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- PDB-6fxm: Crystal Structure of full-length Human Lysyl Hydroxylase LH3 - Co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fxm
タイトルCrystal Structure of full-length Human Lysyl Hydroxylase LH3 - Cocrystal with Mn2+
要素Procollagen-lysine,2-oxoglutarate 5-dioxygenase 3
キーワードTRANSFERASE / Lysyl Hydroxylase / Galacosyltransferase / Glucosyltransferase / Collagen
機能・相同性
機能・相同性情報


procollagen galactosyltransferase / procollagen glucosyltransferase / peptidyl-lysine hydroxylation / procollagen glucosyltransferase activity / hydroxylysine biosynthetic process / procollagen galactosyltransferase activity / procollagen-lysine 5-dioxygenase / procollagen-lysine 5-dioxygenase activity / basement membrane assembly / epidermis morphogenesis ...procollagen galactosyltransferase / procollagen glucosyltransferase / peptidyl-lysine hydroxylation / procollagen glucosyltransferase activity / hydroxylysine biosynthetic process / procollagen galactosyltransferase activity / procollagen-lysine 5-dioxygenase / procollagen-lysine 5-dioxygenase activity / basement membrane assembly / epidermis morphogenesis / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen metabolic process / endothelial cell morphogenesis / protein O-linked glycosylation / L-ascorbic acid binding / collagen fibril organization / neural tube development / small molecule binding / lung morphogenesis / rough endoplasmic reticulum / trans-Golgi network / vasodilation / protein localization / collagen-containing extracellular matrix / in utero embryonic development / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Procollagen-lysine 5-dioxygenase, conserved site / Lysyl hydroxylase signature. / : / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Isopenicillin N synthase-like, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / : / : / Multifunctional procollagen lysine hydroxylase and glycosyltransferase LH3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Scietti, L. / Chiapparino, A. / De Giorgi, F. / Fumagalli, M. / Khoriauli, L. / Nergadze, S. / Basu, S. / Olieric, V. / Banushi, B. / Giulotto, E. ...Scietti, L. / Chiapparino, A. / De Giorgi, F. / Fumagalli, M. / Khoriauli, L. / Nergadze, S. / Basu, S. / Olieric, V. / Banushi, B. / Giulotto, E. / Gissen, P. / Forneris, F.
資金援助 米国, イタリア, 5件
組織認可番号国
The Giovanni Armenise-Harvard FoundationCareer Development Award 米国
Cariplo Foundation2015-0768 - COME TRUE イタリア
AIRC20075 イタリア
European Commission MSCA-IF745934 - COTETHERS イタリア
European Union - BIOSTRUCT7551, 10205 イタリア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Molecular architecture of the multifunctional collagen lysyl hydroxylase and glycosyltransferase LH3.
著者: Luigi Scietti / Antonella Chiapparino / Francesca De Giorgi / Marco Fumagalli / Lela Khoriauli / Solomon Nergadze / Shibom Basu / Vincent Olieric / Lucia Cucca / Blerida Banushi / Antonella ...著者: Luigi Scietti / Antonella Chiapparino / Francesca De Giorgi / Marco Fumagalli / Lela Khoriauli / Solomon Nergadze / Shibom Basu / Vincent Olieric / Lucia Cucca / Blerida Banushi / Antonella Profumo / Elena Giulotto / Paul Gissen / Federico Forneris /
要旨: Lysyl hydroxylases catalyze hydroxylation of collagen lysines, and sustain essential roles in extracellular matrix (ECM) maturation and remodeling. Malfunctions in these enzymes cause severe ...Lysyl hydroxylases catalyze hydroxylation of collagen lysines, and sustain essential roles in extracellular matrix (ECM) maturation and remodeling. Malfunctions in these enzymes cause severe connective tissue disorders. Human lysyl hydroxylase 3 (LH3/PLOD3) bears multiple enzymatic activities, as it catalyzes collagen lysine hydroxylation and also their subsequent glycosylation. Our understanding of LH3 functions is currently hampered by lack of molecular structure information. Here, we present high resolution crystal structures of full-length human LH3 in complex with cofactors and donor substrates. The elongated homodimeric LH3 architecture shows two distinct catalytic sites at the N- and C-terminal boundaries of each monomer, separated by an accessory domain. The glycosyltransferase domain displays distinguishing features compared to other known glycosyltransferases. Known disease-related mutations map in close proximity to the catalytic sites. Collectively, our results provide a structural framework characterizing the multiple functions of LH3, and the molecular mechanisms of collagen-related diseases involving human lysyl hydroxylases.
履歴
登録2018年3月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Procollagen-lysine,2-oxoglutarate 5-dioxygenase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,11011
ポリマ－82,7841
非ポリマー1,32610
水4,738263
1
A: Procollagen-lysine,2-oxoglutarate 5-dioxygenase 3
ヘテロ分子

