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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 6frk | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Structure of a prehandover mammalian ribosomal SRP and SRP receptor targeting complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSLATION / ER membrane targeting ribosome Signal recognition particle | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / signal recognition particle binding / granulocyte differentiation / signal-recognition-particle GTPase / protein targeting to ER / protein localization to Golgi apparatus ...SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / signal recognition particle binding / granulocyte differentiation / signal-recognition-particle GTPase / protein targeting to ER / protein localization to Golgi apparatus / negative regulation of translational elongation / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Golgi to plasma membrane protein transport / exocrine pancreas development / TPR domain binding / ribonucleoprotein complex binding / cytoplasmic microtubule / neutrophil chemotaxis / intracellular protein transport / GDP binding / ribosome binding / nuclear speck / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / nucleolus / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Kobayashi, K. / Jomaa, A. / Ban, N. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | スイス, 2件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2018タイトル: Structure of a prehandover mammalian ribosomal SRP·SRP receptor targeting complex. 著者: Kan Kobayashi / Ahmad Jomaa / Jae Ho Lee / Sowmya Chandrasekar / Daniel Boehringer / Shu-Ou Shan / Nenad Ban / ![]() 要旨: Signal recognition particle (SRP) targets proteins to the endoplasmic reticulum (ER). SRP recognizes the ribosome synthesizing a signal sequence and delivers it to the SRP receptor (SR) on the ER ...Signal recognition particle (SRP) targets proteins to the endoplasmic reticulum (ER). SRP recognizes the ribosome synthesizing a signal sequence and delivers it to the SRP receptor (SR) on the ER membrane followed by the transfer of the signal sequence to the translocon. Here, we present the cryo-electron microscopy structure of the mammalian translating ribosome in complex with SRP and SR in a conformation preceding signal sequence handover. The structure visualizes all eukaryotic-specific SRP and SR proteins and reveals their roles in stabilizing this conformation by forming a large protein assembly at the distal site of SRP RNA. We provide biochemical evidence that the guanosine triphosphate hydrolysis of SRP·SR is delayed at this stage, possibly to provide a time window for signal sequence handover to the translocon. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
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| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 6frk.cif.gz | 4 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb6frk.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
| PDBx/mmJSON形式 | 6frk.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fr/6frk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fr/6frk | HTTPS FTP |
|---|
-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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|---|---|
| 1 |
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要素
-RNA鎖 , 5種, 5分子 12578
| #1: RNA鎖 | 分子量: 96826.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
|---|---|
| #2: RNA鎖 | 分子量: 24437.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #5: RNA鎖 | 分子量: 1185357.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #7: RNA鎖 | 分子量: 38691.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #8: RNA鎖 | 分子量: 50143.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
+Ribosomal protein ... , 41種, 41分子 34ABCDEFGHIJLMNOPQRSTUVWXYacde...
-60S ribosomal protein ... , 2種, 2分子 Zb
| #33: タンパク質 | 分子量: 15704.635 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
|---|---|
| #35: タンパク質 | 分子量: 8722.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-Signal recognition particle ... , 6種, 6分子 qruwxz
| #50: タンパク質 | 分子量: 12159.153 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
|---|---|
| #51: タンパク質 | 分子量: 67314.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #53: タンパク質 | 分子量: 65569.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #55: タンパク質 | 分子量: 8694.115 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #56: タンパク質 | 分子量: 55775.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #58: タンパク質 | 分子量: 12512.716 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-SRP receptor ... , 2種, 2分子 vy
| #54: タンパク質 | 分子量: 23588.018 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
|---|---|
| #57: タンパク質 | 分子量: 72232.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
-タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 6t
| #52: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1262.751 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() |
|---|---|
| #6: タンパク質 | 分子量: 22217.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-非ポリマー , 4種, 139分子 






| #59: 化合物 | ChemComp-MG / #60: 化合物 | #61: 化合物 | ChemComp-GTP / | #62: 化合物 | |
|---|
-詳細
| Has protein modification | N |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 |
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| 由来(天然) |
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| 由来(組換発現) |
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| 緩衝液 | pH: 7.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 59000 X / Cs: 2.7 mm |
| 試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
| 撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
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解析
| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 45800 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
| 原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL |
ムービー
コントローラー
万見について







スイス, 2件
引用
UCSF Chimera








PDBj




































