+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6g8g | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Flavonoid-responsive Regulator FrrA in complex with Genistein | ||||||
Components | TetR/AcrR family transcriptional regulator | ||||||
Keywords | TRANSCRIPTION / Flavonoids / repressor / TetR-family | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Bradyrhizobium diazoefficiens (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.6 Å | ||||||
Authors | Werner, N. / Hoppen, J. / Palm, G. / Werten, S. / Goettfert, M. / Hinrichs, W. | ||||||
Citation | Journal: Febs J. / Year: 2021 Title: The induction mechanism of the flavonoid-responsive regulator FrrA. Authors: Werner, N. / Werten, S. / Hoppen, J. / Palm, G.J. / Gottfert, M. / Hinrichs, W. #1: Journal: Journal of Bacteriology / Year: 2012 Title: Characterization of the Flavonoid-Responsive Regulator FrrA and Its Binding Sites Authors: Wenzel, M. / Lang, K. / Gottfert, M. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6g8g.cif.gz | 321.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6g8g.ent.gz | 262.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6g8g.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6g8g_validation.pdf.gz | 429 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 6g8g_full_validation.pdf.gz | 444.7 KB | Display | |
Data in XML | 6g8g_validation.xml.gz | 30.1 KB | Display | |
Data in CIF | 6g8g_validation.cif.gz | 39.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g8/6g8g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g8/6g8g | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6g87SC 6g8hC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Refine code: _
NCS ensembles :
|
-Components
#1: Protein | Mass: 23991.004 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The sequence represents the crystallized polypeptide Source: (gene. exp.) Bradyrhizobium diazoefficiens (bacteria) Gene: CO678_15510 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): Gold pLysS AG / References: UniProt: A0A2A6N3G4 #2: Chemical | ChemComp-NHE / #3: Chemical | Has protein modification | Y | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.89 Å3/Da / Density % sol: 57.45 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 6mg/ml FrrA in 20 mM Na2HPO4, 100 mM imidazole, pH 7.5, 50 mM NaCl with equimolar Genistein in 70% Ethanol. Precipitant 20 % PEG 8000; 0.1 M CHES, pH 9.5. PH range: 7.5 - 9.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PETRA III, EMBL c/o DESY / Beamline: P13 (MX1) / Wavelength: 0.9763 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Oct 27, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9763 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.599→119.1 Å / Num. obs: 65566 / % possible obs: 99.1 % / Redundancy: 3.44 % / Biso Wilson estimate: 76.3 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.091 / Net I/σ(I): 11.52 |
Reflection shell | Resolution: 2.599→2.7 Å / Redundancy: 3.35 % / Mean I/σ(I) obs: 0.82 / Num. unique obs: 10480 / CC1/2: 0.279 / Rrim(I) all: 1.52 / % possible all: 97.7 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6G87 Resolution: 2.6→119.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 28.664 / SU ML: 0.245 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.467 / ESU R Free: 0.253 / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 75.677 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 2.6→119.04 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|