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- PDB-6gs2: Crystal Structure of the GatD/MurT Enzyme Complex from Staphyloco... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gs2
タイトルCrystal Structure of the GatD/MurT Enzyme Complex from Staphylococcus aureus
要素
  • SA1707 protein
  • SA1708 protein
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / cell wall biosynthesis / peptidoglycan / antibiotic resistance
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid II isoglutaminyl synthase (glutamine-hydrolysing) / carbon-nitrogen ligase activity on lipid II / acid-amino acid ligase activity / glutaminase / cobalamin biosynthetic process / glutaminase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / zinc ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Lipid II isoglutaminyl synthase (glutamine-hydrolyzing) subunit MurT, C-terminal / Lipid II isoglutaminyl synthase (glutamine-hydrolyzing) subunit MurT / MurT ligase C-terminal / CobB/CobQ-like glutamine amidotransferase / Cobyric acid synthase, glutamine amidotransferase type 1 / Lipid II isoglutaminyl synthase (glutamine-hydrolyzing) subunit GatD / CobB/CobQ-like glutamine amidotransferase domain / CobBQ-type GATase domain profile. / Mur ligase, central / Mur-like, catalytic domain superfamily ...Lipid II isoglutaminyl synthase (glutamine-hydrolyzing) subunit MurT, C-terminal / Lipid II isoglutaminyl synthase (glutamine-hydrolyzing) subunit MurT / MurT ligase C-terminal / CobB/CobQ-like glutamine amidotransferase / Cobyric acid synthase, glutamine amidotransferase type 1 / Lipid II isoglutaminyl synthase (glutamine-hydrolyzing) subunit GatD / CobB/CobQ-like glutamine amidotransferase domain / CobBQ-type GATase domain profile. / Mur ligase, central / Mur-like, catalytic domain superfamily / Mur ligase middle domain / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIS-HYDROXYMETHYL-METHYL-AMMONIUM / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Lipid II isoglutaminyl synthase (glutamine-hydrolyzing) subunit GatD / Lipid II isoglutaminyl synthase (glutamine-hydrolyzing) subunit MurT
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Muckenfuss, L.M. / Noeldeke, E.R. / Niemann, V. / Zocher, G. / Stehle, T.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research FoundationDFG-SFB-766 ドイツ
German Research FoundationDFG-SFB-TR34 ドイツ
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Structural basis of cell wall peptidoglycan amidation by the GatD/MurT complex of Staphylococcus aureus.
著者: Noldeke, E.R. / Muckenfuss, L.M. / Niemann, V. / Muller, A. / Stork, E. / Zocher, G. / Schneider, T. / Stehle, T.
履歴
登録2018年6月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SA1707 protein
B: SA1708 protein
C: SA1707 protein
D: SA1708 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,9649
ポリマ－155,5804
非ポリマー3835
水11,043613
1
A: SA1707 protein
B: SA1708 protein
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Affinity purification was carried out with only one component affinity tagged. No conditions could be found that led to complex disassembly., SAXS, The scattering profile is ...根拠: gel filtration, Affinity purification was carried out with only one component affinity tagged. No conditions could be found that led to complex disassembly., SAXS, The scattering profile is consistent with the size of the heterodimer. Simulated scattering profiles from larger assemblies as observed in crystal contacts do not match the experimental data.
  • 78.1 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,1086
ポリマ－77,7902
非ポリマー3184
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: SA1707 protein
D: SA1708 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,8553
ポリマ－77,7902
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)107.100, 110.370, 116.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 SA1707 protein / GatD


分子量: 28539.184 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
株: N315 / 遺伝子: SA1707 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0H3JN63
#2: タンパク質 SA1708 protein / MurT


分子量: 49250.883 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (strain N315) (黄色ブドウ球菌)
株: N315 / 遺伝子: SA1708 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0H3JUU7

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非ポリマー , 5種, 618分子

#3: 化合物 ChemComp-144 / TRIS-HYDROXYMETHYL-METHYL-AMMONIUM


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 613 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.58 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.6
詳細: 100 mM Tris pH 8.6, 40% (w/v) PEG 8000, 350 mM magnesium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→49.07 Å / Num. obs: 88009 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 33.3 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.113 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 2.04→2.11 Å / 冗長度: 7.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 8685 / CC1/2: 0.714 / Rpim(I) all: 0.604 / Rrim(I) all: 1.634 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
REFMAC5.8.0049精密化
XDSVERSION May 1, 2016データ削減
XSCALEVERSION May 1, 2016データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.04→49.056 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.73
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2156 1503 1.71 %
Rwork0.1753 --
obs0.176 87852 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.04→49.056 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9724 0 18 613 10355
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01110097
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.32713668
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.1093665
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0641541
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061778
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.04-2.10580.45381340.43767616X-RAY DIFFRACTION98
2.1058-2.18110.29611340.25797780X-RAY DIFFRACTION100
2.1811-2.26840.37921350.32027632X-RAY DIFFRACTION97
2.2684-2.37170.25681460.20367750X-RAY DIFFRACTION100
2.3717-2.49670.2171180.18567854X-RAY DIFFRACTION100
2.4967-2.65310.25981490.17697828X-RAY DIFFRACTION100
2.6531-2.85790.20351370.1737841X-RAY DIFFRACTION100
2.8579-3.14550.22711360.16947916X-RAY DIFFRACTION100
3.1455-3.60050.20831400.14997900X-RAY DIFFRACTION100
3.6005-4.53580.15591340.12617987X-RAY DIFFRACTION100
4.5358-49.06990.17941400.15998245X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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