A: Procollagen-lysine,2-oxoglutarate 5-dioxygenase 3
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS, SEC-SAXS data highlight presence of dimers in solution, gel filtration, gel filtration data highlight presence of dimers in solution, homology, homologous viral structures (PDB ID 6AX6 ...根拠: SAXS, SEC-SAXS data highlight presence of dimers in solution, gel filtration, gel filtration data highlight presence of dimers in solution, homology, homologous viral structures (PDB ID 6AX6 and 6AX7) show identical dimer interfaces
  • 168 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,22022
ポリマ－165,5692
非ポリマー2,65220
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_557x,-y,-z+21
単位格子
Length a, b, c (Å)97.270, 99.949, 225.138
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-985-

HOH

21A-1094-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Procollagen-lysine,2-oxoglutarate 5-dioxygenase 3 / Lysyl hydroxylase 3 / LH3


分子量: 82784.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLOD3 / プラスミド: pPuro-DHFR / Cell (発現宿主): HeLa / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O60568, procollagen-lysine 5-dioxygenase

-
糖 , 2種, 2分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 5種, 271分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 263 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 600 mM sodium formate, 12% PGA-LM, 100 mM HEPES/NaOH, 0.5 mM MnCl2
Temp details: cold room

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→48.79 Å / Num. obs: 64193 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rpim(I) all: 0.054 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 2.444 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 4455 / Rpim(I) all: 1.389 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→37.37 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 39.86
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2518 3132 4.9 %Random selection
Rwork0.2288 ---
obs0.2299 63945 99.52 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→37.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5555 0 79 263 5897
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035811
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6187894
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4753433
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044830
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041025
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.13280.52811490.5412718X-RAY DIFFRACTION99
2.1328-2.16780.61621400.51042737X-RAY DIFFRACTION99
2.1678-2.20520.54461260.47532731X-RAY DIFFRACTION100
2.2052-2.24530.48921390.472769X-RAY DIFFRACTION100
2.2453-2.28840.45531330.43582706X-RAY DIFFRACTION99
2.2884-2.33520.44251350.40382765X-RAY DIFFRACTION100
2.3352-2.38590.38261370.36922735X-RAY DIFFRACTION100
2.3859-2.44140.37191420.34542735X-RAY DIFFRACTION99
2.4414-2.50250.36571440.34182756X-RAY DIFFRACTION99
2.5025-2.57010.38831310.33242752X-RAY DIFFRACTION99
2.5701-2.64570.31041650.28742690X-RAY DIFFRACTION99
2.6457-2.73110.34291310.28192763X-RAY DIFFRACTION100
2.7311-2.82870.31661620.26582741X-RAY DIFFRACTION100
2.8287-2.94190.26011510.23822753X-RAY DIFFRACTION100
2.9419-3.07570.25961440.22762766X-RAY DIFFRACTION100
3.0757-3.23780.23931290.21742783X-RAY DIFFRACTION100
3.2378-3.44050.23861270.20472772X-RAY DIFFRACTION99
3.4405-3.70590.21751410.19082798X-RAY DIFFRACTION100
3.7059-4.07850.19271550.16912756X-RAY DIFFRACTION99
4.0785-4.66770.16891490.14452806X-RAY DIFFRACTION100
4.6677-5.87710.19251580.16012835X-RAY DIFFRACTION100
5.8771-37.37580.16591440.17882946X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.01670.00820.00150.0130.01880.0192-0.22130.1583-0.0622-0.15570.0246-0.2277-0.35450.0866-0.00030.53830.0314-0.0260.34150.00170.315970.558730.7908146.8295
20.4590.3287-0.01570.8157-0.05120.2245-0.10290.1258-0.2814-0.3364-0.0153-0.4079-0.2822-0.4963-0.10730.11630.2032-0.0930.4624-0.08080.131957.469822.9206145.7471
30.00420.0367-0.02690.1041-0.04220.08540.06320.0737-0.09060.133-0.0105-0.1121-0.04830.00080.02470.17240.0315-0.0490.2722-0.03840.282971.489125.8466170.1193
40.29060.11690.02010.135-0.09380.15770.0652-0.00620.0310.2702-0.0372-0.0071-0.02870.01530.00030.2534-0.0243-0.0280.19870.01150.304772.050535.7841183.0134
50.1203-0.0142-0.00590.1239-0.04230.1338-0.03070.0170.01960.176-0.02070.0199-0.03880.0827-0.00050.629-0.0956-0.04870.36960.04250.263577.968918.3114219.2569
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 33 through 100 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 101 through 242 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 243 through 310 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 311 through 515 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 516 through 738 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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