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- PDB-6gha: USP15 catalytic domain structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gha
タイトルUSP15 catalytic domain structure
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
キーワードHYDROLASE / protease / ubiquitin / ubiquitin specific protease
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress by p53 class mediator / negative regulation of antifungal innate immune response / protein K27-linked deubiquitination / positive regulation of RIG-I signaling pathway / ubiquitin-modified histone reader activity / monoubiquitinated protein deubiquitination / transforming growth factor beta receptor binding / deubiquitinase activity / K48-linked deubiquitinase activity / protein deubiquitination ...regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress by p53 class mediator / negative regulation of antifungal innate immune response / protein K27-linked deubiquitination / positive regulation of RIG-I signaling pathway / ubiquitin-modified histone reader activity / monoubiquitinated protein deubiquitination / transforming growth factor beta receptor binding / deubiquitinase activity / K48-linked deubiquitinase activity / protein deubiquitination / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / BMP signaling pathway / SMAD binding / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / UCH proteinases / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / nuclear body / Ub-specific processing proteases / cysteine-type endopeptidase activity / mitochondrion / proteolysis / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like domain, USP-type / Ubiquitin-like domain / Peptidase C19, ubiquitin-specific peptidase, DUSP domain / DUSP-like superfamily / DUSP domain / DUSP domain profile. / Domain in ubiquitin-specific proteases. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / : ...Ubiquitin-like domain, USP-type / Ubiquitin-like domain / Peptidase C19, ubiquitin-specific peptidase, DUSP domain / DUSP-like superfamily / DUSP domain / DUSP domain profile. / Domain in ubiquitin-specific proteases. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / : / RNA 3'-terminal phosphate cyclase/enolpyruvate transferase, alpha/beta / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Ward, S.J. / Gratton, H.E. / Caulton, S.G. / Emsley, J. / Dreveny, I.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/H012656/1 英国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: The structure of the deubiquitinase USP15 reveals a misaligned catalytic triad and an open ubiquitin-binding channel.
著者: Ward, S.J. / Gratton, H.E. / Indrayudha, P. / Michavila, C. / Mukhopadhyay, R. / Maurer, S.K. / Caulton, S.G. / Emsley, J. / Dreveny, I.
履歴
登録2018年5月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年11月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8132
ポリマ－41,7471
非ポリマー651
水2,360131
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area15200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.505, 62.621, 62.043
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.970, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15 / Deubiquitinating enzyme 15 / Ubiquitin thioesterase 15 / Ubiquitin-specific-processing protease 15 ...Deubiquitinating enzyme 15 / Ubiquitin thioesterase 15 / Ubiquitin-specific-processing protease 15 / Unph-2 / Unph4


分子量: 41747.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: USP15 catalytic core domain (D1D2) with the insert between the two sub-domains harbouring a predicted UBL domain replaced by a short linker (based on the USP8 structure PDB ID: 2GFO),USP15 ...詳細: USP15 catalytic core domain (D1D2) with the insert between the two sub-domains harbouring a predicted UBL domain replaced by a short linker (based on the USP8 structure PDB ID: 2GFO),USP15 catalytic core domain (D1D2) with the insert between the two sub-domains harbouring a predicted UBL domain replaced by a short linker (based on the USP8 structure PDB ID: 2GFO),USP15 catalytic core domain (D1D2) with the insert between the two sub-domains harbouring a predicted UBL domain replaced by a short linker (based on the USP8 structure PDB ID: 2GFO),USP15 catalytic core domain (D1D2) with the insert between the two sub-domains harbouring a predicted UBL domain replaced by a short linker (based on the USP8 structure PDB ID: 2GFO)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP15, KIAA0529 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y4E8, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.59 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M Tris-Cl pH 8.5, 20% PEG 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.966 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.966 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→46.86 Å / Num. obs: 24858 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 33.52 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rpim(I) all: 0.074 / Rrim(I) all: 0.134 / Net I/σ(I): 4.7 / Num. measured all: 73950 / Scaling rejects: 140
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 3 %

解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.97-2.021.0615590.4720.7111.28186.3
9.02-46.860.0612800.9940.0380.07298.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.6.2データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2Y6E

2y6e


解像度: 1.98→35.248 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.96
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2344 1129 4.6 %
Rwork0.1979 --
obs0.1997 24564 97.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 111.89 Å2 / Biso mean: 48.2582 Å2 / Biso min: 17.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.98→35.248 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2584 0 1 131 2716
Biso mean--60.03 50.53 -
残基数----325
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9801-2.07020.33671530.29672852300596
2.0702-2.17930.36241320.26182872300497
2.1793-2.31580.2381280.21322938306697
2.3158-2.49460.26681330.20592924305798
2.4946-2.74550.25711450.19622945309099
2.7455-3.14260.24121310.19012970310199
3.1426-3.95850.20631460.17362949309598
3.9585-35.25350.21021610.19352985314698
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2381-0.3506-2.04733.79122.01897.10930.002-0.08030.1566-0.07330.0186-0.1911-0.24120.3516-0.0270.1774-0.0036-0.03160.16760.04270.251821.43566.330816.6137
23.0861-0.2206-1.54832.13551.01955.1923-0.05470.4101-0.1515-0.2888-0.15670.26450.2631-0.82550.16970.2686-0.01690.00290.2894-0.03280.25198.3043-3.07167.8706
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 255 through 400 )A255 - 400
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 401 through 912 )A401 - 912

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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