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- PDB-6eww: Structure of 14-3-3 zeta in complex with CaMKK2 14-3-3 binding motif -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eww
タイトルStructure of 14-3-3 zeta in complex with CaMKK2 14-3-3 binding motif
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • ARG-LYS-LEU-SEP-LEU-GLN-GLU-ARG
キーワードSIGNALING PROTEIN / 14-3-3 protein / calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase 2 / CaMKK2 / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi reassembly / synaptic target recognition / positive regulation of autophagy of mitochondrion / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / respiratory system process / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / regulation of synapse maturation / CAMKK-AMPK signaling cascade / establishment of Golgi localization / tube formation ...Golgi reassembly / synaptic target recognition / positive regulation of autophagy of mitochondrion / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / respiratory system process / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / regulation of synapse maturation / CAMKK-AMPK signaling cascade / establishment of Golgi localization / tube formation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / regulation of protein kinase activity / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / GP1b-IX-V activation signalling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to glucose starvation / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / Activation of AMPK downstream of NMDARs / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / protein sequestering activity / ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of innate immune response / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / calcium-mediated signaling / TP53 Regulates Metabolic Genes / Negative regulation of NOTCH4 signaling / lung development / regulation of protein stability / cellular response to reactive oxygen species / MAPK cascade / melanosome / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / vesicle / transmembrane transporter binding / protein autophosphorylation / blood microparticle / calmodulin binding / cadherin binding / neuron projection / positive regulation of protein phosphorylation / protein domain specific binding / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein zeta/delta / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.679 Å
データ登録者Lentini Santo, D. / Obsilova, V. / Obsil, T.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Czech Science Foundation16-02739S チェコ
引用ジャーナル: Biochim. Biophys. Acta / 年: 2018
タイトル: 14-3-3 protein directly interacts with the kinase domain of calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase (CaMKK2).
著者: Psenakova, K. / Petrvalska, O. / Kylarova, S. / Lentini Santo, D. / Kalabova, D. / Herman, P. / Obsilova, V. / Obsil, T.
履歴
登録2017年11月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.22018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.32018年5月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
C: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
D: 14-3-3 protein zeta/delta
E: ARG-LYS-LEU-SEP-LEU-GLN-GLU-ARG
F: ARG-LYS-LEU-SEP-LEU-GLN-GLU-ARG
G: ARG-LYS-LEU-SEP-LEU-GLN-GLU-ARG
H: ARG-LYS-LEU-SEP-LEU-GLN-GLU-ARG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,4978
ポリマ－110,4978
非ポリマー00
水2,054114
1
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
E: ARG-LYS-LEU-SEP-LEU-GLN-GLU-ARG
F: ARG-LYS-LEU-SEP-LEU-GLN-GLU-ARG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2484
ポリマ－55,2484
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4340 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area21430 Å2
手法PISA
2
C: 14-3-3 protein zeta/delta
D: 14-3-3 protein zeta/delta
G: ARG-LYS-LEU-SEP-LEU-GLN-GLU-ARG
H: ARG-LYS-LEU-SEP-LEU-GLN-GLU-ARG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2484
ポリマ－55,2484
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3740 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area21060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.947, 60.309, 262.185
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 26511.961 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド
ARG-LYS-LEU-SEP-LEU-GLN-GLU-ARG


分子量: 1112.198 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96RR4*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.3 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: PEG 2000, TRIS-HCl, HEPES, magnesium chloride, sodium fluoride, TCEP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.679→47.89 Å / Num. obs: 26274 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.42 % / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.08 / Net I/σ(I): 17.37
反射 シェル解像度: 2.679→2.84 Å / 冗長度: 6.23 % / Mean I/σ(I) obs: 5.21 / Num. unique obs: 4126 / CC1/2: 0.956 / Rrim(I) all: 0.3 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FJ3

4fj3


解像度: 2.679→47.712 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 22.36
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2345 1314 5 %Random selection
Rwork0.2078 ---
obs0.2091 26268 99.69 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.679→47.712 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7118 0 0 114 7232
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0097207
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9699723
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.3572677
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431105
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051251
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6789-2.78620.30361400.26972667X-RAY DIFFRACTION98
2.7862-2.9130.24861440.24432722X-RAY DIFFRACTION100
2.913-3.06650.27131440.22282749X-RAY DIFFRACTION100
3.0665-3.25860.29251430.24332709X-RAY DIFFRACTION100
3.2586-3.51010.26221460.2222768X-RAY DIFFRACTION100
3.5101-3.86320.24031450.19752760X-RAY DIFFRACTION100
3.8632-4.42190.22841470.18632795X-RAY DIFFRACTION100
4.4219-5.56980.19461480.20172818X-RAY DIFFRACTION100
5.5698-47.71940.20261570.1892966X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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