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- PDB-6ezy: ARABIDOPSIS THALIANA GSTF9, GSH AND GSOH BOUND -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ezy
タイトルARABIDOPSIS THALIANA GSTF9, GSH AND GSOH BOUND
要素Glutathione S-transferase F9
キーワードTRANSFERASE / PHI CLASS / PEROXIDASE / GSH / GSOH
機能・相同性
機能・相同性情報


salicylic acid binding / toxin catabolic process / glutathione binding / thylakoid / apoplast / plasmodesma / plant-type vacuole / glutathione peroxidase activity / chloroplast stroma / response to zinc ion ...salicylic acid binding / toxin catabolic process / glutathione binding / thylakoid / apoplast / plasmodesma / plant-type vacuole / glutathione peroxidase activity / chloroplast stroma / response to zinc ion / glutathione transferase / glutathione transferase activity / response to cadmium ion / chloroplast / defense response / peroxisome / copper ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferases Phi, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferases Phi, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / S-Hydroxy-Glutathione / GLUTATHIONE / Glutathione S-transferase F9
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Tossounian, M.A. / Wahni, K. / VanMolle, I. / Rosado, L. / Vertommen, D. / Messens, J.
資金援助 ベルギー, 5件
組織認可番号国
FWO ベルギー
VIB-Marie Curie Cofund ベルギー
VUBSRP34 ベルギー
FWOG0D7914N ベルギー
HerculesHERC16 ベルギー
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2019
タイトル: Redox-regulated methionine oxidation of Arabidopsis thaliana glutathione transferase Phi9 induces H-site flexibility.
著者: Tossounian, M.A. / Wahni, K. / Van Molle, I. / Vertommen, D. / Astolfi Rosado, L. / Messens, J.
履歴
登録2017年11月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月26日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase F9
B: Glutathione S-transferase F9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,2387
ポリマ－48,3562
非ポリマー8835
水3,891216
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3800 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area16810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.125, 114.125, 89.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase F9 / AtGSTF9 / AtGSTF7 / GST class-phi member 9


分子量: 24177.865 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: GSTF9, GLUTTR, GSTF7, At2g30860, F7F1.7 / プラスミド: PDEST14 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: O80852, glutathione transferase

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非ポリマー , 5種, 221分子

#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#4: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#5: 化合物 ChemComp-GS8 / S-Hydroxy-Glutathione


分子量: 323.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O7S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.6 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.10M KBr, 30% PEGMME 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月29日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→49.418 Å / Num. obs: 28880 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 35.81 Å2 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 2.34→2.48 Å / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.112 / Mean I/σ(I) obs: 1.64 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4RI6

4ri6


解像度: 2.35→49.418 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 20.12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1966 1368 4.8 %
Rwork0.1563 --
obs0.1583 28296 99.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 41.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→49.418 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3300 0 49 216 3565
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0123454
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2674706
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1771239
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051523
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007598
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3502-2.43420.27741320.20732647X-RAY DIFFRACTION98
2.4342-2.53160.24021390.20462645X-RAY DIFFRACTION99
2.5316-2.64680.24321240.19352657X-RAY DIFFRACTION99
2.6468-2.78640.26461330.18222688X-RAY DIFFRACTION99
2.7864-2.96090.25641320.17972639X-RAY DIFFRACTION99
2.9609-3.18950.20231420.17782691X-RAY DIFFRACTION99
3.1895-3.51040.21771310.15782687X-RAY DIFFRACTION99
3.5104-4.01820.16751260.14212731X-RAY DIFFRACTION100
4.0182-5.06170.1471490.11642719X-RAY DIFFRACTION100
5.0617-49.42850.17991600.14942824X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.42340.3279-0.55831.1438-0.14943.7443-0.1083-0.0067-0.082-0.04360.1321-0.03030.32170.1267-0.01590.2885-0.0716-0.03910.25180.02220.2744-40.214739.2871-11.5577
21.79350.35490.42661.17320.2182.7572-0.0679-0.02180.3011-0.15050.104-0.0067-0.4504-0.0003-0.03490.3076-0.0519-0.0310.23310.00580.3369-42.450361.3249-4.9007
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESSEQ 2:212)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN B AND RESSEQ 2:212)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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