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万見
- PDB-6fbr: Crystal Structure of the Human Retinoid X Receptor DNA-Binding Do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fbr
タイトルCrystal Structure of the Human Retinoid X Receptor DNA-Binding Domain Bound to the Human MEp DR1 Response Element, pH 4.2
要素
  • DNA (5'-D(*CP*TP*GP*GP*GP*TP*CP*AP*AP*AP*GP*TP*TP*CP*AP*TP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*GP*AP*TP*GP*AP*AP*CP*TP*TP*TP*GP*AP*CP*CP*CP*AP*G)-3')
  • Retinoic acid receptor RXR-alpha
キーワードTRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX / NUCLEAR RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of transporter activity / retinoic acid-responsive element binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to gluconeogenesis / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to triglyceride lipolysis in adipose / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake / positive regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to lipogenesis / Carnitine shuttle / retinoic acid binding / TGFBR3 expression ...positive regulation of transporter activity / retinoic acid-responsive element binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to gluconeogenesis / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to triglyceride lipolysis in adipose / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake / positive regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to lipogenesis / Carnitine shuttle / retinoic acid binding / TGFBR3 expression / positive regulation of vitamin D receptor signaling pathway / nuclear vitamin D receptor binding / Signaling by Retinoic Acid / DNA binding domain binding / nuclear steroid receptor activity / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / LBD domain binding / Synthesis of bile acids and bile salts / positive regulation of cholesterol efflux / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / positive regulation of bone mineralization / retinoic acid receptor signaling pathway / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / response to retinoic acid / Recycling of bile acids and salts / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / RORA activates gene expression / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / hormone-mediated signaling pathway / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian gene expression / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / transcription coregulator binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / peptide binding / SUMOylation of intracellular receptors / Heme signaling / mRNA transcription by RNA polymerase II / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / Circadian Clock / double-stranded DNA binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / cell differentiation / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Erythroid Transcription Factor GATA-1, subunit A / Erythroid Transcription Factor GATA-1; Chain A / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Retinoid X receptor/HNF4 / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) ...Erythroid Transcription Factor GATA-1, subunit A / Erythroid Transcription Factor GATA-1; Chain A / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Retinoid X receptor/HNF4 / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / PHOSPHATE ION / DNA / DNA (> 10) / Retinoic acid receptor RXR-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者McEwen, A.G. / Poussin-Courmontagne, P. / Osz, J. / Rochel, N.
資金援助 フランス, 4件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-13-BSV8-0024-01 フランス
Fondation ARCSFI20121205585 フランス
French National Research AgencyANR-10-INSB-05-01 フランス
French National Research AgencyANR-10-LABX-0030-INRT フランス
引用ジャーナル: Mol. Cell. Endocrinol. / 年: 2019
タイトル: Modulation of RXR-DNA complex assembly by DNA context.
著者: Osz, J. / McEwen, A.G. / Wolf, J. / Poussin-Courmontagne, P. / Peluso-Iltis, C. / Chebaro, Y. / Kieffer, B. / Rochel, N.
履歴
登録2017年12月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月9日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / pdbx_database_proc / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Retinoic acid receptor RXR-alpha
B: Retinoic acid receptor RXR-alpha
C: DNA (5'-D(*CP*TP*GP*GP*GP*TP*CP*AP*AP*AP*GP*TP*TP*CP*AP*TP*C)-3')
D: DNA (5'-D(*GP*AP*TP*GP*AP*AP*CP*TP*TP*TP*GP*AP*CP*CP*CP*AP*G)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,52810
ポリマ－30,9404
非ポリマー5886
水2,414134
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, mass spectrometry, isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6600 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area13350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.659, 55.659, 166.131
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-304-

PEG

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Retinoic acid receptor RXR-alpha / Nuclear receptor subfamily 2 group B member 1 / Retinoid X receptor alpha


分子量: 10262.926 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RXRA, NR2B1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P19793

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DNA鎖 , 2種, 2分子 CD

#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*TP*GP*GP*GP*TP*CP*AP*AP*AP*GP*TP*TP*CP*AP*TP*C)-3')


分子量: 5202.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*AP*TP*GP*AP*AP*CP*TP*TP*TP*GP*AP*CP*CP*CP*AP*G)-3')


分子量: 5211.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 5種, 140分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#7: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2 / 詳細: 40% PEG 300, 0.1M sodium phosphate citrate pH 4.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 1.2821 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月13日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2821 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→46.29 Å / Num. obs: 19015 / % possible obs: 90.2 % / 冗長度: 4.624 % / Biso Wilson estimate: 52.94 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rrim(I) all: 0.127 / Χ2: 1.224 / Net I/σ(I): 8.79 / Num. measured all: 87918
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2-2.124.183.280.3919480.1523.73258.9
2.12-2.274.7041.930.827970.3782.16889
2.27-2.454.7351.0811.5528570.6421.21497.6
2.45-2.684.6790.6392.5126400.8530.71996.7
2.68-34.6760.3224.8424150.9620.36297.9
3-3.464.8910.09312.0921490.9980.10597.6
3.46-4.234.7060.05422.4518410.9990.0698
4.23-5.964.5030.04329.3514720.9980.04998.1
5.96-46.294.0640.03434.418960.9990.03996.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER2.10.2精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6FBQ

6fbq


解像度: 2.1→46.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.187 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.212 / SU Rfree Blow DPI: 0.182 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.172
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 869 5 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.181 17378 95.5 %-
原子変位パラメータBiso max: 158.57 Å2 / Biso mean: 58.52 Å2 / Biso min: 32.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.7438 Å20 Å20 Å2
2---5.7438 Å20 Å2
3---11.4877 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→46.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1284 691 31 134 2140
Biso mean--76.28 57.03 -
残基数----193
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d698SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes27HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes235HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2128HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion265SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2261SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2128HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2977HARMONIC21.06
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.9
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.49
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 121 5 %
Rwork0.235 2297 -
all0.236 2418 -
obs--83.71 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.1928-1.14210.28232.6856-0.51335.6509-0.0733-0.12990.2834-0.0120.12640.0826-0.4429-0.072-0.0531-0.0873-0.0427-0.0273-0.07130.0486-0.1494-23.189924.54219.9389
22.18981.0478-0.18234.8217-1.684.77610.0111-0.0186-0.19910.3368-0.0409-0.25180.0660.34770.0297-0.05010.0057-0.0081-0.0516-0.0079-0.1726-19.55346.615935.6569
30.78890.35650.94350.8066-2.35442.77430.04480.08580.0792-0.16930.16290.00050.118-0.3866-0.20770.0154-0.05630.00130.0446-0.0301-0.2027-29.583913.650721.0803
40.7337-0.16390.64381.0818-1.184.59510.07150.01690.04090.02760.03890.03480.337-0.2017-0.1104-0.0178-0.0524-0.01250.0351-0.0248-0.1736-28.477911.915421.635
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A131 - 208
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B126 - 210
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C1 - 17
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D1 - 17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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