[日本語] English
万見
- PDB-6esm: Crystal structure of MMP9 in complex with inhibitor BE4. -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6esm
タイトルCrystal structure of MMP9 in complex with inhibitor BE4.
要素Matrix metalloproteinase-9,Matrix metalloproteinase-9
キーワードHYDROLASE / metzincin / carboxylate inhibitor alternative zinc-binding groups
機能・相同性
機能・相同性情報


gelatinase B / negative regulation of epithelial cell differentiation involved in kidney development / negative regulation of cation channel activity / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / cellular response to UV-A / positive regulation of keratinocyte migration / regulation of neuroinflammatory response / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases ...gelatinase B / negative regulation of epithelial cell differentiation involved in kidney development / negative regulation of cation channel activity / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / cellular response to UV-A / positive regulation of keratinocyte migration / regulation of neuroinflammatory response / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / response to amyloid-beta / macrophage differentiation / Collagen degradation / collagen catabolic process / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / extracellular matrix disassembly / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of DNA binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / collagen binding / cellular response to cadmium ion / embryo implantation / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / positive regulation of receptor binding / skeletal system development / Signaling by SCF-KIT / metalloendopeptidase activity / cellular response to reactive oxygen species / metallopeptidase activity / cell migration / tertiary granule lumen / peptidase activity / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / collagen-containing extracellular matrix / endopeptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / serine-type endopeptidase activity / apoptotic process / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site ...Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Kringle-like fold / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-B9Z / piperazine / Matrix metalloproteinase-9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.104 Å
データ登録者Ciccone, L. / Tepshi, L. / Nuti, E. / Rossello, A. / Stura, E.A.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2018
タイトル: Development of Thioaryl-Based Matrix Metalloproteinase-12 Inhibitors with Alternative Zinc-Binding Groups: Synthesis, Potentiometric, NMR, and Crystallographic Studies.
著者: Nuti, E. / Cuffaro, D. / Bernardini, E. / Camodeca, C. / Panelli, L. / Chaves, S. / Ciccone, L. / Tepshi, L. / Vera, L. / Orlandini, E. / Nencetti, S. / Stura, E.A. / Santos, M.A. / Dive, V. / Rossello, A.
履歴
登録2017年10月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02018年6月6日Group: Atomic model / Data collection / Database references / カテゴリ: atom_site / citation
Item: _atom_site.occupancy / _citation.journal_volume ..._atom_site.occupancy / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Matrix metalloproteinase-9,Matrix metalloproteinase-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6648
ポリマ－17,9041
非ポリマー7607
水4,702261
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: see: DOI: 10.1042/BJ20140418
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area180 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area7750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.690, 39.690, 163.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-430-

HOH

21A-500-

HOH

31A-609-

HOH

41A-624-

HOH

51A-658-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Matrix metalloproteinase-9,Matrix metalloproteinase-9 / MMP-9 / 92 kDa gelatinase / 92 kDa type IV collagenase / Gelatinase B / GELB


分子量: 17903.875 Da / 分子数: 1 / 変異: E227Q,E227Q / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Catalytic domain of MMP-9 without the fibronectin domains.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP9, CLG4B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14780, gelatinase B

-
非ポリマー , 5種, 268分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-B9Z / (2~{S})-2-[2-[4-(4-methoxyphenyl)phenyl]sulfanylphenyl]pentanedioic acid


分子量: 422.493 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H22O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-PZE / piperazine / ピペラジン


分子量: 86.136 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10N2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 261 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Protein: human MMP9 E402Q 300 micro-M Precipitant: 31.5% MPEG 5K; .14 M imidazole piperidine; pH 8.5 Cryoprotectant: 40% CM2 (25% di-ethylene glycol + 25% glycerol + 25% 1,2-propanediol), 10% ...詳細: Protein: human MMP9 E402Q 300 micro-M Precipitant: 31.5% MPEG 5K; .14 M imidazole piperidine; pH 8.5 Cryoprotectant: 40% CM2 (25% di-ethylene glycol + 25% glycerol + 25% 1,2-propanediol), 10% PEG 10K, 200 milli-M NaCl, 100milli-M PCTP 50/50
PH範囲: 7.0-8.5 / Temp details: cooled incubator

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: cryostream
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.738001 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月8日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: channel cut cryogenically cooled Si 111
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.738001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→54.55 Å / Num. all: 1190339 / Num. obs: 114471 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.4 % / CC1/2: 0.998 / Rpim(I) all: 0.155 / Rsym value: 0.147 / Net I/σ(I): 9.35
反射 シェル解像度: 1.1→1.17 Å / 冗長度: 10.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 172046 / CC1/2: 0.624 / Rrim(I) all: 1.25 / Rsym value: 1.19 / % possible all: 87.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5I12

5i12


解像度: 1.104→31.69 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.26 / 位相誤差: 17.39
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1722 5704 4.98 %RANDOM
Rwork0.1557 ---
obs0.1566 114452 98.88 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.104→31.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1253 0 41 261 1555
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041395
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8021905
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.761484
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077185
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006252
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1041-1.11670.43911240.32792385X-RAY DIFFRACTION66
1.1167-1.12980.36891910.28183719X-RAY DIFFRACTION100
1.1298-1.14360.26331920.26453637X-RAY DIFFRACTION100
1.1436-1.15810.26331880.25243595X-RAY DIFFRACTION100
1.1581-1.17330.23031980.24163738X-RAY DIFFRACTION100
1.1733-1.18940.25381910.2443615X-RAY DIFFRACTION100
1.1894-1.20640.25091920.23343742X-RAY DIFFRACTION100
1.2064-1.22440.26441850.24543584X-RAY DIFFRACTION100
1.2244-1.24350.27241980.25993748X-RAY DIFFRACTION100
1.2435-1.26390.2411930.24073608X-RAY DIFFRACTION100
1.2639-1.28570.21591960.21273688X-RAY DIFFRACTION100
1.2857-1.30910.23511930.20483638X-RAY DIFFRACTION100
1.3091-1.33430.21111960.18143666X-RAY DIFFRACTION100
1.3343-1.36150.20041930.17583703X-RAY DIFFRACTION100
1.3615-1.39110.22171880.16813602X-RAY DIFFRACTION100
1.3911-1.42350.19821950.15213722X-RAY DIFFRACTION100
1.4235-1.45910.16211960.14123696X-RAY DIFFRACTION100
1.4591-1.49850.16051870.13733617X-RAY DIFFRACTION100
1.4985-1.54260.16161920.13463689X-RAY DIFFRACTION100
1.5426-1.59240.14181940.13083694X-RAY DIFFRACTION100
1.5924-1.64930.1471910.12943673X-RAY DIFFRACTION100
1.6493-1.71530.16031910.12743661X-RAY DIFFRACTION100
1.7153-1.79340.15971970.12793642X-RAY DIFFRACTION100
1.7934-1.88790.13351950.12383684X-RAY DIFFRACTION100
1.8879-2.00620.15581910.12773647X-RAY DIFFRACTION100
2.0062-2.16110.15321890.12733667X-RAY DIFFRACTION100
2.1611-2.37850.13641940.13333662X-RAY DIFFRACTION100
2.3785-2.72250.14431930.14583657X-RAY DIFFRACTION100
2.7225-3.42940.14321910.14353682X-RAY DIFFRACTION100
3.4294-31.70340.15231900.14313687X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る