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万見
- PDB-6ghh: Thermodynamic, Crystallographic and Computational Studies of Non ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ghh
タイトルThermodynamic, Crystallographic and Computational Studies of Non Mammalian Fatty Acid Binding to Bovine b-Lactoglobulin
要素Beta-lactoglobulin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / lactoglobulin / fatty acid / Non-Mammalian
機能・相同性
機能・相同性情報


retinol binding / long-chain fatty acid binding / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Beta-lactoglobulin / Lipocalin / Lipocalin family conserved site / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Lipocalin signature. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-TRIDECANOIC ACID / Beta-lactoglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kontopidis, G. / Rovoli, M.
引用ジャーナル: Int. J. Biol. Macromol. / 年: 2018
タイトル: Thermodynamic, crystallographic and computational studies of non-mammalian fatty acid binding to bovine beta-Lactoglobulin.
著者: Rovoli, M. / Thireou, T. / Choiset, Y. / Haertle, T. / Sawyer, L. / Eliopoulos, E. / Kontopidis, G.
履歴
登録2018年5月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-lactoglobulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5162
ポリマ－18,3011
非ポリマー2141
水1,36976
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area630 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area8280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.588, 53.588, 111.607
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Beta-lactoglobulin / Beta-LG


分子量: 18301.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: LGB / 発現宿主: Bos taurus (ウシ) / 組織 (発現宿主): milk / 参照: UniProt: P02754
#2: 化合物 ChemComp-TDA / N-TRIDECANOIC ACID / トリデカン酸


分子量: 214.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H26O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.495 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.83 %
結晶化温度: 293.2 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: protein 20 mg/mL, ligand 10mM, 20mM Tris buffer, pH 8, which were mixed with 4 microliter of well solution. Drops were equilibrated against 1 mL of well solution containing 1.43 M sodium ...詳細: protein 20 mg/mL, ligand 10mM, 20mM Tris buffer, pH 8, which were mixed with 4 microliter of well solution. Drops were equilibrated against 1 mL of well solution containing 1.43 M sodium citrate and 0.1M Hepes, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OXFORD DIFFRACTION NOVA / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: AGILENT ATLAS CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→13.8 Å / Num. obs: 17826 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.5 % / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 1.9→2.01 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0222精密化
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GX9

1gx9


解像度: 1.9→13.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 9.441 / SU ML: 0.133 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.149 / ESU R Free: 0.147 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24751 625 4.1 %RANDOM
Rwork0.19709 ---
obs0.1992 14552 99.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å
原子変位パラメータBiso mean: 45.948 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å2-0.02 Å2-0 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.12 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.9→13.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1280 0 15 76 1371
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0141332
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171282
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6971.6661804
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9641.6633018
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4075165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.08225.76359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.53215256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.773153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2180
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.021435
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02213
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4892.188653
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.492.187652
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.1523.266816
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.153.266817
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7772.543679
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.7752.544680
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.4793.665988
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.0741.6445361
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.99441.3385321
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 45 -
Rwork0.297 1019 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 42.399 Å / Origin y: -50.112 Å / Origin z: 114.966 Å
111213212223313233
T0.2007 Å2-0.1051 Å20.0051 Å2-0.1092 Å2-0.0163 Å2--0.0156 Å2
L2.0724 °20.7835 °2-1.2013 °2-4.5531 °2-1.1732 °2--6.3065 °2
S-0.298 Å °0.2596 Å °0.0937 Å °-0.3248 Å °0.1812 Å °0.0494 Å °-0.0526 Å °-0.5016 Å °0.1169 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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