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万見
- PDB-6grw: Glucuronoyl Esterase from Opitutus terrae (Au derivative) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6grw
タイトルGlucuronoyl Esterase from Opitutus terrae (Au derivative)
要素Putative acetyl xylan esterase
キーワードHYDROLASE / Carbohydrate Esterase
機能・相同性Alpha/Beta hydrolase fold / metal ion binding / : / Putative acetyl xylan esterase
機能・相同性情報
生物種Opitutus terrae PB90-1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Lo Leggio, L. / Larsbrink, J. / Meland Knudsen, R. / Mazurkewich, S. / Navarro Poulsen, J.C.
資金援助 デンマーク, 2件
組織認可番号国
Novo Nordisk Foundation NNF17OC0027698 デンマーク
European UnionInterreg-programmet for Oresund-Kattegat-Skagerrak デンマーク
引用ジャーナル: Biotechnol Biofuels / 年: 2018
タイトル: Biochemical and structural features of diverse bacterial glucuronoyl esterases facilitating recalcitrant biomass conversion.
著者: Arnling Baath, J. / Mazurkewich, S. / Knudsen, R.M. / Poulsen, J.N. / Olsson, L. / Lo Leggio, L. / Larsbrink, J.
履歴
登録2018年6月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative acetyl xylan esterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,89912
ポリマ－43,9881
非ポリマー91111
水7,242402
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1630 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area15600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.693, 44.608, 50.558
Angle α, β, γ (deg.)76.573, 67.172, 70.648
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Putative acetyl xylan esterase


分子量: 43988.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Opitutus terrae PB90-1 (バクテリア)
遺伝子: Oter_0116 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: B1ZMF4

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非ポリマー , 6種, 413分子

#2: 化合物 ChemComp-AU / GOLD ION


分子量: 196.967 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Au
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 402 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.16 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: Reservoir composition for crystal growth: 0.03M Magnesium chloride, 0.03 M calcium chloride, 0.05M imidazole, 0.05M MES, 10% v/v MPD, 10% w/v PEG 1000, 10% v/w PEG 3500P. Heavy atom ...詳細: Reservoir composition for crystal growth: 0.03M Magnesium chloride, 0.03 M calcium chloride, 0.05M imidazole, 0.05M MES, 10% v/v MPD, 10% w/v PEG 1000, 10% v/w PEG 3500P. Heavy atom derivatization: 1.2uL crystallization mother liquor containing 0.5mM KAu(CN)2 added to drop containing crystals. Drop size and composition: Sitting drops of 0.4ul were mixed in a protein:reservoir volume ratio of 1:1 using 45 mg/mL of OtCE15A in 20 mM TRIS pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→46.27 Å / Num. obs: 50802 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 3.55 % / Biso Wilson estimate: 14.57 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rrim(I) all: 0.05 / Net I/σ(I): 16.69
反射 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.314 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique obs: 7975 / CC1/2: 0.923 / Rrim(I) all: 0.37 / % possible all: 93.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
Coot0.8.9 ELモデル構築
XDSBUILT=20180126データ削減
PHENIX1.13_2998位相決定
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Structure under deposition

解像度: 1.5→46.27 Å / SU ML: 0.1099 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 17.0735
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1585 2101 4.14 %
Rwork0.1345 --
obs0.1355 50799 96.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 20.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→46.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3073 0 33 402 3508
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00833293
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09284504
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0764471
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0092603
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.59421208
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.530.24021340.1983095X-RAY DIFFRACTION91.71
1.53-1.570.22461360.17473162X-RAY DIFFRACTION94.63
1.57-1.610.17971380.16553205X-RAY DIFFRACTION94.81
1.61-1.660.20021390.15563217X-RAY DIFFRACTION94.86
1.66-1.720.17861390.15013228X-RAY DIFFRACTION95.25
1.72-1.780.16571390.14193223X-RAY DIFFRACTION95.7
1.78-1.850.1661400.13943242X-RAY DIFFRACTION95.92
1.85-1.930.18381400.14113246X-RAY DIFFRACTION96.11
1.93-2.030.17771410.13463266X-RAY DIFFRACTION96.41
2.03-2.160.1591410.13073258X-RAY DIFFRACTION96.89
2.16-2.330.1411430.12673321X-RAY DIFFRACTION97.52
2.33-2.560.1571420.12453291X-RAY DIFFRACTION97.45
2.56-2.930.14391430.1263311X-RAY DIFFRACTION97.71
2.93-3.70.15031420.12443309X-RAY DIFFRACTION98.15
3.7-46.290.14051440.13193324X-RAY DIFFRACTION98.47

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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