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万見
- PDB-6fhk: Structure of a modified protein containing a genetically encoded ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fhk
タイトルStructure of a modified protein containing a genetically encoded phosphoserine
要素Heat shock 70 kDa protein 1A
キーワードCHAPERONE / phosphoserine / ADP
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / death receptor agonist activity / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity ...positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / death receptor agonist activity / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / misfolded protein binding / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of mitotic spindle assembly / transcription regulator inhibitor activity / lysosomal transport / aggresome / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / chaperone cofactor-dependent protein refolding / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / chaperone-mediated protein complex assembly / cellular response to unfolded protein / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / ATP metabolic process / inclusion body / heat shock protein binding / negative regulation of protein ubiquitination / protein folding chaperone / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / centriole / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of interleukin-8 production / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / G protein-coupled receptor binding / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of cell growth / PKR-mediated signaling / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / virus receptor activity / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / protein refolding / vesicle / blood microparticle / ficolin-1-rich granule lumen / protein stabilization / receptor ligand activity / nuclear speck / cadherin binding / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / focal adhesion / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily ...Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / : / PHOSPHATE ION / Heat shock 70 kDa protein 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.657 Å
データ登録者Mukherjee, M. / Bayliss, R.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/L023113/1 英国
Cancer Research UKC24461/A12772 英国
引用
ジャーナル: Sci Signal / 年: 2018
タイトル: Mitotic phosphorylation regulates Hsp72 spindle localization by uncoupling ATP binding from substrate release.
著者: Mukherjee, M. / Sabir, S. / O'Regan, L. / Sampson, J. / Richards, M.W. / Huguenin-Dezot, N. / Ault, J.R. / Chin, J.W. / Zhuravleva, A. / Fry, A.M. / Bayliss, R.
#1: ジャーナル: Sci Signal / 年: 2018
タイトル: Mitotic phosphorylation regulates Hsp72 spindle localization by uncoupling ATP binding from substrate release.
著者: Mukherjee, M. / Sabir, S. / O'Regan, L. / Sampson, J. / Richards, M.W. / Huguenin-Dezot, N. / Ault, J.R. / Chin, J.W. / Zhuravleva, A. / Fry, A.M. / Bayliss, R.
履歴
登録2018年1月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock 70 kDa protein 1A
B: Heat shock 70 kDa protein 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,35810
ポリマ－84,1872
非ポリマー1,1718
水10,431579
1
A: Heat shock 70 kDa protein 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6795
ポリマ－42,0941
非ポリマー5864
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Heat shock 70 kDa protein 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6795
ポリマ－42,0941
非ポリマー5864
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.625, 110.876, 63.483
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.41, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Heat shock 70 kDa protein 1A / Heat shock 70 kDa protein 1 / HSP70.1


分子量: 42093.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA1A, HSP72, HSPA1, HSX70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DMV8

-
非ポリマー , 5種, 587分子

#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 579 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M Succinic acid pH 7.0, 15% w/v Polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.657→55.09 Å / Num. obs: 83152 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 6.4 % / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 1.657→1.662 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.1_1168精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3AY9

3ay9


解像度: 1.657→55.09 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 19.18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1944 4139 4.98 %
Rwork0.1622 --
obs0.1638 83150 98.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.657→55.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5874 0 68 579 6521
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016036
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3948172
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0562240
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.094924
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061060
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6569-1.67570.24661140.21282316X-RAY DIFFRACTION85
1.6757-1.69550.26811250.2182403X-RAY DIFFRACTION92
1.6955-1.71610.2661140.2172654X-RAY DIFFRACTION97
1.7161-1.73790.28281390.20892616X-RAY DIFFRACTION99
1.7379-1.76070.21871230.19652680X-RAY DIFFRACTION99
1.7607-1.78480.25351660.1822635X-RAY DIFFRACTION99
1.7848-1.81030.22261430.17422638X-RAY DIFFRACTION99
1.8103-1.83740.21861550.16762625X-RAY DIFFRACTION99
1.8374-1.86610.2261310.16292675X-RAY DIFFRACTION100
1.8661-1.89670.19831310.16622666X-RAY DIFFRACTION100
1.8967-1.92940.22761280.19262199X-RAY DIFFRACTION83
1.9294-1.96450.19511020.16432723X-RAY DIFFRACTION100
1.9645-2.00230.19821480.16872678X-RAY DIFFRACTION100
2.0023-2.04310.22161130.16282664X-RAY DIFFRACTION100
2.0431-2.08760.21131440.1712673X-RAY DIFFRACTION100
2.0876-2.13610.21511530.15792656X-RAY DIFFRACTION100
2.1361-2.18950.19861540.15552651X-RAY DIFFRACTION100
2.1895-2.24870.20921460.15282678X-RAY DIFFRACTION100
2.2487-2.31490.20271490.15842654X-RAY DIFFRACTION100
2.3149-2.38960.20171420.15562658X-RAY DIFFRACTION100
2.3896-2.4750.21961580.16052675X-RAY DIFFRACTION100
2.475-2.57410.20351280.16852689X-RAY DIFFRACTION100
2.5741-2.69130.20951500.16342658X-RAY DIFFRACTION100
2.6913-2.83320.2141220.16742710X-RAY DIFFRACTION100
2.8332-3.01070.19661580.17182653X-RAY DIFFRACTION100
3.0107-3.24310.18561480.16672688X-RAY DIFFRACTION100
3.2431-3.56940.17441560.15512664X-RAY DIFFRACTION100
3.5694-4.08580.15421180.1422711X-RAY DIFFRACTION100
4.0858-5.14710.16011340.14492705X-RAY DIFFRACTION100
5.1471-55.12120.18021470.16592716X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.6467 Å / Origin y: 6.5478 Å / Origin z: 79.3449 Å
111213212223313233
T0.0997 Å2-0.0051 Å2-0.0055 Å2-0.1277 Å20.014 Å2--0.1355 Å2
L0.0894 °2-0.0712 °2-0.071 °2-0.3566 °20.2556 °2--0.4534 °2
S0.0072 Å °-0.001 Å °0.0033 Å °0.0027 Å °0.0054 Å °-0.0139 Å °0.0083 Å °0.0094 Å °-0.0157 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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