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- PDB-6gpn: Crystal Structure of the CsiD Glutarate Hydroxylase in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gpn
タイトルCrystal Structure of the CsiD Glutarate Hydroxylase in complex with N-Oxalylglycine
要素Glutarate 2-hydroxylase
キーワードHYDROLASE / jelly roll / glutarate hydroxylase / alpha-ketoglutarate-dependent
機能・相同性
機能・相同性情報


response to carbon starvation / glutarate dioxygenase activity / glutarate dioxygenase / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, with 2-oxoglutarate as one donor, and the other dehydrogenated / L-lysine catabolic process / ferrous iron binding / iron ion binding / protein-containing complex / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Glutarate 2-hydroxylase GlaH / CsiD / Clavaminate synthase-like / Double-stranded beta-helix / Taurine dioxygenase TauD-like superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / N-OXALYLGLYCINE / Glutarate 2-hydroxylase / Glutarate 2-hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Williams, R.M. / Mayans, O. / Hartig, J.S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Widespread bacterial lysine degradation proceeding via glutarate and L-2-hydroxyglutarate.
著者: Knorr, S. / Sinn, M. / Galetskiy, D. / Williams, R.M. / Wang, C. / Muller, N. / Mayans, O. / Schleheck, D. / Hartig, J.S.
履歴
登録2018年6月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月8日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: database_2 / entity ...database_2 / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutarate 2-hydroxylase
B: Glutarate 2-hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,5525
ポリマ－81,2942
非ポリマー2593
水4,900272
1
A: Glutarate 2-hydroxylase
ヘテロ分子

A: Glutarate 2-hydroxylase
ヘテロ分子

A: Glutarate 2-hydroxylase
ヘテロ分子

A: Glutarate 2-hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,8118
ポリマ－162,5874
非ポリマー2234
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_445-y-1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_545y+1/2,-x-1/2,z1
2
B: Glutarate 2-hydroxylase
ヘテロ分子

B: Glutarate 2-hydroxylase
ヘテロ分子

B: Glutarate 2-hydroxylase
ヘテロ分子

B: Glutarate 2-hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,39912
ポリマ－162,5874
非ポリマー8128
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_445-y-1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_545y+1/2,-x-1/2,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)121.380, 121.380, 136.570
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 16 through 167 or (resid 168...
21(chain B and (resid 16 through 42 or (resid 43...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNGLUGLU(chain A and (resid 16 through 167 or (resid 168...AA16 - 16736 - 187
12GLUGLUGLUGLU(chain A and (resid 16 through 167 or (resid 168...AA168188
13GLNGLNGLNGLN(chain A and (resid 16 through 167 or (resid 168...AA16 - 32236 - 342
14GLNGLNGLNGLN(chain A and (resid 16 through 167 or (resid 168...AA16 - 32236 - 342
15GLNGLNGLNGLN(chain A and (resid 16 through 167 or (resid 168...AA16 - 32236 - 342
16GLNGLNGLNGLN(chain A and (resid 16 through 167 or (resid 168...AA16 - 32236 - 342
21GLNGLNTHRTHR(chain B and (resid 16 through 42 or (resid 43...BB16 - 4236 - 62
22LYSLYSLYSLYS(chain B and (resid 16 through 42 or (resid 43...BB4363
23GLNGLNGLNGLN(chain B and (resid 16 through 42 or (resid 43...BB16 - 32236 - 342
24GLNGLNGLNGLN(chain B and (resid 16 through 42 or (resid 43...BB16 - 32236 - 342
25GLNGLNGLNGLN(chain B and (resid 16 through 42 or (resid 43...BB16 - 32236 - 342
26GLNGLNGLNGLN(chain B and (resid 16 through 42 or (resid 43...BB16 - 32236 - 342

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要素

#1: タンパク質 Glutarate 2-hydroxylase / G-2-H / Carbon starvation induced protein D


分子量: 40646.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: glaH, csiD, gab, ygaT, b2659, JW5427 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P76621, UniProt: A0A1X3JCQ2*PLUS, glutarate dioxygenase
#2: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-OGA / N-OXALYLGLYCINE / N-オキサリルグリシン


分子量: 147.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H5NO5 / コメント: 阻害剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 272 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.76 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 3.5 M Sodium formate, 0.1 M BIS-TRIS propane pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→44.31 Å / Num. obs: 91254 / % possible obs: 99.99 % / 冗長度: 26.2 % / Rsym value: 0.182 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rsym value: 3.355

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6GPE

6gpe


解像度: 2.2→42.914 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 24.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2114 1532 2.93 %
Rwork0.1866 50793 -
obs0.1873 52325 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 125.69 Å2 / Biso mean: 52.7791 Å2 / Biso min: 28.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→42.914 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4691 0 12 272 4975
Biso mean--87.79 56.03 -
残基数----581
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1724X-RAY DIFFRACTION3.764TORSIONAL
12B1724X-RAY DIFFRACTION3.764TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.2-2.2710.35421490.312245064655
2.271-2.35220.34171400.281745534693
2.3522-2.44640.33341360.249145584694
2.4464-2.55770.28171310.22645544685
2.5577-2.69250.2591550.212345664721
2.6925-2.86120.23181430.200745534696
2.8612-3.0820.25261470.203345864733
3.082-3.39210.22861450.175446174762
3.3921-3.88260.17671180.168646664784
3.8826-4.89060.15561440.141846934837
4.8906-42.92250.1781240.183749415065
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6465-0.63040.040.93480.32131.0321-0.0769-0.33950.23740.1278-0.03210.019-0.0693-0.09550.1010.3942-0.0348-0.05710.372-0.04550.303212.133-31.810755.8537
20.9305-0.3387-0.27381.17140.08620.7489-0.05530.0058-0.0071-0.09040.0195-0.13140.06070.0610.03230.2668-0.03270.0140.28210.04620.329227.6355-46.703912.4942
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 16 through 325)A16 - 325
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 18 through 325)B18 - 325

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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