+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6fsh | |||||||||
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Title | Crystal structure of hybrid P450 OxyBtei(BC/FGvan) | |||||||||
Components | OxyB protein | |||||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / CYTOCHROME P450 / PHENOLIC COUPLING ENZYME / TEICOPLANIN BIOSYNTHESIS | |||||||||
Function / homology | Function and homology information glycosyltransferase activity / cholest-4-en-3-one 26-monooxygenase activity / steroid hydroxylase activity / cholesterol catabolic process / iron ion binding / heme binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Actinoplanes teichomyceticus (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5 Å | |||||||||
Authors | Brieke, C. / Tarnawski, M. / Greule, A. / Cryle, M.J. | |||||||||
Funding support | Germany, Australia, 2items
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Citation | Journal: J. Inorg. Biochem. / Year: 2018 Title: Investigating Cytochrome P450 specificity during glycopeptide antibiotic biosynthesis through a homologue hybridization approach. Authors: Brieke, C. / Tarnawski, M. / Greule, A. / Cryle, M.J. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6fsh.cif.gz | 594.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6fsh.ent.gz | 491.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6fsh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6fsh_validation.pdf.gz | 1.7 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6fsh_full_validation.pdf.gz | 1.8 MB | Display | |
Data in XML | 6fsh_validation.xml.gz | 55.1 KB | Display | |
Data in CIF | 6fsh_validation.cif.gz | 73.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fs/6fsh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fs/6fsh | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4tvfS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 44002.219 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Actinoplanes teichomyceticus (bacteria) Gene: tcp20 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q70AY8 #2: Chemical | ChemComp-HEM / #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-ACT / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.5 Å3/Da / Density % sol: 50.77 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.1 M HEPES-NaOH pH 7.5, 0.2 M potassium acetate, 20% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 0.99991 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 29, 2014 |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.99991 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→50 Å / Num. obs: 57549 / % possible obs: 97.5 % / Redundancy: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 11.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.6 Å / Redundancy: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique obs: 6375 / % possible all: 97 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4TVF Resolution: 2.5→48.257 Å / SU ML: 0.34 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / Phase error: 27.78
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→48.257 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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