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- PDB-6erp: Structure of the human mitochondrial transcription initiation com... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6erp | |||||||||||||||||||||
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Title | Structure of the human mitochondrial transcription initiation complex at the LSP promoter | |||||||||||||||||||||
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![]() | TRANSCRIPTION / Mitochondria / Initiation / Polymerase | |||||||||||||||||||||
Function / homology | ![]() Mitochondrial transcription initiation / mitochondrial DNA-directed RNA polymerase complex / mitochondrial transcription factor activity / mitochondrial promoter sequence-specific DNA binding / transcription initiation at mitochondrial promoter / mitochondrial respiratory chain complex assembly / rRNA (adenine-N6,N6-)-dimethyltransferase activity / mitochondrial transcription / DNA primase activity / rRNA methylation ...Mitochondrial transcription initiation / mitochondrial DNA-directed RNA polymerase complex / mitochondrial transcription factor activity / mitochondrial promoter sequence-specific DNA binding / transcription initiation at mitochondrial promoter / mitochondrial respiratory chain complex assembly / rRNA (adenine-N6,N6-)-dimethyltransferase activity / mitochondrial transcription / DNA primase activity / rRNA methylation / DNA binding, bending / mitochondrial nucleoid / Mitochondrial protein degradation / heat shock protein binding / Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases / response to nutrient / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / transcription coactivator binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / 3'-5'-RNA exonuclease activity / sequence-specific DNA binding / transcription cis-regulatory region binding / response to hypoxia / mitochondrial matrix / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / nucleus / cytosol Similarity search - Function | |||||||||||||||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||
![]() | Hillen, H.S. / Morozov, Y.I. / Sarfallah, A. / Temiakov, D. / Cramer, P. | |||||||||||||||||||||
Funding support | ![]() ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural Basis of Mitochondrial Transcription Initiation. Authors: Hillen, H.S. / Morozov, Y.I. / Sarfallah, A. / Temiakov, D. / Cramer, P. | |||||||||||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.4 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 1.2 MB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 524.9 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 595.6 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 110.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 145.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 24516.166 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: DNA chain | Mass: 15488.921 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() #3: DNA chain | Mass: 15232.778 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() #4: Protein | Mass: 127904.055 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: E555A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #5: Protein | Mass: 43383.301 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9H5Q4, Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases Sequence details | The region of mtRNAP corresponding to the specificity loop (residues 1086-1107) showed fragmented ...The region of mtRNAP corresponding to the specificity loop (residues 1086-1107) showed fragmented density and was modelled based on the structure of the T7 RNAP initiation complex (Cheetham et al., 1999). The density allowed for modelling the main chain trace of this element lacking only three residues (1094-1096) at the tip, yet the sequence register could not be assigned unambiguously and it was therefore modelled as poly-alanine. | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.05 Å3/Da / Density % sol: 59.74 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 / Details: L-Proline, PEG8000, BIS-TRIS |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Dec 2, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 4.5→49.6 Å / Num. obs: 31884 / % possible obs: 98.7 % / Redundancy: 7.1 % / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.061 / Net I/σ(I): 14.46 |
Reflection shell | Resolution: 4.5→4.61 Å / Redundancy: 7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.33 / Num. unique obs: 2283 / CC1/2: 0.54 / Rrim(I) all: 1.857 / % possible all: 96.1 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: Model of the human mitochondrial IC on LSP promoter Resolution: 4.502→49.583 Å / SU ML: 0.65 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 40.32
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 4.502→49.583 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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