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- PDB-6f0w: prolyl hydroxylase in complex with hypoxia inducible factor oxyge... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f0w
タイトルprolyl hydroxylase in complex with hypoxia inducible factor oxygen degradation domain peptide fragment from Trichoplax adhaerens
要素
  • HIF prolyl hydroxylase
  • Hypoxia inducible factor, alpha subunit
キーワードOXIDOREDUCTASE / Prolyl hydroxylase / oxygenase / oxygen sensing / hypoxia inducible factor
機能・相同性
機能・相同性情報


hypoxia-inducible factor-proline dioxygenase / L-ascorbic acid binding / dioxygenase activity / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein dimerization activity / iron ion binding / regulation of DNA-templated transcription / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
: / PAS fold-3 / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / PAS fold / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type ...: / PAS fold-3 / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / PAS fold / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / q2cbj1_9rhob like domain / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / PAS domain / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / N-OXALYLGLYCINE / BHLH domain-containing protein / Hypoxia inducible factor, alpha subunit / hypoxia-inducible factor-proline dioxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Trichoplax adhaerens (センモウヒラムシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.301 Å
データ登録者McDonough, M.A. / Boleininger, A. / Schofield, C.J.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council 英国
引用ジャーナル: Hypoxia (Auckl) / 年: 2018
タイトル: Born to sense: biophysical analyses of the oxygen sensing prolyl hydroxylase from the simplest animal Trichoplax adhaerens.
著者: Lippl, K. / Boleininger, A. / McDonough, M.A. / Abboud, M.I. / Tarhonskaya, H. / Chowdhury, R. / Loenarz, C. / Schofield, C.J.
履歴
登録2017年11月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIF prolyl hydroxylase
S: Hypoxia inducible factor, alpha subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8974
ポリマ－31,6952
非ポリマー2022
水3,603200
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2610 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area10910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.841, 41.321, 42.076
Angle α, β, γ (deg.)114.060, 95.670, 103.690
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 HIF prolyl hydroxylase


分子量: 29228.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trichoplax adhaerens (センモウヒラムシ)
遺伝子: PHD
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: I6QVT6
#2: タンパク質・ペプチド Hypoxia inducible factor, alpha subunit


分子量: 2466.653 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Trichoplax adhaerens (センモウヒラムシ)
参照: UniProt: I6QP75, UniProt: B3RXX2*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-OGA / N-OXALYLGLYCINE


分子量: 147.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H5NO5
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 0.325 % / 解説: rectangular rods
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 20 mg/ml protein, 1mM MN(II)CL2, 2mM N-oxalylglycine, 10mM taHIF-ODD peptide, 0.31M ammonium acetate, 24% (w/v) PEG3350, 0.1M Bis-Tris pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月25日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: Si(III) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→50 Å / Num. obs: 55428 / % possible obs: 95.1 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 13.89 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Χ2: 1.006 / Net I/σ(I): 8.5 / Num. measured all: 377792
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible allRmerge(I) obs
1.3-1.354.153821.009192.3
1.35-1.44.954081.002192.6
1.4-1.466.254391.017193.6
1.46-1.547.355140.991194.4
1.54-1.647.755100.989194.40.765
1.64-1.767.855161.016195.30.462
1.76-1.947.856111.012195.70.23
1.94-2.227.756351.02196.80.13
2.22-2.87.756900.977197.60.094
2.8-506.857231.028198.40.065

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
GDAデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HQR

3hqr


解像度: 1.301→37.478 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 17.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1622 2773 5 %RANDOM
Rwork0.1377 52640 --
obs0.1389 55413 94.78 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 55.77 Å2 / Biso mean: 20.6766 Å2 / Biso min: 8.58 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.301→37.478 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1853 0 11 202 2066
Biso mean--13 33.74 -
残基数----238
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121997
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1572725
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081291
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011359
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.687744
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.3009-1.32330.24841230.22012377250086
1.3233-1.34730.24581380.21152560269893
1.3473-1.37330.25421400.20352605274592
1.3733-1.40130.22621380.18582552269093
1.4013-1.43180.25271290.17232603273294
1.4318-1.46510.18851340.15942604273893
1.4651-1.50170.191380.15862603274194
1.5017-1.54230.17361430.13612631277495
1.5423-1.58770.19481360.12632619275594
1.5877-1.63890.14651350.12432628276395
1.6389-1.69750.16731410.11492649279095
1.6975-1.76550.15771370.11512626276395
1.7655-1.84580.14661440.11612654279896
1.8458-1.94320.14171400.1112680282096
1.9432-2.06490.14261410.11552702284397
2.0649-2.22430.13471390.11362666280597
2.2243-2.44810.14761430.12132695283897
2.4481-2.80230.15711440.13692733287798
2.8023-3.53010.13731450.13952714285999
3.5301-37.49360.17691450.15422739288498

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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