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- PDB-6fe6: Solution structure of a last generation P2-P4 macrocyclic inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fe6
タイトルSolution structure of a last generation P2-P4 macrocyclic inhibitor
要素Non-structural 3 protease
キーワードVIRAL PROTEIN / NS3 Protease / Inhibitor / Complex / HCV
機能・相同性
機能・相同性情報


transformation of host cell by virus / serine-type peptidase activity / membrane => GO:0016020 / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Thrombin, subunit H - #120 / Hepatitis C virus, NS3 protease, Peptidase S29 / Hepatitis C virus NS3 protease / Hepacivirus/Pegivirus NS3 protease domain profile. / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4P2 / Non-structural 3 protease
類似検索 - 構成要素
生物種Hepatitis C virus subtype 1b (C型肝炎ウイルス)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Gallo, M. / Eliseo, T. / Cicero, D.O.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Solution structure of a last generation macrocyclic inhibitor. Hepatitis C virus NS3 protease complex: when S prime region occupancy is not enough to stabilize the protein conformation ...タイトル: Solution structure of a last generation macrocyclic inhibitor. Hepatitis C virus NS3 protease complex: when S prime region occupancy is not enough to stabilize the protein conformation in the absence of NS4A.
著者: Gallo, M. / Eliseo, T. / Monteagudo, E.S. / Sabetta, S. / Paci, M. / Summa, V. / Cicero, D.O.
履歴
登録2017年12月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection
カテゴリ: pdbx_nmr_software / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Non-structural 3 protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2863
ポリマ－17,4451
非ポリマー8412
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9890 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)18 / 18structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Non-structural 3 protease


分子量: 17444.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: NS3 protein plus a solubilizing hexapeptide tail (ASKKKK) Complex with P2P4 macrocyclic inhibitor
由来: (組換発現) Hepatitis C virus subtype 1b (C型肝炎ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A6N4I5
#2: 化合物 ChemComp-4P2 / (3aR,7S,10S,12R,24aR)-7-cyclopentyl-N-{(1R,2S)-1-[(cyclopropylsulfonyl)carbamoyl]-2-ethenylcyclopropyl}-5,8-dioxo-1,2,3,3a,5,6,7,8,11,12,20,21,22,23,24,24a-hexadecahydro-10H-9,12-methanocyclopenta[18,19][1,10,3,6]dioxadiazacyclononadecino[12,11-b]quinoline-10-carboxamide


タイプ: peptide-like / 分子量: 775.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H53N5O8S
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
122isotropic12D 1H-15N HSQC
133isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
173isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
142isotropic13D HNCO
152isotropic13D HNCA
162isotropic13D HN(CO)CA
182isotropic13D CBCANH
192isotropic13D CBCA(CO)NH
1101isotropic13D 1H-15N NOESY
1121isotropic13D 1H-15N TOCSY
1112isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
1132isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
1143isotropic1F1-edited, F3-filtered 3D HMQC-NOESY
1153isotropic1double-filtered [F1-C/N,F2-C/N]-NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution1500 uM [U-99% 15N] HCV NS3 protease, 500 uM NA P2P4M, 100 mM NA sodium chloride, 0.3 % deuterated n-octyl beta-D-glucopyranoside, 1 mM NA DTT, 0.01 % NA sodium azide, 95% H2O/5% D2ODetergent is used for increasing the stability in solution of the protein.15N_sample95% H2O/5% D2O
solution2500 uM [U-99% 15N] [U-99% 13C] HCV NS3 protease, 500 uM NA P2P4M, 100 mM NA sodium chloride, 0.3 % deuterated n-octyl beta-D-glucopyranoside, 1 mM NA DTT, 0.01 % NA sodium azide, 95% H2O/5% D2ODetergent is used for increasing the stability in solution of the protein.15N_13C_sample95% H2O/5% D2O
solution3500 uM [U-99% 15N] [U-99% 13C] HCV NS3 protease, 500 uM NA P2P4M, 100 mM NA sodium chloride, 0.3 % deuterated n-octyl beta-D-glucopyranoside, 1 mM NA DTT, 0.01 % NA sodium azide, 100% D2ODetergent is used for increasing the stability in solution of the protein.15N_13C_sample100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
500 uMHCV NS3 protease[U-99% 15N]1
500 uMP2P4MNA1
100 mMsodium chlorideNA1
0.3 %n-octyl beta-D-glucopyranosidedeuterated1
1 mMDTTNA1
0.01 %sodium azideNA1
500 uMHCV NS3 protease[U-99% 15N] [U-99% 13C]2
500 uMP2P4MNA2
100 mMsodium chlorideNA2
0.3 %n-octyl beta-D-glucopyranosidedeuterated2
1 mMDTTNA2
0.01 %sodium azideNA2
500 uMHCV NS3 protease[U-99% 15N] [U-99% 13C]3
500 uMP2P4MNA3
100 mMsodium chlorideNA3
0.3 %n-octyl beta-D-glucopyranosidedeuterated3
1 mMDTTNA3
0.01 %sodium azideNA3
試料状態イオン強度: 100 mM NaCl mM / Ionic strength err: 0.2 / Label: conditions_1 / pH: 6.8 / PH err: 0.1 / 圧: 1 atm / Pressure err: 0.01 / 温度: 308 K / Temperature err: 0.2

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Xplor-NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 2
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 18 / 登録したコンフォーマーの数: 18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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