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- PDB-6g1o: Structure of Pseudomonas aeruginosa Isocitrate Lyase, ICL -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6g1o
タイトルStructure of Pseudomonas aeruginosa Isocitrate Lyase, ICL
要素Isocitrate lyase
キーワードLYASE / Isocitrate lyase / Pseudomonas / TCA cycle
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of single-species biofilm formation on inanimate substrate / isocitrate lyase / isocitrate lyase activity / glyoxylate cycle / : / tricarboxylic acid cycle / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Isocitrate lyase / Isocitrate lyase family / ICL/PEPM domain / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYOXYLIC ACID / Isocitrate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.882 Å
データ登録者Crousilles, A. / Welch, M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council 英国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Gluconeogenic precursor availability regulates flux through the glyoxylate shunt inPseudomonas aeruginosa.
著者: Crousilles, A. / Dolan, S.K. / Brear, P. / Chirgadze, D.Y. / Welch, M.
履歴
登録2018年3月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.22018年9月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isocitrate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1813
ポリマ－54,0671
非ポリマー1142
水3,279182
1
A: Isocitrate lyase
ヘテロ分子

A: Isocitrate lyase
ヘテロ分子

A: Isocitrate lyase
ヘテロ分子

A: Isocitrate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)216,72512
ポリマ－216,2684
非ポリマー4568
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_545x,-y-1,-z1
Buried area26190 Å2
ΔGint-177 kcal/mol
Surface area71930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.943, 116.023, 128.533
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Isocitrate lyase / ICL / Isocitrase / Isocitratase


分子量: 54067.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (strain ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1) (緑膿菌)
遺伝子: PA2634 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): DH5a / 参照: UniProt: Q9I0K4, isocitrate lyase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-GLV / GLYOXYLIC ACID / GLYOXALATE / GLYOXYLATE / グリオキシル酸


分子量: 74.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H2O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.93 %
結晶化温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: HEPES 0.1 M pH 5, CaCl2 0.1 M, 20% (w/v) PEG 6000, glycerol 5%, glyoxylate 1 mM and 2% thymol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月13日
放射モノクロメーター: Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→29.492 Å / Num. obs: 48981 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 12.4 % / Biso Wilson estimate: 26.42 Å2 / Rrim(I) all: 0.0267 / Net I/σ(I): 1.08
反射 シェル解像度: 1.88→1.93 Å / 冗長度: 8.4 % / Num. unique obs: 3287 / Rrim(I) all: 0.387 / % possible all: 92.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.88 Å29.49 Å
Translation1.88 Å29.49 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3I4E

3i4e


解像度: 1.882→29.491 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 19.78
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2064 2438 4.98 %
Rwork0.174 --
obs0.1756 48981 99.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 125.98 Å2 / Biso mean: 35.0135 Å2 / Biso min: 12.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.882→29.491 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3798 0 6 182 3986
Biso mean--52.86 32.55 -
残基数----486
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 17

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8823-1.92070.30711380.32452417255590
1.9207-1.96250.27291470.23532705285299
1.9625-2.00810.23291400.20327212861100
2.0081-2.05830.23161400.191427142854100
2.0583-2.1140.26031360.191427582894100
2.114-2.17620.20521560.183127312887100
2.1762-2.24640.24151350.173627132848100
2.2464-2.32660.18541400.16627602900100
2.3266-2.41970.20821260.163427372863100
2.4197-2.52980.19371360.163327802916100
2.5298-2.66310.21881270.173327542881100
2.6631-2.82980.21041520.17727412893100
2.8298-3.04810.22461610.176427382899100
3.0481-3.35450.24351710.18627322903100
3.3545-3.8390.21521410.168127992940100
3.839-4.83330.16261610.145227982959100
4.8333-29.49470.17231310.171529453076100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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