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- PDB-6eub: The fibrinogen-like domain of human Angptl4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eub
タイトルThe fibrinogen-like domain of human Angptl4
要素Angiopoietin-related protein 4
キーワードSIGNALING PROTEIN / Lipid metabolism / plasma triglyceride / angiopoietin-like / coronary artery disease
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of lipoprotein lipase activity / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / Regulation of CDH11 function / endothelial cell apoptotic process / triglyceride homeostasis / enzyme inhibitor activity / protein unfolding / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / PPARA activates gene expression / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation ...negative regulation of lipoprotein lipase activity / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / Regulation of CDH11 function / endothelial cell apoptotic process / triglyceride homeostasis / enzyme inhibitor activity / protein unfolding / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / PPARA activates gene expression / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / lipid metabolic process / positive regulation of angiogenesis / blood coagulation / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / : / angiogenesis / blood microparticle / response to hypoxia / negative regulation of apoptotic process / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 ...Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Few Secondary Structures / Irregular / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Angiopoietin-related protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Biterova, E.I. / Esmaeeli, M. / Alanen, H.I. / Saaranen, M. / Ruddock, L.W.
資金援助 フィンランド, 1件
組織認可番号国
Academy of Finland266457, 272573 フィンランド
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Structures of Angptl3 and Angptl4, modulators of triglyceride levels and coronary artery disease.
著者: Biterova, E. / Esmaeeli, M. / Alanen, H.I. / Saaranen, M. / Ruddock, L.W.
履歴
登録2017年10月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Angiopoietin-related protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4022
ポリマ－26,1631
非ポリマー2381
水77543
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area660 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area10700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.020, 133.770, 39.630
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Angiopoietin-related protein 4 / Angiopoietin-like protein 4 / Hepatic fibrinogen/angiopoietin-related protein / HFARP


分子量: 26163.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: ANGPTL4, ARP4, HFARP, PGAR, PP1158, PSEC0166, UNQ171/PRO197
発現宿主: Escherichia coli str. K-12 substr. MDS42 (大腸菌)
参照: UniProt: Q9BY76
#2: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.49 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.1 M Bis-Tris Propane pH 7.5, 0.2 M Sodium malonate, 20 % (w/v) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.99987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→47.162 Å / Num. obs: 16070 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.396 % / Biso Wilson estimate: 48.07 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.145 / Rrim(I) all: 0.158 / Χ2: 1.019 / Net I/σ(I): 8.36
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.3-2.365.8581.1391.3110600.6331.24589.9
2.36-2.426.9411.051.6211520.7061.13499.1
2.42-2.496.8140.9541.8211310.7361.03199.6
2.49-2.576.6640.7722.2610550.8170.83799.3
2.57-2.656.5890.6292.8510550.8630.68399.1
2.65-2.756.1220.5333.1610100.8940.58398.9
2.75-2.856.6130.3684.7710020.9510.39999.2
2.85-2.976.7730.2985.99300.9650.32399.3
2.97-3.16.7340.2367.449240.9780.25598.9
3.1-3.256.5450.2098.668760.9760.22799.9
3.25-3.426.370.175108320.9830.191100
3.42-3.635.6880.13112.288080.9870.14599.5
3.63-3.886.4810.10615.627320.9920.11599.9
3.88-4.196.3460.089177090.9930.09799.4
4.19-4.66.3130.07719.076490.9960.08499.2
4.6-5.145.6850.07318.385930.9950.0899.5
5.14-5.936.010.0817.75210.9940.08899.2
5.93-7.276.2510.07219.594540.9960.07999.3
7.27-10.275.6570.0621.23640.9950.06698.6
10.27-47.1625.610.05923.172130.9980.06596.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Z3S

1z3s


解像度: 2.3→47.162 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.4
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2535 803 5 %
Rwork0.2009 --
obs0.2035 16046 98.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 133.59 Å2 / Biso mean: 57.8159 Å2 / Biso min: 30.81 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→47.162 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1725 0 16 43 1784
Biso mean--66.35 55.42 -
残基数----216
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011800
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0542437
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058243
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009318
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.2231452
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3002-2.44430.34911280.30662438256697
2.4443-2.6330.33881320.27712507263999
2.633-2.8980.25951320.24752492262499
2.898-3.31720.26691340.21552561269599
3.3172-4.17890.22931350.168225502685100
4.1789-47.17160.23741420.18032695283799
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.3128-1.153-4.21854.30630.31786.5739-0.0079-0.14740.3240.0343-0.0223-0.1818-0.92990.206-0.02080.51830.0416-0.0320.4305-0.0240.3479-29.3218-29.4159-4.7403
24.8181.22840.3828.36241.272.78960.09030.17550.2138-0.0095-0.01680.55960.1063-0.1897-0.0730.31630.06810.00450.42180.02780.2891-22.8309-42.2613-8.9897
32.85621.2805-0.61722.5887-0.31263.1481-0.0748-0.0373-0.20780.0330.1275-0.07060.40640.1585-0.08480.36810.0463-0.02380.3691-0.00630.271-9.7257-46.8947-7.0841
46.181-1.5899-0.42948.8378-0.98282.79250.0542-0.2322-0.56460.5075-0.0290.08840.71980.06030.02590.54810.0352-0.01070.39470.01680.3088-19.0577-55.8573-2.8898
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 184 through 221 )A184 - 221
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 222 through 278 )A222 - 278
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 279 through 359 )A279 - 359
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 360 through 400 )A360 - 400

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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