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- PDB-6gv3: Structure of the E2 conjugating enzyme, SCE1, from Arabidopsis th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gv3
タイトルStructure of the E2 conjugating enzyme, SCE1, from Arabidopsis thaliana.
要素SUMO-conjugating enzyme SCE1
キーワードTRANSFERASE / SUMO conjugating enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


response to abscisic acid / embryo development ending in seed dormancy / SUMO binding / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / protein sumoylation / kinase binding / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like ...: / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SUMO-conjugating enzyme SCE1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.201 Å
データ登録者Liu, B. / Lois, L.M. / Reverter, D.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
スペイン
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2019
タイトル: Structural insights into SUMO E1-E2 interactions in Arabidopsis uncovers a distinctive platform for securing SUMO conjugation specificity across evolution.
著者: Liu, B. / Lois, L.M. / Reverter, D.
履歴
登録2018年6月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUMO-conjugating enzyme SCE1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1811
ポリマ－20,1811
非ポリマー00
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.924, 50.382, 93.776
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SUMO-conjugating enzyme SCE1 / Protein EMBRYO DEFECTIVE 1637 / Protein hus5 homolog / SUMO-conjugating enzyme 1 / AtSCE1


分子量: 20180.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: SCE1, AHUS5, EMB1637, At3g57870, T10K17.80 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q42551, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.17 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Carboxylic acid 0,1 M; Buffer system 1 0,1 M (Morpheus, MD); PEG550MME-PEG20000 30%

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.201→50.38 Å / Num. obs: 49524 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6 % / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 1.201→1.205 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.201→44.382 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.31
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2157 2429 4.93 %
Rwork0.1906 --
obs0.1918 49227 99.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.201→44.382 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1241 0 0 179 1420
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0141361
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5071862
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.923517
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071187
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011249
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.2008-1.22530.2571460.26152663X-RAY DIFFRACTION98
1.2253-1.2520.25731260.25242693X-RAY DIFFRACTION98
1.252-1.28110.27711260.24632661X-RAY DIFFRACTION97
1.2811-1.31310.26051580.22762707X-RAY DIFFRACTION100
1.3131-1.34860.20761450.21552695X-RAY DIFFRACTION100
1.3486-1.38830.2241570.21092728X-RAY DIFFRACTION100
1.3883-1.43310.22381540.20842753X-RAY DIFFRACTION100
1.4331-1.48440.21441300.19992736X-RAY DIFFRACTION100
1.4844-1.54380.21111480.18862715X-RAY DIFFRACTION100
1.5438-1.61410.20931140.19082766X-RAY DIFFRACTION100
1.6141-1.69910.2211530.17972728X-RAY DIFFRACTION99
1.6991-1.80560.2181620.1912763X-RAY DIFFRACTION100
1.8056-1.9450.2021400.1832796X-RAY DIFFRACTION100
1.945-2.14080.20091260.1772778X-RAY DIFFRACTION100
2.1408-2.45050.2261360.17892811X-RAY DIFFRACTION100
2.4505-3.08730.19471540.1962831X-RAY DIFFRACTION100
3.0873-44.41250.21291540.17222974X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -9.4754 Å / Origin y: -2.3564 Å / Origin z: 9.0488 Å
111213212223313233
T0.063 Å20.0011 Å20.003 Å2-0.0658 Å2-0.0094 Å2--0.0632 Å2
L0.2806 °2-0.2747 °20.1954 °2-0.1754 °2-0.1175 °2--0.155 °2
S-0.0314 Å °-0.0604 Å °0.053 Å °-0.0101 Å °0.0295 Å °-0.039 Å °0.0087 Å °-0.0364 Å °-0.0116 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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