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万見
- PDB-6f1k: Structure of ARTD2/PARP2 WGR domain bound to double strand DNA wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f1k
タイトルStructure of ARTD2/PARP2 WGR domain bound to double strand DNA without 5'phosphate
要素
  • DNA (5'-D(*GP*CP*CP*TP*AP*GP*CP*TP*AP*CP*GP*TP*AP*GP*CP*TP*AP*GP*GP*C)-3')
  • Poly [ADP-ribose] polymerase 2
キーワードDNA BINDING PROTEIN / ADP-ribosylation / DNA repair / DNA end joining / ARTD2 / non-phosphorylated DNA
機能・相同性
機能・相同性情報


hippocampal neuron apoptotic process / response to oxygen-glucose deprivation / poly-ADP-D-ribose binding / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation ...hippocampal neuron apoptotic process / response to oxygen-glucose deprivation / poly-ADP-D-ribose binding / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / NAD+ ADP-ribosyltransferase / DNA repair-dependent chromatin remodeling / protein auto-ADP-ribosylation / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein ADP-ribosyltransferase activity / site of DNA damage / decidualization / NAD+-protein poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / nucleosome binding / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / extrinsic apoptotic signaling pathway / nucleotidyltransferase activity / DNA Damage Recognition in GG-NER / base-excision repair / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / double-strand break repair / damaged DNA binding / DNA repair / DNA damage response / chromatin binding / nucleolus / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. ...: / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Poly [ADP-ribose] polymerase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Obaji, E. / Haikarainen, T. / Lehtio, L.
資金援助 フィンランド, 3件
組織認可番号国
Academy of Finland フィンランド
Jane and Aatos Erkko Foundation フィンランド
Biocenter Oulu, University of Oulu フィンランド
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2018
タイトル: Structural basis for DNA break recognition by ARTD2/PARP2.
著者: Obaji, E. / Haikarainen, T. / Lehtio, L.
履歴
登録2017年11月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年12月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年10月16日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / reflns / reflns_shell
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _reflns.pdbx_CC_half ..._pdbx_audit_support.funding_organization / _reflns.pdbx_CC_half / _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _reflns_shell.meanI_over_sigI_obs / _reflns_shell.pdbx_CC_half / _reflns_shell.pdbx_Rrim_I_all / _reflns_shell.pdbx_redundancy / _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 2
C: DNA (5'-D(*GP*CP*CP*TP*AP*GP*CP*TP*AP*CP*GP*TP*AP*GP*CP*TP*AP*GP*GP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3194
ポリマ－21,1922
非ポリマー1282
水70339
1
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 2
ヘテロ分子
x 6
C: DNA (5'-D(*GP*CP*CP*TP*AP*GP*CP*TP*AP*CP*GP*TP*AP*GP*CP*TP*AP*GP*GP*C)-3')
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,91724
ポリマ－127,15112
非ポリマー76512
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-y-1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_445-x+y-1,-x-1,z1
crystal symmetry operation10_445-y-1,-x-1,-z+1/21
crystal symmetry operation11_455-x+y-1,y,-z+1/21
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/21
crystal symmetry operation4_455-x-1,-y,z+1/21
crystal symmetry operation5_445y-1,-x+y-1,z+1/21
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z+1/21
crystal symmetry operation7_455y-1,x,-z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation9_445-x-1,-x+y-1,-z1
Buried area18920 Å2
ΔGint-142 kcal/mol
Surface area53430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.270, 119.270, 73.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 Poly [ADP-ribose] polymerase 2 / hPARP-2 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 2 / ARTD2 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 2 ...hPARP-2 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 2 / ARTD2 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 2 / ADPRT-2 / Poly[ADP-ribose] synthase 2 / pADPRT-2


分子量: 15056.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP2, ADPRT2, ADPRTL2
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: Q9UGN5, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*CP*CP*TP*AP*GP*CP*TP*AP*CP*GP*TP*AP*GP*CP*TP*AP*GP*GP*C)-3')


分子量: 6134.967 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.49 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.9 / 詳細: PEG MME 5000 0.1 M Na-acetate ethylene glyco

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 16127 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1.46 / 冗長度: 9.71 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rrim(I) all: 0.085 / Net I/σ(I): 19.19
反射 シェル解像度: 2.2→2.4 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 1.557 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / CC1/2: 0.69 / Rrim(I) all: 1.55 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PARP2 homology model

解像度: 2.2→19.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 12.092 / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.185 / ESU R Free: 0.171 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2498 807 5 %RANDOM
Rwork0.21398 ---
obs0.21573 15320 99.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 60.313 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.19 Å20.1 Å20 Å2
2--0.19 Å2-0 Å2
3----0.63 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.2→19.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数977 407 7 39 1430
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0171459
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021172
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.481.6752048
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.15432713
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0085118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.20425.55654
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.66215187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.65154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2196
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021386
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02344
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3483.447475
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3473.44474
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2955.153592
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.2945.162593
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8343.686984
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.8253.686984
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.045.51457
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.38836.7661736
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.38636.7671736
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 58 -
Rwork0.321 1100 -
obs--99.91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.12150.0551-0.64273.75570.79454.308800.08850.2493-0.26090.2322-0.3902-0.38860.3988-0.23230.2049-0.0490.03170.0504-0.0260.0638-52.693613.69356.9793
23.7854-5.09843.24797.0171-4.44152.82210.46320.3825-0.0177-0.3518-0.45990.05490.26220.2775-0.00330.59130.1721-0.05630.2486-0.01770.2438-76.806324.2888-18.2775
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A91 - 209
2X-RAY DIFFRACTION2C1 - 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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