehyde dehydrogenase
J: Aldehyde dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)560,57630
ポリマ－552,75110
非ポリマー7,82520
水9,080504
1
A: Aldehyde dehydrogenase
B: Aldehyde dehydrogenase
C: Aldehyde dehydrogenase
D: Aldehyde dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)224,23112
ポリマ－221,1014
非ポリマー3,1308
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20340 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area55860 Å2
手法PISA
2
E: Aldehyde dehydrogenase
F: Aldehyde dehydrogenase
G: Aldehyde dehydrogenase
H: Aldehyde dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)224,23112
ポリマ－221,1014
非ポリマー3,1308
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20630 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area56090 Å2
手法PISA
3
I: Aldehyde dehydrogenase
J: Aldehyde dehydrogenase
ヘテロ分子

I: Aldehyde dehydrogenase
J: Aldehyde dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)224,23112
ポリマ－221,1014
非ポリマー3,1308
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area20840 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area55830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)362.202, 123.183, 165.096
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.250, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質
Aldehyde dehydrogenase


分子量: 55275.141 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodopseudomonas palustris BisB18 (光合成細菌)
遺伝子: RPC_1174 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q21A49
#2: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C21H28N7O17P3
由来: (組換発現) Rhodopseudomonas palustris BisB18 (光合成細菌)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#3: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 504 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.63 % / 解説: needle
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: Enzyme (6.5 mg/mL) was mixed with 0.2 M potassium citrate/KOH pH 8.4, 20% (w/v) PEG 3350, and supplemented with NADP+ from a 30 mM stock in a ratio of 2:2:1 (enzyme: crystallization buffer: ...詳細: Enzyme (6.5 mg/mL) was mixed with 0.2 M potassium citrate/KOH pH 8.4, 20% (w/v) PEG 3350, and supplemented with NADP+ from a 30 mM stock in a ratio of 2:2:1 (enzyme: crystallization buffer: substrate). The final drop volume was 5 micro liters.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.976251 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976251 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.579→39.133 Å / Num. all: 212592 / Num. obs: 212592 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 50.94 Å2 / Rpim(I) all: 0.074 / Rrim(I) all: 0.15 / Rsym value: 0.13 / Net I/av σ(I): 5.2 / Net I/σ(I): 7.6 / Num. measured all: 853804
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.58-2.724.10.9690.8123635304720.5481.1160.9691.597.4
2.72-2.8840.6461.2116525292910.3710.7470.6462.198.7
2.88-3.0840.4361.8111223275820.250.5040.4363.198.9
3.08-3.334.20.2682.9107183256980.150.3080.268599
3.33-3.6540.151594677236600.0870.1750.1517.799.1
3.65-4.0840.0967.586258215150.0550.1110.09611.399.3
4.08-4.714.10.0699.778760190540.0380.080.0691599.5
4.71-5.773.90.0679.862412159910.0380.0780.06714.998.8
5.77-8.163.90.0679.148678125240.0380.0770.06715.799.5
8.16-39.1333.60.0599.62445368050.0350.0690.05921.196.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.13_2998位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JFL

5jfl


解像度: 2.579→39.133 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2098 3860 0.94 %
Rwork0.1915 406816 -
obs0.1916 410676 96.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 159.68 Å2 / Biso mean: 58.0242 Å2 / Biso min: 26.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.579→39.133 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数32970 0 470 504 33944
Biso mean--86.62 55.06 -
残基数----4406
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.579-2.61050.37541280.3499134521358090
2.6105-2.64350.38641370.3347146141475198
2.6435-2.67830.35081380.3265147391487797
2.6783-2.7150.31021420.3188146191476198
2.715-2.75370.2961360.3157147161485297
2.7537-2.79480.31131390.3036143451448496
2.7948-2.83850.30811360.2962140611419794
2.8385-2.8850.29331420.2873147611490398
2.885-2.93470.27011400.2837148571499798
2.9347-2.98810.29671410.2799146191476098
2.9881-3.04550.3531390.2707142761441595
3.0455-3.10770.32241390.2738146851482498
3.1077-3.17520.28571410.26148761501799
3.1752-3.2490.27131420.2444148051494798
3.249-3.33030.25561420.2313147171485998
3.3303-3.42020.23681400.2244148201496099
3.4202-3.52080.23091370.2075147341487198
3.5208-3.63440.21421330.1926142111434495
3.6344-3.76420.22861390.1826146811482098
3.7642-3.91480.19241340.1654147171485198
3.9148-4.09280.16471390.1542144541459396
4.0928-4.30830.16731410.14149101505199
4.3083-4.57780.13011410.1307148491499099
4.5778-4.93070.14571400.123146801482098
4.9307-5.42570.16851360.139141481428494
5.4257-6.20810.16281350.1662143681450396
6.2081-7.81130.161340.1475145091464396
7.8113-39.13720.12711290.1199135931372291
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 33.6594 Å / Origin y: 53.1937 Å / Origin z: 39.9715 Å
111213212223313233
T0.3064 Å2-0.0561 Å2-0.0033 Å2-0.3637 Å20.0233 Å2--0.3124 Å2
L0.1133 °2-0.0451 °2-0.013 °2-0.0963 °20.0367 °2--0.0807 °2
S0.0147 Å °-0.006 Å °-0.0118 Å °0.0043 Å °-0.0169 Å °0.0074 Å °0.0088 Å °-0.0394 Å °0.0033 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA82 - 522
2X-RAY DIFFRACTION1allB83 - 522
3X-RAY DIFFRACTION1allC82 - 522
4X-RAY DIFFRACTION1allD83 - 522
5X-RAY DIFFRACTION1allE82 - 522
6X-RAY DIFFRACTION1allF82 - 522
7X-RAY DIFFRACTION1allG83 - 522
8X-RAY DIFFRACTION1allH82 - 522
9X-RAY DIFFRACTION1allI82 - 522
10X-RAY DIFFRACTION1allJ83 - 522
11X-RAY DIFFRACTION1allA570
12X-RAY DIFFRACTION1allB570
13X-RAY DIFFRACTION1allC570
14X-RAY DIFFRACTION1allD570
15X-RAY DIFFRACTION1allE570
16X-RAY DIFFRACTION1allF570
17X-RAY DIFFRACTION1allG570
18X-RAY DIFFRACTION1allH570
19X-RAY DIFFRACTION1allI570
20X-RAY DIFFRACTION1allJ570
21X-RAY DIFFRACTION1allK1 - 10
22X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 504

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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