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- PDB-6f9w: Crystal structure of the LSM domain of LSM14 in complex with a C-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f9w
タイトルCrystal structure of the LSM domain of LSM14 in complex with a C-terminal peptide of 4E-T
要素
  • Eukaryotic translation initiation factor 4E transporter
  • Protein LSM14 homolog A
キーワードRNA / mRNA turnover / translational repression / decapping
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / RIG-I signaling pathway / nuclear export signal receptor activity / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / P-body assembly / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / mRNA stabilization / stem cell population maintenance / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / negative regulation of neuron differentiation ...negative regulation of deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / RIG-I signaling pathway / nuclear export signal receptor activity / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / P-body assembly / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / mRNA stabilization / stem cell population maintenance / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / negative regulation of neuron differentiation / mitotic spindle assembly / stress granule assembly / P-body / neuron differentiation / kinase binding / PML body / mitotic spindle / cytoplasmic stress granule / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / protein import into nucleus / double-stranded RNA binding / double-stranded DNA binding / defense response to virus / single-stranded RNA binding / negative regulation of translation / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / translation / intracellular membrane-bounded organelle / mRNA binding / RNA binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
FFD box / TFG box / FFD box profile. / TFG box profile. / Eukaryotic translation initiation factor 4E binding protein / Nucleocytoplasmic shuttling protein for mRNA cap-binding EIF4E / Lsm14-like, N-terminal / Scd6-like Sm domain / Scd6-like Sm domain / FDF domain ...FFD box / TFG box / FFD box profile. / TFG box profile. / Eukaryotic translation initiation factor 4E binding protein / Nucleocytoplasmic shuttling protein for mRNA cap-binding EIF4E / Lsm14-like, N-terminal / Scd6-like Sm domain / Scd6-like Sm domain / FDF domain / FDF domain / DFDF domain / DFDF domain profile. / FDF / SH3 type barrels. - #100 / : / Sm domain profile. / LSM domain superfamily / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein LSM14 homolog A / Eukaryotic translation initiation factor 4E transporter
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.623 Å
データ登録者Brandmann, T. / Jinek, M.
資金援助 スイス, カナダ, 5件
組織認可番号国
European Research CouncilERC-StG-337284 スイス
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-130425 カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council of Canada (NSERC)RGPIN-2015-03712 カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council of Canada (NSERC)RGPIN-2014-06434 カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council of Canada (NSERC)RGPAS 462169 カナダ
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2018
タイトル: Molecular architecture of LSM14 interactions involved in the assembly of mRNA silencing complexes.
著者: Brandmann, T. / Fakim, H. / Padamsi, Z. / Youn, J.Y. / Gingras, A.C. / Fabian, M.R. / Jinek, M.
履歴
登録2017年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein LSM14 homolog A
B: Eukaryotic translation initiation factor 4E transporter


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8182
ポリマ－13,8182
非ポリマー00
水00
1
A: Protein LSM14 homolog A
B: Eukaryotic translation initiation factor 4E transporter

A: Protein LSM14 homolog A
B: Eukaryotic translation initiation factor 4E transporter


  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, Multi-angle static light scattering confirms a 1:1 heterodimeric complex in solution., gel filtration, Gel filtration confirms a 1:1 heterodimeric complex in solution.
  • 27.6 kDa, 4 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6374
ポリマ－27,6374
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area5400 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area12280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.890, 64.890, 61.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212

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要素

#1: タンパク質 Protein LSM14 homolog A / Protein FAM61A / Protein SCD6 homolog / Putative alpha-synuclein-binding protein / AlphaSNBP / RNA- ...Protein FAM61A / Protein SCD6 homolog / Putative alpha-synuclein-binding protein / AlphaSNBP / RNA-associated protein 55A / hRAP55A


分子量: 9674.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LSM14A, C19orf13, FAM61A, RAP55, RAP55A / プラスミド: pML-2MT (Addgene #29708) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8ND56
#2: タンパク質・ペプチド Eukaryotic translation initiation factor 4E transporter / eIF4E transporter / Eukaryotic translation initiation factor 4E nuclear import factor 1


分子量: 4143.438 Da / 分子数: 1 / Mutation: V963M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF4ENIF1 / プラスミド: pGEX6P1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NRA8

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.12 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 2 M (NH4)2SO4, 2 % PEG400, 0.1 M Hepes pH 7

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.97909 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97909 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.623→45.884 Å / Num. obs: 4287 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 49.6 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/av σ(I): 54.4 / Net I/σ(I): 54.4
反射 シェル解像度: 2.623→2.72 Å / 冗長度: 50.1 % / Rmerge(I) obs: 0.657 / Mean I/σ(I) obs: 8.576 / Num. unique obs: 418 / CC1/2: 0.982 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
AutoSol位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.623→45.884 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.46
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2453 215 5.02 %
Rwork0.2205 --
obs0.2218 4279 99.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.623→45.884 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数844 0 0 0 844
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003861
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7321166
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.584330
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03132
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003149
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.623-3.30460.36091040.27791967X-RAY DIFFRACTION100
3.3046-45.89120.21371110.20272097X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.5246-0.7452-1.38592.5695-0.70820.47710.60060.576-0.186-0.47680.3430.37090.2158-0.2293-0.03080.7058-0.07240.09090.3952-0.07390.607817.884112.85469.8307
20.57030.02930.06570.1715-0.10841.4314-0.26110.07040.1452-0.0540.25180.06980.3004-0.0961-0.00020.3162-0.02230.05020.2746-0.02770.343524.006720.658815.9904
30.27670.21220.01760.3630.27240.3523-0.3066-0.4576-1.0879-0.51760.65790.25731.3230.27950.07960.6766-0.0471-0.08530.48110.14050.6132.596614.07319.558
41.74140.256-0.49251.00830.07450.1416-0.0261-0.083-0.24460.0063-0.1005-0.27060.06750.30210.00010.4273-0.01680.00820.40970.04430.465232.635621.190917.112
50.16650.0568-0.04850.09080.06510.1141-0.47190.33060.1940.9141-0.4771-1.6720.7699-0.3771-0.00480.70840.0039-0.0910.58060.01760.63924.698819.216554.0574
60.07170.1785-0.00490.23470.09581.2065-0.4643-0.0145-0.3213-0.6152-0.3147-0.66511.8120.1961-0.00860.5227-0.1235-0.03080.5840.1080.589520.381313.217342.8594
71.79660.5531.97485.67350.47472.1844-0.0138-0.49751.17712.2666-1.0676-0.06580.09031.2978-0.2670.5671-0.1728-0.08620.58940.0720.351832.656726.889826.3133
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 10 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 11 through 39 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 40 through 45 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 46 through 78 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 954 through 960 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 961 through 977 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 978 through 985 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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