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- PDB-6ffa: FMDV Leader protease bound to substrate ISG15 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ffa
タイトルFMDV Leader protease bound to substrate ISG15
要素
  • Lbpro
  • Ubiquitin-like protein ISG15
キーワードHYDROLASE / Leader protease / deISGylase / deubiquitinase
機能・相同性
機能・相同性情報


L-peptidase / ISG15-protein conjugation / positive regulation of protein oligomerization / symbiont-mediated perturbation of host chromatin organization / regulation of type II interferon production / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / protein localization to mitochondrion / response to type I interferon / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway ...L-peptidase / ISG15-protein conjugation / positive regulation of protein oligomerization / symbiont-mediated perturbation of host chromatin organization / regulation of type II interferon production / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / protein localization to mitochondrion / response to type I interferon / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of viral genome replication / RSV-host interactions / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of bone mineralization / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of interferon-beta production / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / positive regulation of erythrocyte differentiation / integrin-mediated signaling pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / picornain 3C / Termination of translesion DNA synthesis / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / PKR-mediated signaling / modification-dependent protein catabolic process / host cell cytoplasmic vesicle membrane / ISG15 antiviral mechanism / response to virus / protein tag activity / positive regulation of type II interferon production / Interferon alpha/beta signaling / integrin binding / regulation of translation / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / defense response to virus / molecular adaptor activity / RNA helicase activity / viral protein processing / host cell endoplasmic reticulum membrane / defense response to bacterium / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated activation of host autophagy / innate immune response / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / virion attachment to host cell / host cell nucleus / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Peptidase C28, foot-and-mouth virus L-proteinase / Foot-and-mouth virus L-proteinase / Aphthovirus leader protease (L(pro)) domain profile. / Foot-and-mouth disease virus VP1 coat / Capsid protein VP4, Picornavirus / Viral protein VP4 subunit / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Cysteine proteinases ...: / Peptidase C28, foot-and-mouth virus L-proteinase / Foot-and-mouth virus L-proteinase / Aphthovirus leader protease (L(pro)) domain profile. / Foot-and-mouth disease virus VP1 coat / Capsid protein VP4, Picornavirus / Viral protein VP4 subunit / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Picornavirus coat protein / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Viral coat protein subunit / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Roll / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Alpha-Beta Complex / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Ubiquitin-like protein ISG15
類似検索 - 構成要素
生物種Foot-and-mouth disease virus (口蹄疫ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Swatek, K.N. / Pruneda, J.N. / Komander, D.
資金援助 英国, 4件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)U105192732 英国
European Research Council309756 英国
European Research Council724804 英国
Lister Institute for Preventative Medicine 英国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Irreversible inactivation of ISG15 by a viral leader protease enables alternative infection detection strategies.
著者: Swatek, K.N. / Aumayr, M. / Pruneda, J.N. / Visser, L.J. / Berryman, S. / Kueck, A.F. / Geurink, P.P. / Ovaa, H. / van Kuppeveld, F.J.M. / Tuthill, T.J. / Skern, T. / Komander, D.
履歴
登録2018年1月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月16日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lbpro
B: Ubiquitin-like protein ISG15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,61410
ポリマ－27,8652
非ポリマー7498
水3,819212
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3090 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area11300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.188, 40.352, 58.052
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.81, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-382-

HOH

21A-400-

HOH

31A-416-

HOH

41A-435-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Lbpro


分子量: 19055.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Foot-and-mouth disease virus (口蹄疫ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03305
#2: タンパク質 Ubiquitin-like protein ISG15 / Interferon-induced 15 kDa protein / Interferon-induced 17 kDa protein / IP17 / Ubiquitin cross- ...Interferon-induced 15 kDa protein / Interferon-induced 17 kDa protein / IP17 / Ubiquitin cross-reactive protein / hUCRP


分子量: 8810.099 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ISG15, G1P2, UCRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05161
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.72 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 2 M Ammonium Sulfate 0.2 M Sodium potassium tartrate tetrahydrate 0.1 M Sodium citrate tribasic (pH 5.6)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.92819 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92819 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→58.023 Å / Num. obs: 42227 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.489 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2043 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1qol

1qol


解像度: 1.5→58.023 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.85
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1863 2073 4.91 %
Rwork0.1652 --
obs0.1662 42214 99.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→58.023 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1851 0 45 213 2109
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.021982
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3392712
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7511156
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.099294
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01349
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.53490.29151440.2382610X-RAY DIFFRACTION98
1.5349-1.57330.25681470.22512665X-RAY DIFFRACTION100
1.5733-1.61590.25481350.20432671X-RAY DIFFRACTION99
1.6159-1.66340.21421330.19582659X-RAY DIFFRACTION99
1.6634-1.71710.22871200.1852673X-RAY DIFFRACTION99
1.7171-1.77850.22221470.17392650X-RAY DIFFRACTION99
1.7785-1.84970.20871170.1722683X-RAY DIFFRACTION99
1.8497-1.93390.17421510.16472660X-RAY DIFFRACTION98
1.9339-2.03580.23631060.16242696X-RAY DIFFRACTION100
2.0358-2.16340.19171510.15642664X-RAY DIFFRACTION100
2.1634-2.33040.16991360.16422686X-RAY DIFFRACTION99
2.3304-2.5650.1711450.16332647X-RAY DIFFRACTION99
2.565-2.93610.1871560.1722680X-RAY DIFFRACTION98
2.9361-3.69910.16081400.15772721X-RAY DIFFRACTION100
3.6991-58.06630.17131450.14842776X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.19570.09410.32330.5661-0.09373.0047-0.0015-0.1273-0.01550.0198-0.0698-0.06970.11430.13690.0620.10980.00590.00840.09190.02250.11968.5763-36.39472.869
27.04162.3651-2.07062.0688-0.60491.72410.2175-0.15340.51380.0291-0.11540.1266-0.12670.1291-0.09520.1561-0.0210.01710.1696-0.00360.160429.3022-20.232771.1506
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 29 through 184)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 78 through 154)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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